Peptid

Peptidi (grč. πεπτός}} - svaren, od πέσσειν - variti) su kratki polimeri aminokiselina, povezani peptidnim vezama. Njihova hemijska struktura je kao i kod proteina, ali su manje dugi. Prema broju sastavnih aminokiselina, mogu biti u obliku dipeptidnih, tripeptidnih, tetrapeptidnih, odnosno polipeptidnih (=proteinskih) lanaca.^[1]^[2] ^[3]

Konvencije

Kratki aminokiselinski lanci koji su toliko kratki da se mogu dobiti i sintentski, tradicijski su nazivani peptidima, umesto proteinima. Međutim, razvojem sintetskih metoda, mogu se sintetizirati i peptidi sa više stotina aminokiselina, što obuhvata proteine kao što je ubikvitin. Prirodna hemijsko povezivanje (ligacija) omogućava formiranje još dužih proteina, tako da je ova konvencija u znatnoj mjeri prevaziđena i zastarjela.

Druga konvencija pak postavlja neformalnu liniju razdvajanja na peptida i proteina na dužinu od aproksimativno 50 aminokiselina, što je je u izvjesnoj mjeri arbitrarni kriterij. Dugački peptidi, poput amiloidnog beta peptida koji je se povezuje sa Alzheimerovom bolešću, smatraju se proteinima, a i kratki proteini, kao što je insulin, mogu se smatrati peptidima.

Klase

Prema načinu nastanka, glavne klase peptida su:

Mliječni peptidi se formiraju iz mliječnih proteina razlaganjem pod uticajem enzimima varenja ili proteinaza, koje stvaraju laktobacili tokom fermentacije mlijeka. Za nekoliko mliječnih peptida je dokazano da kod životinja i u kliničkim studijama imaju antihipertenzivne efekte.
Ribosomni peptidi nastaju translacijom odgovarajuće iRNK. Često su podložni proteolizi u procesu stvaranja završnog oblika peptida. Tipski funkcioniraju u višim organizmima, kao hormoni i signalne molekule. Neki organizmi stvaraju peptide i kao antibiotike, kao što su mikrocini.^[4] Pošto su oni translirani, aminokiselinski ostaci su im ograničeni na one koji su potrebni u ribosomima. Međutim, ti peptidi su učestalo objekt posttranslacijskih modifikacija, kao što su fosforilacija, hidroksilacija, sulfonacija, palmitilacija, glikozilacija i disulfidna formacija. Obično su linearni, iako su primijećene i strukture u obliku lasa. Javljaju se i neobičnije manipulacije, kao što je racemizacija L-aminokiselina u D-aminokiseline u genomu kljunara.^[5]
Neribosomni peptidi se formiraju pomoću enzima koji su specifični za svaki od njih, umjesto u ribosomu. Najrasprostranjeniji takav peptid je glutation, koji je komponenta antioksidantske odbrane mnogih aerobnih organizama. Drugi neribozomni peptidi, koji su uobičajeni u jednoćelijskim organizmima, biljkama i gljivama su sintetizirani modularnim enzimskim kompleksima, zvanim neribozomske peptidne sintetaze. Ti kompleksi imaju sličnu strukturu, a mogu sadržavati mnoge različite module koji su kontroliraju raznovrsne hemijske manipulacije na produktima tokom njihove gradnje. Ti peptidi su često ciklični i mogu biti visokokompleksne ciklične strukture, iako su također uobičajeni i linearni neribosomni peptidi . Pošto je ovaj sistem blisko srodan sa mehanizmom sinteze masnih kiselina i poliketida, često se javljaju i hibridna jedinjenja. Prisustvo oksazola ili tiazola obično indicira da je jedinjenje sintetizirano na ovaj način.
Peptoni nastaju iz životinjskog mlijeka ili mesa, proteolitičkim digestijom. Osim malih peptida, nastali materijal sadrži i masti, metale, soli, vitamine i mnoga druga jedinjenja. Pepton se koristi u hranljivim medijumima za gajenje bakterija i gljiva.
Peptidni fragmenti su dijelovi proteina koji se koriste za identifikaciju ili kvantifikaciju izvornog proteina. Često su produkti enzimske degradacije izvedene u laboratoriji, na kontroliranom uzorku, ali mogu biti i forenzički ili paleontološki uzorci koji su degradirani prirodnim putem.^[6]

Sinteza peptida

Također pogledajte

Reference

^ Graeme K. Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London 2000, ISBN 0-12-361811-8.
^ Nelson D. L., Michael M. Cox M. M. (2013): Lehninger Biochemie. Springer, ISBN 978-3-540-68637-8.
^ Nelson D. L., Michael M. Cox M. M. (2013): Lehninger Principles of Biochemistry. W. H. Freeman, 2013.ISBN 978-1-4641-0962-1.
^ Duquesne S., Destoumieux-Garzón D., Peduzzi J., Rebuffat S. (2007): Microcins, gene-encoded antibacterial peptides from enterobacteria. Natural Product Reports, 24 (4): 708–734.
^ Torres A. M., Menz I., Alewood P. F. et al. (2002): D-Amino acid residue in the C-type natriuretic peptide from the venom of the mammal, Ornithorhynchus anatinus, the Australian platypus. FEBS Letters, 524 (1-3): 172–176.
^ Webster J., Oxley D. (2005): Peptide mass fingerprinting: protein identification using MALDI-TOF mass spectrometry.Methods in Molecular Biology, 310: 227–240.

[1] Graeme K. Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London 2000, ISBN 0-12-361811-8.

[2] Nelson D. L., Michael M. Cox M. M. (2013): Lehninger Biochemie. Springer, ISBN 978-3-540-68637-8.

[3] Nelson D. L., Michael M. Cox M. M. (2013): Lehninger Principles of Biochemistry. W. H. Freeman, 2013.ISBN 978-1-4641-0962-1.

[4] Duquesne S., Destoumieux-Garzón D., Peduzzi J., Rebuffat S. (2007): Microcins, gene-encoded antibacterial peptides from enterobacteria. Natural Product Reports, 24 (4): 708–734.

[5] Torres A. M., Menz I., Alewood P. F. et al. (2002): D-Amino acid residue in the C-type natriuretic peptide from the venom of the mammal, Ornithorhynchus anatinus, the Australian platypus. FEBS Letters, 524 (1-3): 172–176.

[6] Webster J., Oxley D. (2005): Peptide mass fingerprinting: protein identification using MALDI-TOF mass spectrometry.Methods in Molecular Biology, 310: 227–240.

[1]