Saltar para o conteúdo

Rad50

Origem: Wikipédia, a enciclopédia livre.
RAD50 homolog (S. cerevisiae)
Identificadores
Símbolos RAD50; RAD50-2; hRad50
IDs externos OMIM: 604040 MGI109292 HomoloGene38092 GeneCards: RAD50 Gene
Padrões de expressão do ARN
Mais dados de expressão
Ortólogos
Espécies Humano Rato
Entrez 10111 19360
Ensembl ENSG00000113522 ENSMUSG00000020380
UniProt Q92878 Q3UNL2
RefSeq (mRNA) NM_005732 NM_009012
RefSeq (proteína) NP_005723 NP_033038
Localização (UCSC) Chr 5:
131.92 – 132.01 Mb
Chr 11:
53.49 – 53.55 Mb
Busca PubMed [1] [2]

RAD50 homolog (S. cerevisiae), também conhecida como RAD50, é uma proteína que nos humanos é codificada pelo gene RAD50.[1]

A proteína codificada por este gene é altamente similar à Rad50 de Saccharomyces cerevisiae, uma proteína envolvida na reparação de quebra da dupla cadeia de ADN.

Esta proteína forma um complexo com MRE11 e NBS1.

O complexo proteíco liga-se ao ADN e apresenta numerosas actividades enzimáticas que são necessárias para a conexão não homóloga dos extremos de ADN.

Esta proteína, cooperando com os seus parceiros, é importante na reparação de dupla cadeia de ADN, activação do ponto de controlo do ciclo celular, manutenção do telómero e recombinação meiótica.

Estudo de knockout de genes do homólogo em ratos, sugere que este gene é essencial para o crescimento celular e viabilidade. Duas variantes de transcriptos, quebrados por splicing alternativo, que codificam diferentes proteínas, foram já reportados.[1]

Referências

Leitura adicional

[editar | editar código-fonte]
  • Stracker TH, Theunissen JW, Morales M, Petrini JH (2005). «The Mre11 complex and the metabolism of chromosome breaks: the importance of communicating and holding things together.». DNA Repair (Amst.). 3 (8-9): 845?4. PMID 15279769. doi:10.1016/j.dnarep.2004.03.014 
  • Dolganov GM, Maser RS, Novikov A; et al. (1996). «Human Rad50 is physically associated with human Mre11: identification of a conserved multiprotein complex implicated in recombinational DNA repair.». Mol. Cell. Biol. 16 (9): 4832?1. PMID 8756642 
  • Maser RS, Monsen KJ, Nelms BE, Petrini JH (1997). «hMre11 and hRad50 nuclear foci are induced during the normal cellular response to DNA double-strand breaks.». Mol. Cell. Biol. 17 (10): 6087?6. PMID 9315668 
  • Carney JP, Maser RS, Olivares H; et al. (1998). «The hMre11/hRad50 protein complex and Nijmegen breakage syndrome: linkage of double-strand break repair to the cellular DNA damage response.». Cell. 93 (3): 477?6. PMID 9590181. doi:10.1016/S0092-8674(00)81175-7 
  • Paull TT, Gellert M (1998). «The 3' to 5' exonuclease activity of Mre 11 facilitates repair of DNA double-strand breaks.». Mol. Cell. 1 (7): 969?9. PMID 9651580. doi:10.1016/S1097-2765(00)80097-0 
  • Trujillo KM, Yuan SS, Lee EY, Sung P (1998). «Nuclease activities in a complex of human recombination and DNA repair factors Rad50, Mre11, and p95.». J. Biol. Chem. 273 (34): 21447?0. PMID 9705271. doi:10.1074/jbc.273.34.21447 
  • Paull TT, Gellert M (1999). «Nbs1 potentiates ATP-driven DNA unwinding and endonuclease cleavage by the Mre11/Rad50 complex.». Genes Dev. 13 (10): 1276?8. PMID 10346816. doi:10.1101/gad.13.10.1276 
  • Kim KK, Shin BA, Seo KH; et al. (1999). «Molecular cloning and characterization of splice variants of human RAD50 gene.». Gene. 235 (1-2): 59?7. PMID 10415333. doi:10.1016/S0378-1119(99)00215-2 
  • Zhong Q, Chen CF, Li S; et al. (1999). «Association of BRCA1 with the hRad50-hMre11-p95 complex and the DNA damage response.». Science. 285 (5428): 747?0. PMID 10426999. doi:10.1126/science.285.5428.747 
  • Wang Y, Cortez D, Yazdi P; et al. (2000). «BASC, a super complex of BRCA1-associated proteins involved in the recognition and repair of aberrant DNA structures.». Genes Dev. 14 (8): 927?9. PMID 10783165 
  • Gatei M, Young D, Cerosaletti KM; et al. (2000). «ATM-dependent phosphorylation of nibrin in response to radiation exposure.». Nat. Genet. 25 (1): 115?. PMID 10802669. doi:10.1038/75508 
  • Zhao S, Weng YC, Yuan SS; et al. (2000). «Functional link between ataxia-telangiectasia and Nijmegen breakage syndrome gene products.». Nature. 405 (6785): 473?. PMID 10839544. doi:10.1038/35013083 
  • Zhu XD, K??r B, Mann M; et al. (2000). «Cell-cycle-regulated association of RAD50/MRE11/NBS1 with TRF2 and human telomeres.». Nat. Genet. 25 (3): 347?2. PMID 10888888. doi:10.1038/77139 
  • Paull TT, Rogakou EP, Yamazaki V; et al. (2001). «A critical role for histone H2AX in recruitment of repair factors to nuclear foci after DNA damage.». Curr. Biol. 10 (15): 886?5. PMID 10959836. doi:10.1016/S0960-9822(00)00610-2 
  • Xiao J, Liu CC, Chen PL, Lee WH (2001). «RINT-1, a novel Rad50-interacting protein, participates in radiation-induced G(2)/M checkpoint control.». J. Biol. Chem. 276 (9): 6105?1. PMID 11096100. doi:10.1074/jbc.M008893200 
  • Desai-Mehta A, Cerosaletti KM, Concannon P (2001). «Distinct functional domains of nibrin mediate Mre11 binding, focus formation, and nuclear localization.». Mol. Cell. Biol. 21 (6): 2184?1. PMID 11238951. doi:10.1128/MCB.21.6.2184-2191.2001 
  • Buscemi G, Savio C, Zannini L; et al. (2001). «Chk2 activation dependence on Nbs1 after DNA damage.». Mol. Cell. Biol. 21 (15): 5214?2. PMID 11438675. doi:10.1128/MCB.21.15.5214-5222.2001 
  • Chiba N, Parvin JD (2001). «Redistribution of BRCA1 among four different protein complexes following replication blockage.». J. Biol. Chem. 276 (42): 38549?4. PMID 11504724. doi:10.1074/jbc.M105227200 
  • Grenon M, Gilbert C, Lowndes NF (2001). «Checkpoint activation in response to double-strand breaks requires the Mre11/Rad50/Xrs2 complex.». Nat. Cell Biol. 3 (9): 844?. PMID 11533665. doi:10.1038/ncb0901-844 
  • de Jager M, van Noort J, van Gent DC; et al. (2002). «Human Rad50/Mre11 is a flexible complex that can tether DNA ends.». Mol. Cell. 8 (5): 1129?5. PMID 11741547. doi:10.1016/S1097-2765(01)00381-1 
Ícone de esboço Este artigo sobre Genética é um esboço. Você pode ajudar a Wikipédia expandindo-o.