Ангіотензинперетворювальний фермент 2

ACE2
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	3SCL, 1R42, 1R4L, 2AJF, 3D0G, 3D0H, 3D0I, 3KBH, 3SCI, 3SCJ, 3SCK
Ідентифікатори
Символи	ACE2, ACEH, angiotensin I converting enzyme 2, ACE 2
Зовнішні ІД	OMIM: 300335 MGI: 1917258 HomoloGene: 41448 GeneCards: ACE2
Онтологія гена
Молекулярна функція	• peptidyl-dipeptidase activity; • virus receptor activity; • zinc ion binding; • endopeptidase activity; • зв'язування з іоном металу; • GO:0070122 peptidase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • carboxypeptidase activity; • hydrolase activity; • metallopeptidase activity; • metallocarboxypeptidase activity; • exopeptidase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • integral component of membrane; • мембрана; • клітинна мембрана; • extracellular region; • cell surface; • membrane raft; • екзосома; • міжклітинний простір; • brush border membrane;
Біологічний процес	• regulation of cardiac conduction; • angiotensin-mediated drinking behavior; • протеоліз; • GO:0032657 regulation of cytokine production; • positive regulation of reactive oxygen species metabolic process; • regulation of vasoconstriction; • regulation of cell population proliferation; • positive regulation of cardiac muscle contraction; • regulation of inflammatory response; • positive regulation of gap junction assembly; • viral entry into host cell; • GO:0022415 viral process; • regulation of systemic arterial blood pressure by renin-angiotensin; • tryptophan transport; • дія на кровоносні судини; • angiotensin maturation; • receptor-mediated virion attachment to host cell; • positive regulation of amino acid transport;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	59272
	70008
	ENSG00000130234
	ENSMUSG00000015405
	Q9BYF1
	Q8R0I0
	NM_021804; NM_001371415
	NM_001130513; NM_027286
	NP_068576; NP_001358344
	NP_001123985; NP_081562
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Ангіотензинперетворюючий фермент 2 (англ. Angiotensin I converting enzyme 2, ACE2) – білок, який кодується геном ACE2, розташованим у людини на X-хромосомі.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 805 амінокислот, а молекулярна маса — 92 463^[4]. Це мембранний або секретований фермент-протеаза, який належить до карбоксипептидаз і металопротеаз. Його основною функцією є розщеплення пептидного гормону ангіотензину I до більш активної форми ангіотензину II. ACE2 руйнує пептид брадикінін і є його природним регулятором в організмі людини^[5]. Також цей білок є рецептором для входу в клітину низки вірусів, зокрема коронавірусів SARS-CoV і SARS-CoV-2.

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSSSSWLLLS	LVAVTAAQST	IEEQAKTFLD	KFNHEAEDLF	YQSSLASWNY
NTNITEENVQ	NMNNAGDKWS	AFLKEQSTLA	QMYPLQEIQN	LTVKLQLQAL
QQNGSSVLSE	DKSKRLNTIL	NTMSTIYSTG	KVCNPDNPQE	CLLLEPGLNE
IMANSLDYNE	RLWAWESWRS	EVGKQLRPLY	EEYVVLKNEM	ARANHYEDYG
DYWRGDYEVN	GVDGYDYSRG	QLIEDVEHTF	EEIKPLYEHL	HAYVRAKLMN
AYPSYISPIG	CLPAHLLGDM	WGRFWTNLYS	LTVPFGQKPN	IDVTDAMVDQ
AWDAQRIFKE	AEKFFVSVGL	PNMTQGFWEN	SMLTDPGNVQ	KAVCHPTAWD
LGKGDFRILM	CTKVTMDDFL	TAHHEMGHIQ	YDMAYAAQPF	LLRNGANEGF
HEAVGEIMSL	SAATPKHLKS	IGLLSPDFQE	DNETEINFLL	KQALTIVGTL
PFTYMLEKWR	WMVFKGEIPK	DQWMKKWWEM	KREIVGVVEP	VPHDETYCDP
ASLFHVSNDY	SFIRYYTRTL	YQFQFQEALC	QAAKHEGPLH	KCDISNSTEA
GQKLFNMLRL	GKSEPWTLAL	ENVVGAKNMN	VRPLLNYFEP	LFTWLKDQNK
NSFVGWSTDW	SPYADQSIKV	RISLKSALGD	KAYEWNDNEM	YLFRSSVAYA
MRQYFLKVKN	QMILFGEEDV	RVANLKPRIS	FNFFVTAPKN	VSDIIPRTEV
EKAIRMSRSR	INDAFRLNDN	SLEFLGIQPT	LGPPNQPPVS	IWLIVFGVVM
GVIVVGIVIL	IFTGIRDRKK	KNKARSGENP	YASIDISKGE	NNPGFQNTDD
VQTSF

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Структура і локалізація

Білок має сайти для зв'язування з іоном цинку та хлоридом.

Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, а також секретований назовні.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Lin Q., Keller R.S., Weaver B., Zisman L.S. (2004). Interaction of ACE2 and integrin beta1 in failing human heart. Biochim. Biophys. Acta. 1689: 175—178. PMID 15276642 DOI:10.1016/j.bbadis.2004.05.005
Harmer D., Gilbert M., Borman R., Clark K.L. (2002). Quantitative mRNA expression profiling of ACE 2, a novel homologue of angiotensin converting enzyme. FEBS Lett. 532: 107—110. PMID 12459472 DOI:10.1016/S0014-5793(02)03640-2
Goulter A.B., Goddard M.J., Allen J.C., Clark K.L. (2004). ACE2 gene expression is up-regulated in the human failing heart. BMC Med. 2: 19—19. PMID 15151696 DOI:10.1186/1741-7015-2-19
Lai Z.W., Hanchapola I., Steer D.L., Smith A.I. (2011). Angiotensin-converting enzyme 2 ectodomain shedding cleavage-site identification: determinants and constraints. Biochemistry. 50: 5182—5194. PMID 21563828 DOI:10.1021/bi200525y

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:13557 (англ.) . Архів ори��іналу за 10 вересня 2015. Процитовано 12 вересня 2017.
↑ UniProt, Q9BYF1 (англ.) . Архів оригіналу за 29 серпня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.
↑ van de Veerdonk, F.; Netea, M.G.; van Deuren, M.; van der Meer, J.W.; de Mast, Q.; Bruggemann, R.J.; van der Hoeven, H. Kinins and Cytokines in COVID-19: A Comprehensive Pathophysiological Approach. Preprints 2020, 2020040023 (doi: 10.20944/preprints202004.0023.v1).[1] [Архівовано 8 квітня 2020 у Wayback Machine.](англ.)

Див. також

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:13557 (англ.) . Архів ори��іналу за 10 вересня 2015. Процитовано 12 вересня 2017.

[UniProt-4] UniProt, Q9BYF1 (англ.) . Архів оригіналу за 29 серпня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.

[5] van de Veerdonk, F.; Netea, M.G.; van Deuren, M.; van der Meer, J.W.; de Mast, Q.; Bruggemann, R.J.; van der Hoeven, H. Kinins and Cytokines in COVID-19: A Comprehensive Pathophysiological Approach. Preprints 2020, 2020040023 (doi: 10.20944/preprints202004.0023.v1).[1] [Архівовано 8 квітня 2020 у Wayback Machine.](англ.)

[1]

Ангіотензинперетворювальний фермент 2

Статус версії сторінки

Зміст

Структура і локалізація

Література

Примітки

Див. також

Навігаційне меню

Ангіотензинперетворювальний фермент 2

Структура і локалізація

Література

Примітки

Див. також

Навігаційне меню

Пошук