Katalase

Katalase
Bändermodell der menschlichen Katalase nach PDB 1DGF
Vorhandene Strukturdaten: 1dgb, 1f4j, 1qqw
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	526 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homotetramer
Kofaktor	Häm b[1]
Bezeichner
Gen-Name	CAT
Externe IDs	OMIM: 115500 UniProt P04040
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	1.11.1.6, Oxidoreduktase
Substrat	2 H2O2
Produkte	O2 + 2 H2O
Vorkommen
Homologie-Familie	Katalase
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen

Katalase (Gen-Name: CAT) ist ein Enzym, das Wasserstoffperoxid (H₂O₂) zu Sauerstoff (O₂) und Wasser (H₂O) umsetzt. Wasserstoffperoxid entsteht beim Abbau von Hyperoxiden durch die Superoxiddismutase. Es fällt als Nebenprodukt beim Abbau von Purinen und bei der Oxidation von Fettsäuren an und kann zur Schädigung von Genom und Proteinen führen. Katalasen befinden sich daher in fast allen aerob lebenden Lebewesen, beim Menschen vor allem in den Peroxisomen der Leber und Nieren sowie den Erythrozyten. Mutationen im CAT-Gen können zum erblichen Katalasemangel (Akatalasie) führen, der in Japan gehäuft vorkommt.^[2]

Anhand von Sequenz und Struktur werden Katalasen in drei Klassen eingeteilt.^[3]

• monofunktionale Häm-enthaltende Enzyme
• bifunktionale Häm-enthaltende Katalase-Peroxidasen
• manganhaltige Enzyme (ohne Häm-Gruppe)

Die humane Katalase (PDB 1DGF) besteht aus vier identischen Untereinheiten von jeweils 60 kDa. Davon enthält jede eine Häm-Gruppe und eine NADPH-Bindestelle.^[4]

Die Reaktion erfolgt in zwei Schritten. Im ersten Schritt wird Wasserstoffperoxid reduziert und das Enzym oxidiert, das Produkt Wasser entsteht.

${\displaystyle \mathrm {H_{2}O_{2}+Katalase(red.)\longrightarrow H_{2}O+Katalase(ox.)} }$

Im zweiten Schritt werden sowohl Wasserstoffperoxid als auch das Enzym reduziert und Sauerstoff oxidiert und damit als Produkt neben einem weiteren Wassermolekül freigesetzt.

${\displaystyle \mathrm {H_{2}O_{2}+Katalase(ox.)\longrightarrow H_{2}O+\textstyle \ O_{2}+Katalase(red.)} }$

Die Summengleichung lautet:

${\displaystyle \mathrm {2\ H_{2}O_{2}\longrightarrow \textstyle \ O_{2}+2\ H_{2}O} }$

Sowohl Wechselzahl als auch katalytische Effizienz des Enzyms gehören zu den höchsten je bei Enzymen gefundenen Werten (Tabelle).^[5]

Bei niedrigen Wasserstoffperoxidkonzentrationen kann durch die oxidierte Katalase Methanol und Ethanol über den Aldehyd zur Säure oxidiert werden.

In der Mikrobiologie wird der Katalasetest zur Bakteriendifferenzierung eingesetzt. Klinisch bedeutsam ist besonders die Differenzierung von katalasepositiven Staphylokokken von katalasenegativen Streptokokken. Hierbei wird ein Tropfen Katalase-Reagenz (3-prozentiger Wasserstoffperoxidlösung) auf einen Objektträger gegeben und eine Öse Bakterienmaterial kurz hineingehalten. Positive Reaktion: Direktes Sprudeln, Blasenbildung; Negative Reaktion: kein bzw. verzögertes Sprudeln. Alternativ kann verdünntes Wasserstoffperoxid direkt auf eine Bakterienkolonie auf einer Agarplatte aufgetropft werden.

Die meisten aeroben und fakultativ anaeroben Bakterien wie auch Pilze haben das Enzym Katalase, welches imstande ist, das für die Zellen giftige H₂O₂ zu spalten.

Experimentell wird Wasserstoffperoxid in der Biologie zur Herbeiführung des programmierten Zelltodes von isolierten eukaryotischen Zellen genutzt.

Zur Neutralisierung von Wasserstoffperoxid bei 2-Komponenten-Kontaktlinsenreinigern.^[6]

• Jennifer McDowall/Interpro: Protein Of The Month: Catalase. (englisch)

1. ↑ Sonja Herres-Pawlis, Peter Klüfers: Bioanorganische Chemie, 1. Auflage 2017, Wiley-VCH, ISBN 3527675493
2. ↑ Katalase. In: Online Mendelian Inheritance in Man. (englisch).
3. ↑ Prashen Chelikani et al.: Diversity of structures and properties among catalases. In: CMLS, Cellular and Molecular Life Sciences, 61, 2004, S. 192–208; doi:10.1007/s00018-003-3206-5 (englisch)
4. ↑ C. D. Putnam et al.: Artikel. In: Journal of Molecular Biology, 296, 2000, S. 295–309; doi:10.1006/jmbi.1999.3458 (englisch)
5. ↑ Angabe zur Art oder Einzelnachweis fehlt.
6. ↑ Oliver Auferkamp: Untersuchung des Reaktionsmechanismus von Rinderleberkatalase. Duisburg / Essen 2007, S. 18, urn:nbn:de:hbz:465-20080305-090734-6 (Dissertation, Universität Duisburg-Essen).