Transaldolase

Transaldolase
Vorhandene Strukturdaten: 1f05
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	337 Aminosäuren
Bezeichner
Gen-Name	TALDO1
Externe IDs	OMIM: 602063 UniProt P37837
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	2.2.1.2, Transferase
Reaktionsart	Übertragung eines CHOH-Rests
Substrat	Sedoheptulose-7-phosphat + D-Glycerinaldehyd-3-phosphat
Produkte	D-Erythrose-4-phosphat + D-Fructose-6-phosphat
Vorkommen
Homologie-Familie	Transaldolase
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen

Transaldolase (TAL) (Gen: TALDO1) heißt das Enzym, welches die Übertragung eines C3-Körpers von Sedoheptulose-7-phosphat auf D-Glycerinaldehyd-3-phosphat und umgekehrt ermöglicht. Dieses Reaktionsgleichgewicht ist ein wichtiger Teil des Pentosephosphatwegs in allen Lebewesen.

Mutationen können die (seltene) Erbkrankheit Transaldolasemangel bedingen.

	D-Erythrose-4-phosphat	+		D-Fructose-6-phosphat
	D-Glycerinaldehyd-3-phosphat	+		D-Sedoheptulose-7-phosphat

Die Regulation der Genexpression im TALDO1-Gen kann den Glutathionspiegel und die Sensitivität von Zellen für Apoptose beeinflussen.^[1]

Manche multiple-Sklerose-Patienten besitzen Antikörper gegen Bereiche der Transaldolase.^[2]

Mutationen im TALDO1-Gen können zur (seltenen) Erbkrankheit des Transaldolasemangels und dieser zu Leberzirrhose führen.^[3] Auch Multiorganversagen kann bei Transaldolasemangel auftreten.^[4]

Varianten des Enzyms sind möglicherweise mit Plattenepithelkarzinom assoziiert.^[5][6][7]

Unterscheidungen des bakteriellen Transaldolase-Gens mittels Polymerase-Kettenreaktion werden genutzt, eine Darmbesiedelung durch Bifidobacterium zu identifizieren und zu quantifizieren.^[8]

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Hexosemonophosphatweg – Lern- und Lehrmaterialien

• [ reactome.org: https://reactome.org/content/detail/R-HSA-71334 sedoheptulose 7-phosphate + D-glyceraldehyde 3-phosphate ⇔ D-erythrose 4-phosphate + D-fructose 6-phosphate]

1. ↑ Katalin Banki, Eliza Hutter, Emanuela Colombo, Nick J. Gonchoroff, Andras Perl: Glutathione levels and sensitivity to apoptosis are regulated by changes in transaldolase expression. In: Journal of Biological Chemistry. Band 271, Nr. 51, 1996, S. 32994–33001, doi:10.1074/jbc.271.51.32994.
2. ↑ Niland B, Banki K, Biddison WE, Perl A: CD8+ T cell-mediated HLA-A*0201-restricted cytotoxicity to transaldolase peptide 168-176 in patients with multiple sclerosis. In: J. Immunol. 175. Jahrgang, Nr. 12, Dezember 2005, S. 8365–8378, PMID 16339578. 
3. ↑ Nanda M. Verhoeven, Jojanneke H.J. Huck, Birthe Roos, Eduard A. Struys, Gajja S. Salomons, Adriaan C. Douwes, Marjo S. van der Knaap, Cornelis Jakobs: Transaldolase deficiency: liver cirrhosis associated with a new inborn error in the pentose phosphate pathway. In: The American Journal of Human Genetics. Band 68, Nr. 5, 2001, S. 1086–1092, doi:10.1086/320108.
4. ↑ Vassili Valayannopoulos, Nanda M. Verhoeven, Karine Mention, Gajja S. Salomons, Danièle Sommelet, Marie Gonzales, Guy Touati, Pascale de Lonlay, Cornelis Jakobs, Jean-Marie Saudubray: Transaldolase deficiency: a new cause of hydrops fetalis and neonatal multi-organ disease. In: The Journal of Pediatrics. Band 149, Nr. 5, 2006, S. 713–717, doi:10.1016/j.jpeds.2006.08.016.
5. ↑ UniProt P37837
6. ↑ Qian Y, Banerjee S, Grossman CE, et al: Transaldolase deficiency influences the pentose phosphate pathway, mitochondrial homoeostasis and apoptosis signal processing. In: Biochem. J. 415. Jahrgang, Nr. 1, Oktober 2008, S. 123–34, doi:10.1042/BJ20080722, PMID 18498245. 
7. ↑ Basta PV, Bensen JT, Tse CK, Perou CM, Sullivan PF, Olshan AF: Genetic variation in Transaldolase 1 and risk of squamous cell carcinoma of the head and neck. In: Cancer Detect. Prev. 32. Jahrgang, Nr. 3, 2008, S. 200–208, doi:10.1016/j.cdp.2008.08.008, PMID 18805652. 
8. ↑ Teresa Requena, Jeremy Burton, Takahiro Matsuki, Karen Munro, Mary Alice Simon, Ryuichiro Tanaka, Koichi Watanabe, Gerald W. Tannock: Identification, detection, and enumeration of human Bifidobacterium species by PCR targeting the transaldolase gene. In: Applied and Environmental Microbiology. Band 68, Nr. 5, 2002, S. 2420–2427, doi:10.1128/AEM.68.5.2420-2427.2002.