Perossidasi eosinofila

Perossidasi eosinofila
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Numero EC	1.11.1.7
Classe	Ossidoreduttasi
Banche dati	BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
	Fonte: IUBMB
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La perossidasi eosinofila o EPO (dall'inglese eosinophil peroxidase) è un enzima perossidasi (aloperossidasi) codificato negli esseri umani dal gene EPX.^[1]^[2] È un eterodimero 71-77 kD composto da una catena più pesante glicosilata e una più leggera non glicosilata.

Funzione

In presenza di H₂O₂, formata dall'eosinofilo, e ioni cloruro o bromuro, la perossidasi eosinofila innesca un potente meccanismo con il quale l'eosinofilo uccide parassiti multicellulari (come, per esempio, il verme nematode che causa filariasi); e anche alcuni batteri (come ad esempio quello della tubercolosi). Questo enzima usa preferenzialmente come substrato il bromuro piuttosto che il cloruro, generando ipobromito (acido ipobromoso).^[3]

L'enzima è anche in grado di ossidare il tiocianato e usarlo come co-substrato.^[4]

Ruolo nelle patologie

I composti ossidanti prodotti dalla perossidasi eosinofila sono implicati in stati infiammatorie di diverse patologie, incluso l'asma.^[5]

Note

^ Sakamaki K, Tomonaga M, Tsukui K, Nagata S, Molecular cloning and characterization of a chromosomal gene for human eosinophil peroxidase, in J. Biol. Chem., vol. 264, n. 28, ottobre 1989, pp. 16828–36, PMID 2550461.
^ Ten RM, Pease LR, McKean DJ, Bell MP, Gleich GJ, Molecular cloning of the human eosinophil peroxidase. Evidence for the existence of a peroxidase multigene family, in J. Exp. Med., vol. 169, n. 5, maggio 1989, pp. 1757–69, DOI:10.1084/jem.169.5.1757, PMC 2189302, PMID 2541222.
^ Mayeno AN, Curran AJ, Roberts RL, Foote CS, Eosinophils preferentially use bromide to generate halogenating agents, in J. Biol. Chem., vol. 264, n. 10, aprile 1989, pp. 5660–8, PMID 2538427.
^ Tahboub YR, Galijasevic S, Diamond MP, Abu-Soud HM, Thiocyanate modulates the catalytic activity of mammalian peroxidases, in J. Biol. Chem., vol. 280, n. 28, 2005, pp. 26129–36, DOI:10.1074/jbc.M503027200, PMID 15894800.
^ van Dalen CJ, Kettle AJ, Substrates and products of eosinophil peroxidase, in Biochem. J., vol. 358, Pt 1, agosto 2001, pp. 233–9, DOI:10.1042/0264-6021:3580233, PMC 1222052, PMID 11485572.

Bibliografia

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Ten RM, Pease LR, McKean DJ, et al., Molecular cloning of the human eosinophil peroxidase. Evidence for the existence of a peroxidase multigene family, in J. Exp. Med., vol. 169, n. 5, 1989, pp. 1757–69, DOI:10.1084/jem.169.5.1757, PMC 2189302, PMID 2541222.
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Sakamaki K, Tomonaga M, Tsukui K, Nagata S, Molecular cloning and characterization of a chromosomal gene for human eosinophil peroxidase, in J. Biol. Chem., vol. 264, n. 28, 1989, pp. 16828–36, PMID 2550461.
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Nakamura H, Higashikawa F, Miyagawa K, et al., Association of single nucleotide polymorphisms in the eosinophil peroxidase gene with Japanese cedar pollinosis, in Int. Arch. Allergy Immunol., vol. 135, n. 1, 2004, pp. 40–3, DOI:10.1159/000080222, PMID 15316147.
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Voci correlate

Portale Biologia

Portale Chimica

[1] Sakamaki K, Tomonaga M, Tsukui K, Nagata S, Molecular cloning and characterization of a chromosomal gene for human eosinophil peroxidase, in J. Biol. Chem., vol. 264, n. 28, ottobre 1989, pp. 16828–36, PMID 2550461.

[2] Ten RM, Pease LR, McKean DJ, Bell MP, Gleich GJ, Molecular cloning of the human eosinophil peroxidase. Evidence for the existence of a peroxidase multigene family, in J. Exp. Med., vol. 169, n. 5, maggio 1989, pp. 1757–69, DOI:10.1084/jem.169.5.1757, PMC 2189302, PMID 2541222.

[3] Mayeno AN, Curran AJ, Roberts RL, Foote CS, Eosinophils preferentially use bromide to generate halogenating agents, in J. Biol. Chem., vol. 264, n. 10, aprile 1989, pp. 5660–8, PMID 2538427.

[4] Tahboub YR, Galijasevic S, Diamond MP, Abu-Soud HM, Thiocyanate modulates the catalytic activity of mammalian peroxidases, in J. Biol. Chem., vol. 280, n. 28, 2005, pp. 26129–36, DOI:10.1074/jbc.M503027200, PMID 15894800.

[5] van Dalen CJ, Kettle AJ, Substrates and products of eosinophil peroxidase, in Biochem. J., vol. 358, Pt 1, agosto 2001, pp. 233–9, DOI:10.1042/0264-6021:3580233, PMC 1222052, PMID 11485572.

[1]