Heksokinaza
Heksokinaza (EC 2.7.1.1[1]) – enzym z klasy transferaz katalizujący fosforylację D-heksoz do ich 6-fosforanów. Jej substratem może być glukoza, fruktoza, mannoza, sorbitol lub glukozamina[1]. Fosforylacja glukozy do glukozo-6-fosforanu z wykorzystaniem heksokinazy jest pierwszą reakcją glikolizy. Jej Km wynosi 0,05 mmol/l[2]. Jest to reakcja fizjologicznie nieodwracalna.
Heksokinaza występuje w wielu formach izoenzymatycznych. Jedna z nich, nosząca nazwę glukokinaza, występuje w wątrobie i znacząco różni się od innych postaci tego enzymu; jest ona specyficzna dla glukozy[1] i ma znacznie wyższą wartość Km wynoszącą 10 mmol/l[2].
Reakcja
[edytuj | edytuj kod]Reakcja ta zachodzi w obecności jonów Mg2+
[4].
Regulacja
[edytuj | edytuj kod]Heksokinaza może być hamowana przez glukozo-6-fosforan – hamowanie na zasadzie sprzężenia zwrotnego (hamowanie produktem)[2][5]. Co istotne, w obecności izomerazy glukozofosforanowej glukozo-6-fosforan znajduje się w równowadze z fruktozo-6-fosforanem. Dlatego zwiększenie stężenia tego ostatniego, np. z powodu nieaktywności fosfofruktokinazy I, prowadzi do równoczesnego wzrostu stężenia glukozo-6-fosforanu, a w efekcie, do inhibicji heksokinazy. W ten sposób aktywność heksokinazy jest uzależniona od aktywności fosfofruktokinazy I[5].
Przypisy
[edytuj | edytuj kod]- ↑ a b c d Enzyme entry: EC 2.7.1.1, [w:] Enzyme nomenclature database [online], SIB Swiss Institute of Bioinformatics (ang.).
- ↑ a b c Robert Kincaid Murray, Daryl K. Granner, Victor W. Rodwell, Biochemia Harpera ilustrowana, wyd. 6, Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2008, s. 206-213, ISBN 978-83-200-3573-5.
- ↑ Reaction: R02848 [online], Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes [dostęp 2019-02-27] (ang.).
- ↑ Jakub Barciszewski, Strukturalne podstawy działania ludzkiej mięśniowej fosfatazy fruktozo-1,6-bisfosforanu, rozprawa doktorska, Poznań: Instytut Chemii Bioorganicznej PAN, 2016, s. 23 [dostęp 2023-05-04].
- ↑ a b Metabolizm węglowodanów, [w:] B. David Hames, Nigel M. Hooper, Biochemia, wyd. 2, Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2004, s. 327, ISBN 83-01-13872-6, OCLC 749415476.