Uridine kinase
Apparence
Uridine-cytidine kinase 1 | ||
Caractéristiques générales | ||
---|---|---|
Symbole | UCK1 | |
N° EC | 2.7.1.48 | |
Homo sapiens | ||
Locus | 9q34.13 | |
Masse moléculaire | 31 435 Da[1] | |
Nombre de résidus | 277 acides aminés[1] | |
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
Uridine-cytidine kinase 2 | ||
Tétramère d'uridine kinase 2 humaine (PDB 1XRJ[2]) | ||
Caractéristiques générales | ||
Symbole | UCK2 | |
N° EC | 2.7.1.48 | |
Homo sapiens | ||
Locus | 1q24.1 | |
Masse moléculaire | 29 299 Da[1] | |
Nombre de résidus | 261 acides aminés[1] | |
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
L'uridine kinase est une transférase qui catalyse la réaction :
Cette enzyme intervient dans la dégradation et le sauvetage des ribonucléosides pyrimidiques.
Uridine kinase
N° EC | EC |
---|---|
N° CAS |
IUBMB | Entrée IUBMB |
---|---|
IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
Notes et références
[modifier | modifier le code]- Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
- (en) T. C. Appleby, G. Larson, I. W. Cheney, H. Walker, J. Z. Wu, W. Zhong, Z. Hong et N. Yao, « Structure of human uridine-cytidine kinase 2 determined by SIRAS using a rotating-anode X-ray generator and a single samarium derivative », Acta Crystallographica Section D Structural Biology, vol. D61, no Pt 3, , p. 278-284 (PMID 15735337, DOI 10.1107/S0907444904032937, lire en ligne)
- (en) Orengo A, « Regulation of enzymic activity by metabolites. I. Uridine-cytidine kinase of Novikoff ascites rat tumor », J. Biol. Chem., vol. 244, no 8, , p. 2204–9 (PMID 5782006)
- (en) Skold O, « Uridine kinase from Erlich ascites tumor: purification and properties », J. Biol. Chem., vol. 235, , p. 3273–3279