About: SR protein

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SR proteins are a conserved family of proteins involved in RNA splicing. SR proteins are named because they contain a protein domain with long repeats of serine and arginine amino acid residues, whose standard abbreviations are "S" and "R" respectively. SR proteins are ~200-600 amino acids in length and composed of two domains, the RNA recognition motif (RRM) region and the RS domain. SR proteins are more commonly found in the nucleus than the cytoplasm, but several SR proteins are known to shuttle between the nucleus and the cytoplasm.

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  • SR proteins are a conserved family of proteins involved in RNA splicing. SR proteins are named because they contain a protein domain with long repeats of serine and arginine amino acid residues, whose standard abbreviations are "S" and "R" respectively. SR proteins are ~200-600 amino acids in length and composed of two domains, the RNA recognition motif (RRM) region and the RS domain. SR proteins are more commonly found in the nucleus than the cytoplasm, but several SR proteins are known to shuttle between the nucleus and the cytoplasm. SR proteins were discovered in the 1990s in Northern Ireland, Belfast and in amphibian oocytes, and later in humans. In general, metazoans appear to have SR proteins and unicellular organisms lack SR proteins. SR proteins are important in constitutive and alternative pre-mRNA splicing, mRNA export, genome stabilization, nonsense-mediated decay, and translation. SR proteins alternatively splice pre-mRNA by preferentially selecting different splice sites on the pre-mRNA strands to create multiple mRNA transcripts from one pre-mRNA transcript. Once splicing is complete the SR protein may or may not remain attached to help shuttle the mRNA strand out of the nucleus. As RNA Polymerase II is transcribing DNA into RNA, SR proteins attach to newly made pre-mRNA to prevent the pre-mRNA from binding to the coding DNA strand to increase genome stabilization. Topoisomerase I and SR proteins also interact to increase genome stabilization. SR proteins can control the concentrations of specific mRNA that is successfully translated into protein by selecting for nonsense-mediated decay codons during alternative splicing. SR proteins can alternatively splice NMD codons into its own mRNA transcript to auto-regulate the concentration of SR proteins. Through the mTOR pathway and interactions with polyribosomes, SR proteins can increase translation of mRNA. Ataxia telangiectasia, neurofibromatosis type 1, several cancers, HIV-1, and spinal muscular atrophy have all been linked to alternative splicing by SR proteins. (en)
  • SRタンパク質(SRタンパクしつ、英: SR protein)は、RNAスプライシングに関与する、保存性の高いタンパク質ファミリーである。SRタンパク質という名称は、セリン(S)とアルギニン(R)のアミノ酸残基からなる長いリピート配列を持つタンパク質ドメインを含んでいることに由来する。SRタンパク質は200–600アミノ酸からなるタンパク質で、(RRM)領域とRSドメインと呼ばれる2つのドメインから構成される。SRタンパク質は細胞質よりも細胞核に多く存在するが、SRタンパク質のいくつかは核と細胞質の間を往復(シャトリング)することが知られている。 SRタンパク質は1990年代にショウジョウバエDrosophilaと両生類の卵母細胞で発見され、後にヒトでも発見された。一般的に、後生動物はSRタンパク質を持っており、単細胞生物はSRタンパク質を持っていないようである。 SRタンパク質は、構成的スプライシングと選択的スプライシング、mRNAの核外輸送、ゲノムの安定化、ナンセンス変異依存mRNA分解機構(NMD)、翻訳に重要である。SRタンパク質はpre-mRNA上の異なるスプライス部位を選択し、選択的スプライシングによって1つのpre-mRNA鎖から複数のmRNA転写産物を作り出す。スプライシングの完了後、SRタンパク質はmRNAに結合したままmRNAの核外輸送を補助する場合がある。SRタンパク質は、RNAポリメラーゼIIによるDNAからRNAへの転写中に新生pre-mRNA鎖に結合し、pre-mRNAがDNA鎖に結合することを防ぐことでゲノムの安定性を増大させる。また、SRタンパク質はトポイソメラーゼIとも相互作用する。特定のmRNAに対し、SRタンパク質はNMDの標的となるコドンを含むエクソンを組み込むことで、タンパク質への翻訳が正しく行われるmRNAの濃度を制御する。SRタンパク質は自身のmRNA転写産物に対してもそうした制御を行い、SRタンパク質の濃度を自己調節する。SRタンパク質は、mTOR経路やポリソームと相互作用することでmRNAの翻訳を増加させる。 毛細血管拡張性運動失調症、神経線維腫症1型、数種類のがん、HIV-1感染、脊髄性筋萎縮症、これらの全てがSRタンパク質による選択的スプライシングと関係している。 (ja)
  • Białka SR – konserwatywna rodzina białek, które biorą udział w splicingu RNA poprzez swoją rolę w aktywacji spliceosomu i dalszych etapach splicingu.Swoją nazwę zawdzięczają występowaniu w ich sekwencji aminokwasowej wielokrotnychpowtórzeń dipeptydu seryna-arginina (których standardowe skróty to odpowiednio: "S" i "R"). Białka SR zostały odkryte w latach 90. XX wieku u muszek owocówek (Drosophila)i w oocytach płazów, a później u ludzi. Ogólnie rzecz biorąc, organizmy zwierzęce wydająsię być wyposażone w białka SR, a organizmy jednokomórkowe nie. (pl)
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  • Białka SR – konserwatywna rodzina białek, które biorą udział w splicingu RNA poprzez swoją rolę w aktywacji spliceosomu i dalszych etapach splicingu.Swoją nazwę zawdzięczają występowaniu w ich sekwencji aminokwasowej wielokrotnychpowtórzeń dipeptydu seryna-arginina (których standardowe skróty to odpowiednio: "S" i "R"). Białka SR zostały odkryte w latach 90. XX wieku u muszek owocówek (Drosophila)i w oocytach płazów, a później u ludzi. Ogólnie rzecz biorąc, organizmy zwierzęce wydająsię być wyposażone w białka SR, a organizmy jednokomórkowe nie. (pl)
  • SR proteins are a conserved family of proteins involved in RNA splicing. SR proteins are named because they contain a protein domain with long repeats of serine and arginine amino acid residues, whose standard abbreviations are "S" and "R" respectively. SR proteins are ~200-600 amino acids in length and composed of two domains, the RNA recognition motif (RRM) region and the RS domain. SR proteins are more commonly found in the nucleus than the cytoplasm, but several SR proteins are known to shuttle between the nucleus and the cytoplasm. (en)
  • SRタンパク質(SRタンパクしつ、英: SR protein)は、RNAスプライシングに関与する、保存性の高いタンパク質ファミリーである。SRタンパク質という名称は、セリン(S)とアルギニン(R)のアミノ酸残基からなる長いリピート配列を持つタンパク質ドメインを含んでいることに由来する。SRタンパク質は200–600アミノ酸からなるタンパク質で、(RRM)領域とRSドメインと呼ばれる2つのドメインから構成される。SRタンパク質は細胞質よりも細胞核に多く存在するが、SRタンパク質のいくつかは核と細胞質の間を往復(シャトリング)することが知られている。 SRタンパク質は1990年代にショウジョウバエDrosophilaと両生類の卵母細胞で発見され、後にヒトでも発見された。一般的に、後生動物はSRタンパク質を持っており、単細胞生物はSRタンパク質を持っていないようである。 毛細血管拡張性運動失調症、神経線維腫症1型、数種類のがん、HIV-1感染、脊髄性筋萎縮症、これらの全てがSRタンパク質による選択的スプライシングと関係している。 (ja)
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  • SRタンパク質 (ja)
  • SR protein (en)
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