PI3

PI3
Наявні структури
PDB	Пошук для людей: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1FLE, 2REL
Ідентифікатори
Символи	PI3, ESI, SKALP, WAP3, WFDC14, cementoin, peptidase inhibitor 3
Зовнішні ІД	OMIM: 182257 HomoloGene: 122140 GeneCards: PI3
Онтологія гена
Молекулярна функція	• peptidase inhibitor activity; • endopeptidase inhibitor activity; • serine-type endopeptidase inhibitor activity; • structural constituent of skin epidermis;
Клітинна компонента	• extracellular region; • гіалоплазма; • cornified envelope; • GO:0005578 Позаклітинна матриця;
Біологічний процес	• negative regulation of peptidase activity; • копуляція; • negative regulation of endopeptidase activity; • antimicrobial humoral response; • cornification; • GO:0051357, GO:0051358, GO:0051359 peptide cross-linking;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	5266
	н/д
	ENSG00000124102
	н/д
	P19957
	н/д
	NM_002638
	н/д
	NP_002629
	н/д
	Вікідані
Див./Ред. для людей

PI3 (англ. Peptidase inhibitor 3) – білок, який кодується геном PI3, розташованим у людей на довгому плечі 20-ї хромосоми.^[2] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 117 амінокислот, а молекулярна маса — 12 270^[3].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MRASSFLIVV	VFLIAGTLVL	EAAVTGVPVK	GQDTVKGRVP	FNGQDPVKGQ
VSVKGQDKVK	AQEPVKGPVS	TKPGSCPIIL	IRCAMLNPPN	RCLKDTDCPG
IKKCCEGSCG	MACFVPQ

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

Цей білок за функціями належить до інгібіторів протеаз, інгібіторів серинових протеаз. Секретований назовні.

Література

Sallenave J.-M., Silva A. (1993). Characterization and gene sequence of the precursor of elafin, an elastase-specific inhibitor in bronchial secretions. Am. J. Respir. Cell Mol. Biol. 8: 439—445. PMID 8476637 doi:10.1165/ajrcmb/8.4.439
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Sallenave J.-M., Ryle A.P. (1991). Purification and characterization of elastase-specific inhibitor. Sequence homology with mucus proteinase inhibitor. Biol. Chem. Hoppe-Seyler. 372: 13—21. PMID 2039600 doi:10.1515/bchm3.1991.372.1.13
Sallenave J.-M., Marsden M.D., Ryle A.P. (1992). Isolation of elafin and elastase-specific inhibitor (ESI) from bronchial secretions. Evidence of sequence homology and immunological cross-reactivity. Biol. Chem. Hoppe-Seyler. 373: 27—33. PMID 1536690 doi:10.1515/bchm3.1992.373.1.27
Schalkwijk J., de Roo C., de Jongh G.J. (1991). Skin-derived antileukoproteinase (SKALP), an elastase inhibitor from human keratinocytes. Purification and biochemical properties. Biochim. Biophys. Acta. 1096: 148—154. PMID 2001428 doi:10.1016/0925-4439(91)90053-C
Tsunemi M., Matsuura Y., Sakakibara S., Katsube Y. (1996). Crystal structure of an elastase-specific inhibitor elafin complexed with porcine pancreatic elastase determined at 1.9-A resolution. Biochemistry. 35: 11570—11576. PMID 8794736 doi:10.1021/bi960900l

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:8947 (англ.) . Процитовано 21 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, P19957 (англ.) . Архів оригіналу за 17 вересня 2017. Процитовано 21 вересня 2017.