Edukira joan

Sukzinato deshidrogenasa

Wikipedia, Entziklopedia askea
Mitokondrioaren barne mintzeko elektroien garraio katea:
I konplexua (NADH deshidrogenasa)
II konplexua (Sukzinato deshidrogenasa)
Q koentzima (Ubikinona)
III konplexua (Zitokromo bc1)
C zitokromoa
IV konplexua (Zitokromo oxidasa)
ATP sintasa

Sukzinato deshidrogenasa (SDH), Sukzinato-Q koentzima erreduktasa (SQR) edo II konplexua mitokondrioaren barneko mintzean txertaturik dagoen transmintzeko proteina bat da, elektroien garraio katearen bigarren konplexua osatzen duena. Krebs zikloan ere hartzen du parte, biak egiten dituen entzima bakarra da[1].

Sukzinato deshidrogenasaren egitura.

Mitokondrioetako eta bakterioen sukzinato deshidrogenasek 100 kDa inguruko pisu molekularra dute[2] eta lau azpiunitate dituzte. Bi azpiunitate hidrofiloak dira eta matrizearen aldean kokaturik daude, gainerako bi azpiunitatean hidrofoboak dira eta mintzean txertaturik daude:[3]

  • SDH A: Flaboproteina bat da eta FAD molekula bat du kofaktore. Sukzinatoa lotzeko gune bat ere badu.
  • SDH B: Azpiunitate hau ferredoxina bat da eta 3 burdin-sufre kluster ditu, [2Fe-2S], [4Fe-4S] eta [3Fe-4S].
  • SDH C eta SDH D: Biek zitokromo b osatzen dute, transmintzeko sei helize dituena eta hemo talde bakarra. Ubikinona lotzeko gune bat ere badute.

Sukzinatoa lotzen den gunea eta ubikinona (Q koentzima) lotzen dena erredox erreakzioen guneak dira, ondorioz gune bien artean elektroiak garraiatzen dira. Gehienez 14 Å-etako distantzia egongo dela proposatu da.

Funtzionamendua

[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Krebs zikloaren seigarren pausoa burutzen du, sukzinatoa fumarato bihurtzea. Horretarako sukzinatoari bi hidrogeno kentzen dizkio, FAD-k hartu eta FADH2 bihurtzen delarik. FADH2 ezin da konplexutik atera eta orduan konplexuan txertaturik dagoen Q koentzima erreduzitzen du[2]. Ubikinona ubikinol bihurtzen da eta hau bai ateratzen da sukzinato deshidrogenasatik. Aldi berean elektroiek FADH2 eta ubikinonaren arteko bidea SDH B azpiunitateko Fe-S klusterretan saltoka egiten dute[3].

Hau da prozesu guztia laburtzen duen erreakzio kimikoa:

sukzinatoa + Q + 2 H+ → fumaratoa + 2 H+ (matrizean) + QH2

Q koentzimak elektroien garraio kateari jarraituz III konplexuari emango dizkio elektroiak.

Inhibitzaileak

[aldatu | aldatu iturburu kodea]

Bi inhibitzaile mota agertzen ditu, ubikinonaren antzekoak direnak karboxi edo tenoiltrifluoroazetona adibidez, eta sukzinatoaren antzekoak direnak, malatoa edo oxalazetatoa adibidez, biak ere Krebs zikloan azaltzen direnak. Ez da ongi ezagutzen zergatik Krebsen zikloak inhibi dezakeen sukzinato deshidrogenasa, arrazoi posible bat I konplexuaren superoxido ekoizpena ekiditea izan daiteke[4].

Ubikinonaren antzeko produktuak fungizida gisa erabili izan dira nekazaritzan 1960. hamarkadatik aurrera.

Zianuro pozoiak kaltetzen duen molekuletako bat ere bada. Konplexuaren aktibitatea geraraziz ATP ekoizpena mozten du eta zelularen hipoxi eragiten du horrela.

II konplexuak elektroien garraio katean duen rola ezinbestekoa da energia lortzeko eta honen gabeziak edo azpiunitateren baten gabeziak gaixotasun larriak eragin ditzake.

Erreferentziak

[aldatu | aldatu iturburu kodea]
  1. (Ingelesez) Oyedotun, Kayode S.; Lemire, Bernard D.. (2004-03-05). «The Quaternary Structure of the Saccharomyces cerevisiae Succinate Dehydrogenase HOMOLOGY MODELING, COFACTOR DOCKING, AND MOLECULAR DYNAMICS SIMULATION STUDIES» Journal of Biological Chemistry 279 (10): 9424–9431.  doi:10.1074/jbc.M311876200. ISSN 0021-9258. PMID 14672929. (Noiz kontsultatua: 2020-03-03).
  2. a b «Succinato_deshidrogenasa» www.quimica.es (Noiz kontsultatua: 2020-03-03).
  3. a b «Complejo II» biomodel.uah.es (Noiz kontsultatua: 2020-03-03).
  4. (Ingelesez) Muller, Florian L.; Liu, Yuhong; Abdul-Ghani, Muhammad A.; Lustgarten, Michael S.; Bhattacharya, Arunabh; Jang, Youngmok C.; Van Remmen, Holly. (2008-01-15). «High rates of superoxide production in skeletal-muscle mitochondria respiring on both complex I- and complex II-linked substrates» Biochemical Journal 409 (2): 491–499.  doi:10.1042/BJ20071162. ISSN 0264-6021. (Noiz kontsultatua: 2020-03-03).