Idi na sadržaj

Katepsin D

S Wikipedije, slobodne enciklopedije
CTSD
Dostupne strukture
PDBPretraga ortologa: PDBe RCSB
Spisak PDB ID kodova

1LYA, 1LYB, 1LYW, 4OBZ, 4OC6, 4OD9

Identifikatori
AliasiCTSD, CLN10, CPSD, HEL-S-130P, katepsin D
Vanjski ID-jeviOMIM: 116840 MGI: 88562 HomoloGene: 55616 GeneCards: CTSD
Lokacija gena (čovjek)
Hromosom 11 (čovjek)
Hrom.Hromosom 11 (čovjek)[1]
Hromosom 11 (čovjek)
Genomska lokacija za CTSD
Genomska lokacija za CTSD
Bend11p15.5Početak1,752,752 bp[1]
Kraj1,764,573 bp[1]
Lokacija gena (miš)
Hromosom 7 (miš)
Hrom.Hromosom 7 (miš)[2]
Hromosom 7 (miš)
Genomska lokacija za CTSD
Genomska lokacija za CTSD
Bend7|7 F5Početak141,929,648 bp[2]
Kraj141,941,775 bp[2]
Obrazac RNK ekspresije


Više referentnih podataka o ekspresiji
Ontologija gena
Molekularna funkcija GO:0070122 peptidase activity
hydrolase activity
GO:0001948, GO:0016582 vezivanje za proteine
serine-type endopeptidase activity
cysteine-type endopeptidase activity
aspartic-type endopeptidase activity
aspartic-type peptidase activity
Ćelijska komponenta lysosomal lumen
Egzosom
Lipidni splav
GO:0005578 Vanćelijski matriks
Lizozom
Melanosom
Vanćelijsko
specific granule lumen
tertiary granule lumen
ficolin-1-rich granule lumen
extracellular region
collagen-containing extracellular matrix
lysosomal membrane
endosome membrane
Biološki proces GO:0044257 protein catabolic process
Autofagija
collagen catabolic process
antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II
Proteoliza
neutrophil degranulation
lipoprotein catabolic process
positive regulation of apoptotic process
positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process
regulation of establishment of protein localization
Izvori:Amigo / QuickGO
Ortolozi
VrsteČovjekMiš
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNK)

NM_001909

NM_009983

RefSeq (bjelančevina)

NP_001900

NP_034113

Lokacija (UCSC)Chr 11: 1.75 – 1.76 MbChr 7: 141.93 – 141.94 Mb
PubMed pretraga[3][4]
Wikipodaci
Pogledaj/uredi – čovjekPogledaj/uredi – miš

Katepsin D je protein koji je kod čovjeka kodiran sa gena CTSD.[5][6][7][8][9][10]

Ovaj gen kodira lizosomne aspartil proteaze koje se sastoji se od proteinskog dimera disulfidnih veza teškog i lahkog lanca, oba proizvedena iz jednog prekursorskog proteina. Ova proteinaza je član familije peptidaza A1, a ima specifičnost sličanu, ali užu nego pepsin A. Transkripcija ovog gena se pokrće sa nekoliko lokusa, uključujući i onaj koji je početak lokusa za regulaciju transporta estrogena. Mutacije u ovom genu su uključene u patogenezi nekoliko bolesti, uključujući rak dojke, a možda i Alzheimerovu bolest

Katepsin D se uzima kao marker tumora raka dojke.[11]

Katepsin-D je aspartatna proteaza koja kritično ovisi o protonizaciji njenog aktivnog mjesta asparaginskog ostatka, aktiviranog na at pH 5 u endosomima hepatocita, gdje degradira insulin. Tokom Asp-protonizacije, niža pH vrijednost void ka uključivanju konformacije kathepsina-D : ako pH opada, segment N-kraja proteaze se skida sa aktivnog mjesta.[12] [13] [14] Katepsin D aktiviraju keramidne veze.[15]

Također pogledajte

[uredi | uredi izvor]

Reference

[uredi | uredi izvor]
  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000117984 - Ensembl, maj 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000007891 - Ensembl, maj 2017
  3. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^ Faust PL, Kornfeld S, Chirgwin JM (Sep 1985). "Cloning and sequence analysis of cDNA for human cathepsin D". Proc Natl Acad Sci U S A. 82 (15): 4910–4. doi:10.1073/pnas.82.15.4910. PMC 390467. PMID 3927292.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
  6. ^ Cornish-Bowden A. (2004): Fundamentals of enzyme kinetics, 3rd Ed. Portland Press. ISBN 9781855781580; ISBN 1855781581.
  7. ^ Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo, ISBN 9958-10-222-6.
  8. ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.
  9. ^ Graeme K. Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London, ISBN 0-12-361811-8.
  10. ^ Nelson D. L., Michael M. Cox M. M. (2013): Lehninger Principles of Biochemistry. W. H. Freeman, 2013.ISBN 978-1-4641-0962-1.
  11. ^ Wolf M, Clark-Lewis I, Buri C, Langen H, Lis M, Mazzucchelli L (april 2003). "Cathepsin D specifically cleaves the chemokines macrophage inflammatory protein-1 alpha, macrophage inflammatory protein-1 beta, and SLC that are expressed in human breast cancer". Am. J. Pathol. 162 (4): 1183–90. doi:10.1016/S0002-9440(10)63914-4. PMC 1851240. PMID 12651610.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)[mrtav link]
  12. ^ Authier F, Métioui M, Fabrega S, Kouach M, Briand G (2002). "Endosomal proteolysis of internalized insulin at the C-terminal region of the B chain by cathepsin D". J. Biol. Chem. 277 (11): 9437–9446. doi:10.1074/jbc.M110188200. PMID 11779865.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
  13. ^ Lee Angela, Gulnik Sergei, Erickson John (1998). "Conformational switching in an aspartic proteinase". Nature Structural & Molecular Biology. 5 (10): 866–871. doi:10.1038/2306.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
  14. ^ Petsko Gregory, Ringe Dagmar (2004). Protein Structure and Function. ISBN 978-1-4051-1922-1.
  15. ^ Heinrich M1, Wickel M, Schneider-Brachert W, Sandberg C, Gahr J, Schwandner R, Weber T, Saftig P, Peters C, Brunner J, Krönke M, Schütze S (1999). "Cathepsin D targeted by acid sphingomyelinase-derived ceramide". The EMBO Journal. 18 (19): 5252–5263. doi:10.1093/emboj/18.19.5252. PMC 1171596. PMID 10508159.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)

Vanjski linkovi

[uredi | uredi izvor]