Липаза

В статье есть список источников, но в этом разделе не хватает сносок. Без сносок сложно определить, из какого источника взято каждое отдельное утверждение. Вы можете улучшить статью, проставив сноски на источники, подтверждающие информацию. Сведения без сносок могут быть удалены. (21 июня 2022)

Липа́зы, иногда Стеапсин^{[источник не указан 873 дня]} — ферменты класса гидролаз, которые катализируют расщепление липидов в ходе обменных процессов в организме^[1][2]. У человека имеются панкреатическая, гормончувствительная и другие липазы^[2].

Большинство липаз действует на специфический фрагмент глицеринового скелета в липидном субстрате (A₁, A₂ или A₃).

Липаза вместе с желчью^{[источник не указан 873 дня]} расщепляет жиры и жирные кислоты, а также жирорастворимые витамины A, D, E, K, обращая их в энергию теплопродукции.

Липопротеинлипаза расщепляет липиды (триглицериды) в составе липопротеинов крови и обеспечивает таким образом доставку жирных кислот к тканям организма.

По классификации ферментов липазы относятся к эстеразам^{[источник не указан 873 дня]}.

Виды липаз^{[источник не указан 873 дня]}:

• Липаза карбоксильного эфира
• Желудочная липаза
• Языковая липаза
• Панкреатическая липаза
• Лизосомальная липаза
• Гормончувствительная липаза
• Эндотелиальная липаза
• Печёночная липаза
• Липопротеинлипаза
• Моноацилглицероллипаза
• Диацилглицероллипаза
• Фосфолипаза

Зарегистрирована^{[какая?]} в качестве пищевой добавки E1104^{[источник не указан 873 дня]}.

Активность липазы^{[какой?]} в сыворотке крови может резко повышаться при заболеваниях поджелудочной железы, особенно при остром панкреатите, при хронических заболеваниях желчных путей, при пептической язве, перфорирующей в поджелудочную железу. Снижаться активность липазы может при кистозном фиброзе поджелудочной железы.

С. К. Антонова, Л. М. Воробьёва, А. Д. Климова, Л. Л. Петрова, Л. В. Труфанова, Е. И. Таксанова. 2003 г. Руководство к практическим занятиям по биохимии.

• Afonso, C. L., E. R. Tulman, Z. Lu, E. Oma, G. F. Kutish, and D. L. Rock. 1999. The genome of Melanoplus sanguinipes entomopoxvirus. J Virol 73:533-52.
• Brady, L., A. M. Brzozowski, Z. S. Derewenda, E. Dodson, G. Dodson, S. Tolley, J. P. Turkenburg, L. Christiansen, B. Huge-Jensen, L. Norskov, and et al. 1990. A serine protease triad forms the catalytic centre of a triacylglycerol lipase. Nature 343:767-70.
• Carriere, F., C. Withers
• urgh, A. Roussel, C. Cambillau, and R. Verger. 1998. Structural basis for the substrate selectivity of pancreatic lipases and some related proteins. Biochim Biophys Acta 1376:417-32.
• Diaz, B. L., and J. P. Arm. 2003. Phospholipase A(2). Prostaglandins Leukot Essent Fatty Acids 69:87-97.
• Egmond, M. R., and C. J. van Bemmel. 1997. Impact of Structural Information on Understanding of Lipolytic Function, p. 119—129, Methods in Enzymology vol. 284.
• Gilbert B, Rouis M, Griglio S, de Lumley L, Laplaud P. 2001. Lipoprotein lipase (LPL) deficiency: a new patient homozygote for the preponderant mutation Gly188Glu in the human LPL gene and review of reported mutations: 75 % are clustered in exons 5 and 6. Ann Genet 44(1):25-32.
• Girod, A., C. E. Wobus, Z. Zadori, M. Ried, K. Leike, P. Tijssen, J. A. Kleinschmidt, and M. Hallek. 2002. The VP1 capsid protein of adeno-associated virus type 2 is carrying a phospholipase A2 domain required for virus infectivity. J Gen Virol 83:973-8.
• Goni FM, Alonso A. 2002 Sphingomyelinases: enzymology and membrane activity. FEBS Lett. 531(1):38-46.
• Heikinheimo, P., A. Goldman, C. Jeffries, and D. L. Ollis. 1999. Of barn owls and bankers: a lush variety of alpha/beta hydrolases. Structure Fold Des 7:R141-6.
• Lowe, M. E. 1992. The catalytic site residues and interfacial binding of human pancreatic lipase. J Biol Chem 267:17069-73.
• Schrag, J. D., and M. Cygler. 1997. Lipases and alpha/beta hydrolase fold. Methods in Enzymology 284:85-107.
• Spiegel, S., D. Foster, and R. Kolesnick. 1996. Signal transduction through lipid second messengers. Curr Opin Cell Biol 8:159-67.
• Svendsen, A. 2000. Lipase protein engineering. Biochim Biophys Acta 1543:223-238.
• Tjoelker, L. W., C. Eberhardt, J. Unger, H. L. Trong, G. A. Zimmerman, T. M. McIntyre, D. M. Stafforini, S. M. Prescott, and P. W. Gray. 1995. Plasma platelet-activating factor acetylhydrolase is a secreted phospholipase A2 with a catalytic triad. J Biol Chem 270:25481-7.
• Winkler, F. K., A. D’Arcy, and W. Hunziker. 1990. Structure of human pancreatic lipase. Nature 343:771-4.
• Withers-Martinez, C., F. Carriere, R. Verger, D. Bourgeois, and C. Cambillau. 1996. A pancreatic lipase with a phospholipase A1 activity: crystal structure of a chimeric pancreatic lipase-related protein 2 from guinea pig. Structure 4:1363-74.

В другом языковом разделе есть более полная статья Lipase (англ.). Вы можете помочь проекту, расширив текущую статью с помощью перевода

Это заготовка статьи по биохимии. Помогите Википедии, дополнив её.