Vés al contingut

STX1A

De la Viquipèdia, l'enciclopèdia lliure
Infotaula de gen STX1A
Identificadors
ÀliesSTX1A (HUGO), HPC-1, P35-1, STX1, SYN1A, syntaxin 1A
Identif. externsOMIM: 186590   MGI: 109355   HomoloGene: 37941   GeneCards: STX1A   OMA: STX1A - orthologs
Wikidata
Veure/Editar gen humàVeure/Editar gen del ratolí

La Sintaxina-1A és una proteïna que en els éssers humans és codificada pel gen STX1A.[5]

Funció

[modifica]

Les vesícules sinàptiques emmagatzemen neurotransmissors que són alliberats durant l'exocitosi regulada per calci. L'especificitat d'alliberament del neurotransmissor requereix la localització tant de les vesícules sinàptiques com dels canal de calci a la zona activa presinàptica. Les sintaxines funcionen en aquest procés de fusió de la vesícula.

La sintaxina-1A és un membre de la superfamília de les sintaxines. Les sintaxines són proteïnes específiques del sistema nerviós implicades en la unió de les vesícules sinàptiques a la membrana plasmàtica presinàptica. Les sintaxines tenen un sol domini transmembrana C-terminal, un SNARE (proteïna d'unió NSF soluble), conegut com a H3, i un domini regulador N-terminal (Habc). Les sintaxines s'uneixen a una sinaptotagmina de forma dependent del calci i interactuen amb canals de calci i potassi dependents de tensió a través del domini C3 del terminal H3. Syntaxin-1A és una proteïna clau en la regulació del canal iònic i l'exocitosi sinàptica.[6]

Importància clínica

[modifica]

Les sintaxines serveixen com a substrat per a la neurotoxina botulínica de tipus C, una metal·loproteasa que bloca l'exocitosi i té una alta afinitat per un complex molecular que inclou el receptor alfa-latrotoxina, el qual produeix una exocitosi explosiva.[7]

El nivell d'expressió de la proteïna STX1Un és directament correlacionat amb la intel·ligència dins la síndrome de Williams.[8]

Mapa interactiu de la ruta

[modifica]
NicotineDopaminergic_WP1602go to articlego to articlego to articleGo to articlego to articleGo to articleGo to articlego to articlego to articlego to articlego to articlego to articlego to articlego to articlego to articlego to articlego to articlego to articleGo to articlego to articlego to articlego to articlego to articleGo to articleGo to articlego to articleGo to articleGo to articleGo to articlego to articleGo to articleGo to articleGo to articlego to articlego to articlego to articlego to articlego to articlego to articleGo to articlego to articleGo to articleGo to articlego to articlego to articleGo to articlego to articleGo to articleGo to articlego to article

Interaccions

[modifica]

Ha estat demostrat que STX1A interacciona amb:

Referències

[modifica]
  1. 1,0 1,1 1,2 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000106089 - Ensembl, May 2017
  2. 2,0 2,1 2,2 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000007207Ensembl, May 2017
  3. «Human PubMed Reference:». National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. «Mouse PubMed Reference:». National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. «Syntaxin: a synaptic protein implicated in docking of synaptic vesicles at presynaptic active zones». Science. DOI: 10.1126/science.1321498. PMID: 1321498.
  6. «Entrez Gene: STX1A syntaxin 1A (brain)».
  7. «Cloning and sequence analysis of a cDNA encoding human syntaxin 1A, a polypeptide essential for exocytosis». Gene. DOI: 10.1016/0378-1119(95)00152-V. PMID: 7622072.
  8. «Intelligence in Williams Syndrome Is Related to STX1A, Which Encodes a Component of the Presynaptic SNARE Complex». PLoS ONE. DOI: 10.1371/journal.pone.0010292. PMC: 2858212. PMID: 20422020.
  9. 9,0 9,1 9,2 9,3 «A conformational switch in syntaxin during exocytosis: role of munc18». The EMBO Journal, 18, 16, 8-1999, pàg. 4372–82. DOI: 10.1093/emboj/18.16.4372. PMC: 1171512. PMID: 10449403.
  10. 10,0 10,1 10,2 «Three-dimensional structure of the complexin/SNARE complex». Neuron, 33, 3, 1-2002, pàg. 397–409. DOI: 10.1016/S0896-6273(02)00583-4. PMID: 11832227.
  11. «Action of complexin on SNARE complex». The Journal of Biological Chemistry, 277, 44, 11-2002, pàg. 41652–6. DOI: 10.1074/jbc.M205044200. PMID: 12200427.
  12. «Regulation of CFTR chloride channels by syntaxin and Munc18 isoforms». Nature, 390, 6657, 11-1997, pàg. 302–5. DOI: 10.1038/36882. PMID: 9384384.
  13. «CFTR chloride channels are regulated by a SNAP-23/syntaxin 1A complex». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 99, 19, 9-2002, pàg. 12477–82. DOI: 10.1073/pnas.192203899. PMC: 129470. PMID: 12209004.
  14. 14,0 14,1 14,2 14,3 «Complexins: cytosolic proteins that regulate SNAP receptor function». Cell, 83, 1, 10-1995, pàg. 111–9. DOI: 10.1016/0092-8674(95)90239-2. PMID: 7553862.
  15. «The N-ethylmaleimide-sensitive fusion protein and alpha-SNAP induce a conformational change in syntaxin». The Journal of Biological Chemistry, 270, 28, 7-1995, pàg. 16955–61. DOI: 10.1074/jbc.270.28.16955. PMID: 7622514.
  16. «Staring, a novel E3 ubiquitin-protein ligase that targets syntaxin 1 for degradation». The Journal of Biological Chemistry, 277, 38, 9-2002, pàg. 35071–9. DOI: 10.1074/jbc.M203300200. PMID: 12121982.
  17. «ENaC subunit-subunit interactions and inhibition by syntaxin 1A». American Journal of Physiology. Renal Physiology, 286, 6, 6-2004, pàg. F1100-6. DOI: 10.1152/ajprenal.00344.2003. PMID: 14996668.
  18. «Protein kinase C regulates the interaction between a GABA transporter and syntaxin 1A». The Journal of Neuroscience, 18, 16, 8-1998, pàg. 6103–12. PMID: 9698305.
  19. «Substrates regulate gamma-aminobutyric acid transporters in a syntaxin 1A-dependent manner». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 99, 8, 4-2002, pàg. 5686–91. DOI: 10.1073/pnas.082712899. PMC: 122832. PMID: 11960023.
  20. «Transport rates of GABA transporters: regulation by the N-terminal domain and syntaxin 1A». Nature Neuroscience, 3, 10, 10-2000, pàg. 998–1003. DOI: 10.1038/79939. PMID: 11017172.
  21. «A human protein-protein interaction network: a resource for annotating the proteome». Cell, 122, 6, 9-2005, pàg. 957–68. DOI: 10.1016/j.cell.2005.08.029. PMID: 16169070.
  22. 22,0 22,1 «A novel ubiquitous form of Munc-18 interacts with multiple syntaxins. Use of the yeast two-hybrid system to study interactions between proteins involved in membrane traffic». The Journal of Biological Chemistry, 270, 22, 6-1995, pàg. 13022–8. DOI: 10.1074/jbc.270.22.13022. PMID: 7768895.
  23. «Membrane localization and biological activity of SNAP-25 cysteine mutants in insulin-secreting cells». Journal of Cell Science, 113 (Pt 18), 18, 9-2000, pàg. 3197–205. PMID: 10954418.
  24. «Snapin: a SNARE-associated protein implicated in synaptic transmission». Nature Neuroscience, 2, 2, 2-1999, pàg. 119–24. DOI: 10.1038/5673. PMID: 10195194.
  25. «Spring, a novel RING finger protein that regulates synaptic vesicle exocytosis». The Journal of Biological Chemistry, 276, 44, 11-2001, pàg. 40824–33. DOI: 10.1074/jbc.M106141200. PMID: 11524423.
  26. 26,0 26,1 «Identification of a novel syntaxin- and synaptobrevin/VAMP-binding protein, SNAP-23, expressed in non-neuronal tissues». The Journal of Biological Chemistry, 271, 23, 6-1996, pàg. 13300–3. DOI: 10.1074/jbc.271.23.13300. PMID: 8663154.
  27. «SNAP-25, a t-SNARE which binds to both syntaxin and synaptobrevin via domains that may form coiled coils». The Journal of Biological Chemistry, 269, 44, 11-1994, pàg. 27427–32. PMID: 7961655.
  28. 28,0 28,1 «Three novel proteins of the syntaxin/SNAP-25 family». The Journal of Biological Chemistry, 273, 51, 12-1998, pàg. 34171–9. DOI: 10.1074/jbc.273.51.34171. PMID: 9852078.
  29. «Intracellular localisation of SNARE proteins in rat parotid acinar cells: SNARE complexes on the apical plasma membrane». Archives of Oral Biology, 48, 8, 8-2003, pàg. 597–604. DOI: 10.1016/S0003-9969(03)00116-X. PMID: 12828989.
  30. «Syntaxin isoform specificity in the regulation of renal H+-ATPase exocytosis». The Journal of Biological Chemistry, 278, 22, 5-2003, pàg. 19791–7. DOI: 10.1074/jbc.M212250200. PMID: 12651853.
  31. «Inhibition of the binding of SNAP-23 to syntaxin 4 by Munc18c». Biochemical and Biophysical Research Communications, 234, 1, 5-1997, pàg. 257–62. DOI: 10.1006/bbrc.1997.6560. PMID: 9168999.
  32. «Co-purification and localization of Munc18-1 (p67) and Cdk5 with neuronal cytoskeletal proteins». Neurochemistry International, 44, 1, 1-2004, pàg. 35–44. DOI: 10.1016/S0197-0186(03)00099-8. PMID: 12963086.
  33. 33,0 33,1 «Munc 18a binding to syntaxin 1A and 1B isoforms defines its localization at the plasma membrane and blocks SNARE assembly in a three-hybrid system assay». Molecular and Cellular Neurosciences, 20, 2, 6-2002, pàg. 169–80. DOI: 10.1006/mcne.2002.1122. PMID: 12093152.
  34. «Tomosyn interacts with the t-SNAREs syntaxin4 and SNAP23 and plays a role in insulin-stimulated GLUT4 translocation». The Journal of Biological Chemistry, 278, 37, 9-2003, pàg. 35093–101. DOI: 10.1074/jbc.M304261200. PMID: 12832401.
  35. «Tomosyn: a syntaxin-1-binding protein that forms a novel complex in the neurotransmitter release process». Neuron, 20, 5, 5-1998, pàg. 905–15. DOI: 10.1016/S0896-6273(00)80472-9. PMID: 9620695.
  36. «Synaptotagmin-syntaxin interaction: the C2 domain as a Ca2+-dependent electrostatic switch». Neuron, 18, 1, 1-1997, pàg. 133–42. DOI: 10.1016/S0896-6273(01)80052-0. PMID: 9010211.
  37. «Functional and biochemical analysis of the C2 domains of synaptotagmin IV». Molecular Biology of the Cell, 10, 7, 7-1999, pàg. 2285–95. DOI: 10.1091/mbc.10.7.2285. PMC: 25443. PMID: 10397765.
  38. «Direct interaction of the rat unc-13 homologue Munc13-1 with the N terminus of syntaxin». The Journal of Biological Chemistry, 272, 4, 1-1997, pàg. 2520–6. DOI: 10.1074/jbc.272.4.2520. PMID: 8999968.
  39. «A stable interaction between syntaxin 1a and synaptobrevin 2 mediated by their transmembrane domains». FEBS Letters, 446, 1, 3-1999, pàg. 40–4. DOI: 10.1016/S0014-5793(99)00028-9. PMID: 10100611.
  40. «Effect of mutations in vesicle-associated membrane protein (VAMP) on the assembly of multimeric protein complexes». The Journal of Neuroscience, 17, 5, 3-1997, pàg. 1596–603. PMID: 9030619.
  41. «Localization of cellubrevin-related peptide, endobrevin, in the early endosome in pancreatic beta cells and its physiological function in exo-endocytosis of secretory granules». Journal of Cell Science, 114, Pt 1, 1-2001, pàg. 219–227. PMID: 11112705.