Ubikitiini
Siirry navigaatioon
Siirry hakuun
Ubikitiini (latinasta ubique, "kaikkialla") on pieni säätelyproteiini, jota löytyy lähes kaikista kudoksista eukaryooteista[1]. Ubikitiinin lisääminen proteiiniin ohjaa sen proteasomiin hajotettavaksi[2]. Aaron Ciechanover, Avram Hershko ja Irwin Rose saivat Nobelin kemianpalkinnon vuonna 2004 ubikitiinin löytämisestä[3]. Ubikitiini tunnistettiin ensimmäisen kerran jo vuonna 1975.[1]
Ubikitinaatio
[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]Ubikitiinin liittämiseen eli ubikitinaatioon osallistuu kolme entsyymiä, E1, E2 ja E3. Ubikitiinejä voidaan liittää useita peräkkäin samaan proteiiniin. Entsyymi E1 aktivoi ubikitiinin niin, että E2 pystyy siirtämään sen E3-ubikitiiniligaasille, joka kykenee liittämään ubikitiinin kohdeproteiiniin.[2]
Lähteet
[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]- ↑ a b The Nobel Prize in Chemistry 2004 - Popular information Nobelprize.org. Viitattu 16.5.2012. (englanniksi)
- ↑ a b Jyrki Heino, Matti Vuento: Solubiologia, s. 173. (2. uudistettu painos) WSOY, 2004. ISBN 951-0-28955-8 (suomeksi)
- ↑ The Nobel Prize in Chemistry 2004 Nobelprize.org. Viitattu 16.5.2012. (englanniksi)
Aiheesta muualla
[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]
Wikimedia Commonsissa on kuvia tai muita tiedostoja aiheesta Ubikitiini.