Protéine kinase A

Données clés
N° EC	EC 2.7.11.11
N° CAS	142008-29-5
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

En biologie cellulaire, la protéine kinase A (PKA) est une famille de kinases dont l'activité est dépendante du niveau d'AMP cyclique (AMPc) dans la cellule. Cette enzyme est ainsi connue comme protéine kinase AMPc-dépendante (EC 2.7.11.11). La protéine kinase A a de nombreuses fonctions dans la cellule, en particulier elle régule les métabolismes du glycogène, du sucre et des lipides.

Elle ne doit pas être confondue avec la protéine kinase AMP-activée, qui, bien que de nature similaire, peut avoir des effets opposés^[2].

Notes et références

↑ (en) Jianhua Zheng, Daniel R. Knighton, Susan S. Taylor, Nguyen-Huu Xuong, Janusz M. Sowadski et Lynn F. Ten Eyck, « Crystal structures of the myristylated catalytic subunit of cAMP-dependent protein kinase reveal open and closed conformations », Protein Science, vol. 2, n^o 10,‎ octobre 1993, p. 1559-1573 (PMID 8251932, PMCID 2142252, DOI 10.1002/pro.5560021003, lire en ligne)
↑ K.R. Hallows, R. Alzamora, H. Li et al., « AMP-activated protein kinase inhibits alkaline pH- and PKA-induced apical vacuolar H+-ATPase accumulation in epididymal clear cells », Am. J. Physiol., Cell Physiol., vol. 296, n^o 4,‎ 2009, C672–81 (DOI 10.1152/ajpcell.00004.2009)

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[10.1002/pro.5560021003-1] (en) Jianhua Zheng, Daniel R. Knighton, Susan S. Taylor, Nguyen-Huu Xuong, Janusz M. Sowadski et Lynn F. Ten Eyck, « Crystal structures of the myristylated catalytic subunit of cAMP-dependent protein kinase reveal open and closed conformations », Protein Science, vol. 2, n^o 10,‎ octobre 1993, p. 1559-1573 (PMID 8251932, PMCID 2142252, DOI 10.1002/pro.5560021003, lire en ligne)

[2] K.R. Hallows, R. Alzamora, H. Li et al., « AMP-activated protein kinase inhibits alkaline pH- and PKA-induced apical vacuolar H+-ATPase accumulation in epididymal clear cells », Am. J. Physiol., Cell Physiol., vol. 296, n^o 4,‎ 2009, C672–81 (DOI 10.1152/ajpcell.00004.2009)

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