Chordyna

Chordyna – białko, antagonista białek morfogenetycznych kości, złożone z czterech niewielkich domen bogatych w cystynę. Jego funkcja pozostaje niejasna. Po raz pierwszy znaleziono ją u platany szponiastej jako białko kluczowe dla rozwoju, odpowiedzialne za dorsalizację wczesnych tkanek zarodkowych u kręgowców^[1]. Polipeptyd liczy sobie 941 reszt aminoacylowych, osiągając masę 120 kDa^[2]. Wprowadza dorsalizację w rozwijającym się zarodku poprzez wiązanie czynników wentralizujących z nadrodziny TGF-β, jak białka morfogenetyczne kości^[3]. Wiąże bezpośrednie choćby białko BMP-4^[4]. Przypuszczalnie, może również pełnić pewną rolę w organogenezie. Wyróżniono 5 izoform tego białka, które powstają na drodze alternatywnego splicingu^[5].

U myszy chordyna nie ulega ekspresji w przedniej endodermie trzewnej. Wykazano też, że jest niezbędna dla rozwoju przodomózgowia^[6]. U rozwijających się myszy z niedoborem chordyny i białka noggin prawie nie następuje rozwój głowy. Jest to o tyle ważne spostrzeżenie, że w przypadku braku jedynie białka noggin głowa tworzy się, choć występują niewielkie defekty^[7].

U ludzi chordynę koduje gen CHRD^[8].

Chordyna bierze udział również w gastrulacji u ptaków. Ulega ekspresji w przednich komórkach struktury określanej po angielsku Koller's sickle ("sierpem Kollera"), z której pochodzą przednie komórki smugi pierwotnej, struktury kluczowej dla procesu gastrulacji^[9].