Aktin

Aktin er eit globulært multifunksjonelt protein som dannar mikrofilament. Det er funne i alle eukaryotiske celler (einaste kjende unntak er nematodesperm), der konsentrasjonen kan vere over 100 μM. Aktin er ca. 42-kDa og er ein monomerisk grunnstein av to typar filament i celler: mikrofilament, ein av tre hovudkomponentar i cytoskjelettet, og tynn filament, del av samantrekkingsapparatet i muskelceller. Det kan eksistere enten som ein fri monomer kalla G-aktin eller som ein del av ein linær polymer kalla F-aktin. Både G- og F-aktin er essensielle for viktige cellefunksjonar som mobilitet og samantrekking av celler under celledelinga.

Aktin deltar i mange viktige cellulære prosessar, inkludert muskelsamantrekking, cellemotorikk, celledeling og cytokinese, vesikkel og organelle rørsler, cellesignalisering og bygging og vedlikehald av cellekontakt og cellefasong.

I virveldyr har det vorte identifisert tre hovudgrupper av aktin-isoformar; alfa, beta og gamma. Alfa-aktin, som er i muskelvev, er ein viktig komponent i systemet som genererer samantrekking i musklar. Beta- og gamma-aktin eksisterer i dei fleste celletypar som komponentar i cytoskjelettet.

Cella si evne til å danne mikrofilament dynamisk gir grunnlaget for at cella kan endre seg i respons til miljøet eller til indre signal frå organismen, for eksempel for å auke absorpsjonsevna til cellemembranen eller auke cella sin adhesjon for å kunne danne cellevev.

Aktin vart først observert eksperimentelt i 1887 av W.D. Halliburton, som ekstraherte eit protein frå musklar som «koagulerte» myosinpreparat som han kalla «myosin-gjær».^[1] Halliburton greide ikkje å vidareutvikle funna sine, difor er oppdaginga av aktin vorte kreditert til Brunó Ferenc Straub, ein ung biokjemikar som jobba ved Albert Szent-Györgyi sitt laboratorium ved intituttet for medisinsk kjemi ved Universitetet i Szeged i Ungarn.

I 1942 utvikla Straub ein enkel teknikk for å trekkje ut muskelprotein som gjorde at han kunne isolere store mengder av relativt rein aktin. Straub sin metode er nesten lik den metoden som blir brukt i laboratoria i dag. Szent-Gyorgyi har tidlegare skildra den meir tjuktflytande forma av myosin, produsert av seine muskeluttrekkingar, som «aktivert» myosin. Sidan Straub sine protein produserte den aktiverte effekten, vart det gjeve namnet aktin. Grunna andre verdskrigen kunne ikkje Szent-Gyorgyi og Straub publisere arbeidet sitt i vestlege vitskapelege tidsskift. Aktin vart difor ikkje kjent i vesten før i 1945, då artikkelen deira vart publisert som eit supplement til Acta Physiologica Scandinavica.^[2] Straub heldt fram med å arbeide med aktin, og i 1950 kunne han leggje fram at aktin inneheld bunde ATP.^[3]

Aminosyresekvensen til aktin vart fullført av M. Elzinga og medarbeidarar i 1973. Krystallstrukturen til G-aktin vart løyst i 1990 av Kabsch og kollegaer. Same år vart ein modell føreslått av Holmes og kollegaer etter eksperiment der dei brukte ko-krystallisering med ulike protein. Prosedyren med ko-krystallisering vart brukt mykje dei etterfylgjande åra fram til 2001, da eit isolert protein vart krystallisert saman med ADP.

Aminosyresekvensen til aktin har endra seg lite gjennom evolusjonen, og i artar som er så ulike som menneske og algar, er det berre ca. 20 % av sekvensen som er ulik. Strukturen blir difor rekna som optimalisert. Han har to ulike eigenskapar; det er eit enzym som hydrolyserer ATP, men ATP er samstundes naudsynt for at proteinet skal oppretthalde den strukturelle integriteten sin. I tillegg er han kapabel til å ha fleire interaksjonar enn noko anna protein, noko som gjer at det kan ha mange ulike funksjonar.

Cellulær aktin finst i to former: monomerisk globeforma strukturar kalla G-aktin og polymeriske filament kalla F-aktin. Kvar aktintråd er bunden til eit ATP-molekyl eller ADP.

Bilde av G-aktin frå elektronmikroskopi indikerer at det har ein globulær struktur. Røntgenkrystallografi viser at kvar av desse globulære formene består av to halv-sfærar separerte av ei kløft. Kløfta er ATPase-bretten, som er eit senter for enzymatisk katalyse som bind Mg2+ og ATP. G-aktins funksjon verkar berre når enten ADP eller ATP er i kløfta.

Mikrovilliar - buntar av filament som dannar tynne fingerliknande strukturar på celleoverflata.

Cellecortex - eit nettverk av filament under plasmamenbranen som gir støtte til cella.

Adherensbelte - i epiteliale celler. Mikrofilament dannar eit band rundt cella. Er festa til adherens junctions.

Grunnleggande byggesteinar til mikrofilament er aktin, eit protein som kan byggast til eit polarisert filament med funksjonelt ulike endar.

Opprydding: Denne artikkelen kan ha godt av ei opprydding. Sjå korleis du redigerer ei side og stilmanualen for hjelp.

Denne artikkelen treng referansar for verifikasjon. Du kan forbetra artikkelen ved å leggja inn referansar til pålitelege kjelder. Kven som helst kan fjerna kjeldelaust materiale utan forvarsel, men den føretrekte tilnærminga er i første omgang å markera dei setningane/påstandane som treng kjeldebelegg ved å tilføya {{tr}} etter påstanden.