Преглед на кода на Ензим

Нямате разрешение за редактиране на тази страница поради следната причина:
Your IP address is in a range that has been blocked on all Wikimedia Foundation wikis.
The block was made by ‪EPIC‬. The reason given is Open proxy/Webhost: See the help page if you are affected.
Start of block: 08:48, 2 юли 2024
Expiry of block: 08:48, 2 юли 2025
Your current IP address is 206.189.44.186. The blocked range is 206.189.32.0/20.
Моля, включете всички горепосочени подробности във всички заявки, които правите. If you believe you were blocked by mistake, you can find additional information and instructions in the No open proxies global policy.
Otherwise, to discuss the block please post a request for review on Meta-Wiki. You could also send an email to the stewards VRT queue at stewards@wikimedia.org including all above details.
Можете да разгледате и да копирате кодa на страницата.
[[Файл:Colinesterasa.jpg|мини|275px|Лентова диаграма на ензима холинестераза]]
'''Ензимите''' са [[молекули]], които [[катализа|катализират]] биохимични процеси в [[клетка]]та.<ref>Smith AD (Ed) ''et al.'' (1997) ''Oxford Dictionary of Biochemistry and Molecular Biology'' Oxford University Press. ISBN 0-19-854768-4</ref><ref>Garrett RH, Grisham CM. (1999) ''Biochemistry, Second Edition'' Saunders College Publishing. 426 – 427. ISBN 0-03-022318-0 </ref> Типичните ензими представляват [[белтък|белтъци]] или [[белтъчен комплекс|белтъчни комплекси]], но съществуват и [[рибонуклеинова киселина|рибонуклеинови киселини]] с ензимна функция – т.нар. [[рибозими]].<ref>{{cite journal |author=Lilley D |title=Structure, folding and mechanisms of ribozymes |journal=Curr Opin Struct Biol |volume=15 |issue=3 |pages=313 – 23 |year=2005 |pmid=15919196}}</ref><ref>{{cite journal |author=Cech T |title=Structural biology. The ribosome is a ribozyme |journal=Science |volume=289 |issue=5481 |pages=878 – 9 |year=2000 |pmid=10960319}}</ref> Синтетични молекули, наречени [[изкуствен ензим|изкуствени ензими]], също показват каталитични способности.<ref>{{cite journal |author=Groves JT |title=Artificial enzymes. The importance of being selective |journal=Nature |volume=389 |issue=6649 |pages=329 – 30 |year=1997 |pmid=9311771 | doi = 10.1038/38602 | issn = 0028-0836 }}</ref>

С помощта на ензимите [[биохимични реакции|биохимичните реакции]] в организма могат да бъдат ускорени до 1 000 000 пъти. Принципът на действие включва снижаването на [[активираща енергия|енергетичната бариера]] за протичането на дадена реакция до стойности, гарантиращи осъществяването на процеса, без това да влияе на [[термодинамично равновесие|термодинамичното равновесие]]. Именно тази основна функция на ензимите, както и възможностите за контрол върху ензимното действие ги правят важен компонент на всяка жива система.

Открити са над 4000 ензима, а повече от 1000 са сравнително добре описани.<ref>{{cite journal|url=http://www.expasy.org/NAR/enz00.pdf|author= Bairoch A.|year= 2000|title= The ENZYME database in 2000 |journal=Nucleic Acids Res|volume=28|pages=304 – 305|pmid=10592255 }}</ref>

== Етимология и кратка история на ензимологията ==
Произходът на думата '''ензим''' идва от [[гръцки език|гръцкото]] ''„en zymē“'', означаващо ''„в мая“''. Понятието е въведено през [[1878]] г. от [[Вили Кюне]] първоначално за описание на последователност от неизвестни процеси, но съвременното му значение включва обозначаването на отделни биологично активни [[молекула|молекули]]. Като синоним на ензим в [[български език|българския език]] се използва и '''фермент''' (субстанция, предизвикваща [[ферментация]]). Постепенно в научната литература думата фермент губи своята популярност.<ref name="Kolev">Колев, Д., ''Ензимология'', изд. „Наука и изкуство“, София, 1988</ref>

Първите стъпки в познанието за същността на ензимите датират от края на [[18 век|18]] и началото на [[19 век]], когато било забелязано, че определени животински или растителни екстракти могат да разграждат хранителни вещества, но по това време деликатният механизъм на протичащите процеси бил неизвестен.<ref>Williams, H. S. (1904) [http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences] Harper and Brothers (New York) Посетен на 4 април 2007</ref>

[[Файл:Louis Pasteur.jpg|мини|125px|ляво|Луи Пастьор]]

Началото на науката за строежа и функцията на ензимите – ензимолология, поставя [[Луи Пастьор]] с изследванията си върху алкохолната ферментация. Луи Пастьор стига до извода, че ферментацията е функция на живи системи, каквито са [[дрожди|дрождевите]] [[клетка|клетки]], и е невъзможна без тяхното участие. Виталистичната убеденост на Пастьор постулира участието на жива сила (''vis vitalis''), която той нарича фермент.<ref>{{cite journal |author=Dubos J.|year=1951|title=Louis Pasteur: Free Lance of Science, Gollancz. Quoted in Manchester K. L. (1995) Louis Pasteur (1822 – 1895)—chance and the prepared mind|journal=Trends Biotechnol|volume=13|issue=12|pages=511 – 5|pmid=8595136 |doi=10.1016/S0167-7799(00)89014-9}}</ref>

През [[1897]] г. [[Едуард Бухнер]] показва, че процесът на ферментация се дължи на определени вещества в самата клетка.<ref>[http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio.html Nobel Laureate Biography of Eduard Buchner at nobelprize.org] Посетен на 24 май 2008</ref> Бухнер открива също, че тези вещества са относително нестабилни и могат да бъдат инактивирани при ниски температури.

Макар и по това време ензимите да не са били достъпни в чиста форма, работите върху механизма на действие позволяват в началото на [[20 век]] да се оформят и първите хипотези за белтъчната природа и фината структура на ензимите, както и да се направят първите математич��ски модели на ензимна кинетика.

Окончателното отхвърляне на хипотезата за живата сила и потвърждаването на белтъчната природа на ензимите става след изолирането на първите ензими – уреаза (през [[1926]] г. от [[Джеймс Съмнър]]), пепсин и трипсин (през [[1929]] г. от [[Джон Нортроп]]). През [[1946]] г. Съмнър и Нортроп заедно с [[Уендел Станли]] получават [[Нобелова награда за химия]] за пречистването и кристализирането на ензими.<ref>[http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1946/ 1946 Nobel prize for Chemistry laureates at nobelprize.org]. Посетен на 4 април 2007.</ref>

Откритието, че ензимите могат да кристализират, дава възможност структурата им да бъде изследвана чрез [[рентгенова кристалография]]. Това е направено за пръв път с [[лизозим]]а – ензим, съдържащ се в сълзите, слюнката и яйчения белтък. Структурата му е описана от група, ръководена от [[Дейвид Чилтън Филипс]], през 1965 г.<ref>{{cite journal |author=Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR.|year=1965|title=Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution |journal=Nature |volume=22|issue=206|pages=757 – 61|pmid=5891407|doi=10.1038/206757a0}}</ref> Именно тази висококачествена структура на лизозима поставя началото на клон от биологията, известен като [[структурна биология]], и дава една от най-ранните представи за това, как ензимите осъществяват своето каталитично действие.

== Структура ==
С изключение на малка група каталитично активни [[рибонуклеинова киселина|РНК молекули]], всички познати ензими са [[белтък|белтъци]]. Като типични белтъци ензимите са изградени от линейното подреждане на [[аминокиселина|аминокиселини]] в [[полипептидна верига|полипептидни вериги]]. Дължината на тези вериги варира от стотина до десетки хиляди аминокиселини. Функцията на ензима зависи не само от правилното подреждане на отделните аминокиселини, но преди всичко от триизмерното нагъване на полипептидната верига в пространството.

Често се наблюдава и асоцииране на няколко отделни протеина в самостоятелна единица, функционираща като едно цяло. В този случай ензимите се наричат [[олигомер]]и – съставени от отделни независими белтъци.
[[Файл:Chimotrypsin-inhib.png|мини|350px|Пространствена структура на химотрипсин заедно с аналог на нормалния субстрат (червено). Активният център на ензима е оцветен в синьо.]]
В зависимост от строежа си ензимите се разделят на две групи:
# Еднокомпонентни ензими – изградени само от прости белтъци. При хидролиза дават смес от аминокиселини.
# Двукомпонентни ензими (холоензими) – хидролизата им води до получаването на два компонента – белтъчна компонента – апоензим, и небелтъчна (нискомолекулна) компонента – кофактор.

В рамките на апоензима се открояват няколко важни функционални участъка:
* '''Активният (каталитичен) участък''' е мястото на осъществяване на самата каталитична реакция и пряката връзка със [[Субстрат (биохимия)|субстрата]]. Често това са малко на брой аминокиселини, приближени пространствено при нагъването на полипептидната верига.
* '''Свързващ участък''' – разположен в близост или около активния участък и представляващ областта на допълнителна връзка между субстрата и самата ензимна молекула (обикновено с поддържаща функция).
* '''Регулаторен участък (незадължителен)''' – това са области от белтъка, където взаимодействието с други регулаторни молекули променя конформацията на ензима и влияе върху неговото действие.

Кофакторите могат да бъдат разнообразни по природа и функции. Често са [[ковелнтна връзка|ковалентно]] свързани с белтъчната част и неразривно участват в каталитичния акт. Този тип се означава като ''[[простетична група]]''. Ролята на простетични групи изпълняват малки органични съединения ([[тиамин-пирофосфат]]), както и [[метал]]ни [[катион]]и. Друг тип кофактори, наречени ''[[коензим]]и'', не са здраво свързани с ензима, но са необходими за функционирането му. Те се асоциират в момента на самата реакция, тъй като присъстват в големи количества в средата. Коензимите са също малки органични съединения ([[флавин]], [[НАД]], [[хем]]) или неорганични метални йони.

== Механизъм на действие ==
Ензимите катализират превръщането на определени химични съединения, наречени субстрати на реакцията, в съответни продукти. Процесът протича на няколко етапа, като се минава през създаването на ензимсубстратен комплекс, ензимпродуктен комплекс и се стига до получаването на реакционен продукт и отделяне на ензима:

<math display="block">\mathrm{E} \; + \; \mathrm{C} \; \Longleftrightarrow \; \mathrm{EC} \; \Longleftrightarrow \; \mathrm{E} \Pi \; \rightarrow \; \mathrm{E} \; + \; \Pi</math>

Базова концепция в целия механизъм е т. нар. [[преходно състояние]]. Преходното състояние е хипотетичен момент, в който е протичането на реакцията в права посока (до получаване на продукт) или в обратна посока (до формирането на субстрат) е равновероятно. Това не е химично съединение, подобно на възможни междинни продукти, а представлява състояние на максимална енергия – напрегнатост на системата.

Ензимите могат да осъществят до няколко милиона каталитични цикъла (получаване на продукт, отделяне от продукта и свързване на нов субстрат).

=== Специфичност ===
Ензимите обикновено са специфични както по отношение на реакцията, която катализират, така и по отношение на веществата, които влизат в нея. Специфичността се определя от съответствието във формата на субстрата и каталитичния участък на ензима, от привличането и отблъскването на повърхностните им [[електричен заряд|електрични заряди]] и от съвпадението на съответни [[хидрофобност|хидрофобни]] и [[хидрофилност|хидрофилни]] области. Съществуват няколко типа специфичност на ензимното действие, присъщи в различна степен за отделните ензими:

* '''Хемоспецифичност (групова специфичност)''' – специфичност по отношение на определени химични групи, присъстващи в субстрата.
* '''Региоспецифичност (реакционна специфичност)''' – специфичност по отношение на тип връзка, която се разкъсва или създава в течение на реакцията.
* '''Стереоспецифичност''' – специфичност по отношение на [[конфигурация]]та на молекулата с предпочитание към един или друг [[енантиомер]].

За обяснение на наличието на специфичност по отношение на различни възможни изходни вещества първоначално била прилагана хипотезата на [[Емил Фишер]] за т. нар. структурно съответствие тип ключ-ключалка. Тя постулирала пълно структурно съответствие между субстрата и ензима, като субстратът буквално прилепва в активния център на ензима. Хипотезата не може да обясни стабилизацията на [[преходно състояние|преходното състояние]].

[[Файл:The lock and key.png|център|500px|Съответствие тип ключ-ключалка]]

Корекцията на предложения от Фишер модел е направена от [[Даниел Кошланд]] през [[1958]] г., когато Кошланд предлага модела на индуцираното структурно сходство. Според него в момента на взаимодействие ензимът се нагажда [[конформация|конформационно]] към субстрата, за да се получи пълно съответствие.

[[Файл:Induced fit.png|център|500px|Индуцирано структурно съответствие]]

При особено сложни субстратни молекули, каквито могат да са например цели белтъчни молекули, не е изключено и нагаждане на самия субстрат чрез конформационни промени в него самия.

== Метаболитни пътища ==
Някои от ензимите могат да работят заедно в специфичен порядък, образуващи [[Метаболитен път|метаболитни пътища]] (серия от химични реакции, осъществяващи се в клетката и катализирани от ензими). В тях един ензим взима продукта от друг ензим като начален [[Субстрат (биохимия)|субстрат]]. След каталитичната реакция продуктът се прехвърля на друг ензим. Крайният продукт от този метаболитен път е често [[инхибитор]] на един от първите ензими, което гарантира [[необратимост на реакцията]] и така се регулира количеството на крайния продукт, получен по този начин.

[[Файл:Feedback inhibition.svg|център|250px]]

Най-общи механизми на инхибиране по тип обратна връзка:
* 1. Общ механизъм на инхибиране, където продукт P инхибира етапи (A->B).
* 2. ''Последователно инхибиране''. Крайните продукти P1 и P2 инхибират първата фаза от техния индивидуален път (C->D или C->F). Ако двата продукта са в достатъчни количества, всички пътища от C са блокирани. Това води до изграждане на C, което, от своя страна, инхибира първата стъпка A->B.
* 3. ''Съгласувано инхибиране''. Всеки краен продукт инхибира първата индивидуална фаза. Заедно те инхибират първата обща стъпка.
* 4. ''Ензимно наслагване''. Всеки продукт инхибира първата индивидуална фаза, а един от ензимите прави първата обща фаза.
* 5. ''Натрупващо се инхибиране''. Всеки краен продукт инхибира първата индивидуална фаза. Заедно те инхибират частично първата обща стъпка.

== Термодинамика на ензимната реакция ==
Подобно на всички други катализатори ензимите катализират само [[термодинамика|термодинамично възможни процеси]]. Това са спонтанни реакции, при които имаме негативна промяна на [[свободна енергия на Гибс|свободната енергия на Гибс]]. Ензимът не влияе на [[термодинамично равновесие|термодинамичното равновесие]], но помага то да бъде достигнато значително по-бързо. Възможно е спонтанната некатализирана реакция да води до формирането на различен продукт от този при ензимкатализирана реакция, но това е избор на един от възможните [[реакционен път|реакционни пътища]]. Пример от класическата термодинамика е взаимодействие на въглерод и водород ��� възможните продуктите на реакцията са множество. Но ако същата реакция се катализира от хипотетичен ензим, той ще е специализиран за формирането на единствен продукт.

Ензимите могат да обединяват силно изгоден термодинамичен процес с реакция, която е термодинамично неизгодна. Сумарно процесът се нарича [[спрегната реакция]]. Често като избор за термодинамично изгоден процес се осъществява хидролизата на енергетически богато съединение (напр. [[АТФ]]), а отделената енергия се използва за създаването на нови [[химична връзка|химични връзки]] в други молекули.

Ензимът катализира както правата, така и обратната реакция до достигането на термодинамичното равновесие. Правата и обратната реакция не влияят върху равновесието, а само върху скоростта на достигането му. Например [[карбоанхидраза]]та катализира следните две реакции в зависимост от началната концентрация на реагентите:

: <math>\mathrm{CO_2 + H_2O
{}^\mathrm{\quad Carbonic\ anhydrase}
\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!
\overrightarrow{\qquad\qquad\qquad\qquad}
H_2CO_3}</math> (в [[Тъкан (биология)|тъканите]] – висока концентрация на CO<sub>2</sub>);
: <math>\mathrm{H_2CO_3
{}^\mathrm{\quad Carbonic\ anhydrase}
\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!
\overrightarrow{\qquad\qquad\qquad\qquad}
CO_2 + H_2O}</math> (в [[бял дроб|белите дробове]] – ниска концентрация на CO<sub>2</sub>).

Съществува вероятност при физиологичните концентрации на реагиращите вещества и продуктите общата промяна на свободната енергия на Гибс да е силно отрицателна, което, от своя страна, прави процеса необратим. Тогава ензимът практически катализира единствено правата реакция.

== Ензимна кинетика ==
Ензимната кинетика си поставя за цел да изследва как ензимите се свързват с техните субстрати и ги превръщат в продукти, както и да определи скоростта на това превръщане. През [[1913]] г. [[Леонор Михаелис]] и [[Мауд Ментен]] поставят основите на количествената теория на ензимната кинетика. Техните работи са доразвити от Бригс и [[Джон Холдейн]] с представянето на нов математически апарат.<ref name="Kolev">Колев, Д., ''Ензимология'', изд. „Наука и изкуство“, София, 1988</ref>

Михаелис и Ментен разглеждат ензимната реакция като разделена на два стадия. В първия има равновесна реакция на свързване на субстрата с ензима до формиране на ензимсубстратен комплекс. Като втори стадий те поставят необратима реакция на превръщането на субстрата в продукт и освобождаването на продукта от ензима. Моделът е за едносубстратна реакция:

<math display="block">
 E + C
  \begin{matrix}
    k_1 \\
    \longrightarrow \\
    \longleftarrow \\
    k_{-1}
  \end{matrix}
 EC
  \begin{matrix}
    k_2 \\
    \longrightarrow\\
    \\
  \end{matrix}
 E + \Pi
</math>

Константите k<sub>1</sub>,k<sub>-1</sub> и k<sub>2</sub>, посочени в уравнението, са съответните скоростни константи на химичните реакции. Въз основа на това предположение са съставени няколко кинетични уравнения за описването и практическото намиране на скоростта на ензимната реакция. Повечето ензими се подчиняват на този модел, известен като кинетично уравнение на Михаелис-Ментен.

Кинетичното уравнение, което описва скоростта на ензимната реакция (v) във всеки момент, се извежда от посочения модел и изглежда така:

<math display="block">v = k_2[E_0]\frac{[C]}{K_m + [C]} = V_{max}\frac{[C]}{K_m + [C]}</math>

Съответните означения са коментирани в детайли по-надолу.

=== Скорост на реакциите, провеждани посредством ензими ===
[[Файл:Activation bg.png|мини|220px|Диаграма на каталитична реакция, показваща необходимата енергия на реакция (E) по отношение на времето (t).]]
Ензимите могат да увеличат [[скорост на химичната реакция|скоростта на реакциите]] чрез защитаване или даване на възможност за различен път на реакцията с по-ниска активираща енергия, което прави по-лесно протичането на съответната реакция. Общата скорост на ензимно катализираната реакция зависи от много фактори като температура, pH на средата, концентрации на реагентите, присъствието на инхибитори и др.

Веществата (A и B) се нуждаят от голямо количество [[енергия]] (E1), за да достигнат междинното състояние A…B, което след това реагира до краен продукт (AB). Ензимът (E) образува [[микросреда]], в която A и B могат да реагират до междинното състояние (A…E…B) по-лесно, намалявайки необходимата енергия (E2). Като резултат се повишава вероятността за осъществяване на тази реакция и така се повишава скоростта ѝ.

От практически съображения са въведени няколко показателя за кинетичното характеризиране на дадена реакция – '''максимална скорост''', '''начална скорост''', '''константа на Михаелис-Ментен''', '''оборотно число''' и '''константа на специфичност'''.
<!-- Това е преписано мота мо от източника, трябва да се преработи

== Инхибиране на ензимни реакции ==
Под инхибиране на ензимната активност (inhibition – задържане, спиране) се разбира определеното по експериментален път понижаване на скоростта на дадена ензимна реакция.

Понижаването на ензимната активност или нейното окончателно изчезване може да се предизвика от редица химични или физични въздействия (нагряване, действие на силни киселини и основи, облъчване и др.), водещи доденатуриране на белтъчната глобула (апоензим). Това обаче необратимо и неспецифичноразрушаване на ензимния белтък не представлява инхибиране.

Инхибиторите са вещества, които по определен химичен път специфично и в минимални концентрации понижават каталитичното действие на ензима, като оказват влияние върху активния му център. Инхибиторите или директно блокират последния, като се свързват с него, или му повлияват от разстояние, когато променят конформацията на ензима.
	Според механизма на взаимодействие между ензима и инхибитора могат да се различат следните типове инхибитори:
1.	Необратими инхибитори (каталитични отрови) – те се свързват с ензимите, като образуват недисоцииращи се ензим-инхибиторни (EI) комплекси
Необратимите инхибитори могат да се класифицират от своя страна на две групи:
I група – Инхибитори, свързващи се пряко и необратимо с групи от активния център на ензимите, при което се получават недисоцииращи се комплекси (т. нар. K – инхибитори).
II група – Инхибитори, дължащи действието си на ензимно активиране (т. нар. K – инхибитори).
2.	Обратими инхибитори – те се свързват с ензимите като образуват дисоцииращи се EI-комплекси

Константата на дисоциация на ензим-инхибиторния комплекс, наречена инхибиторна константа (K), се определя от израза

Колкото по-малко е стойността на инхибиторната константа, толкова по-силен и активен е инхибитора.
	Обратимите инхибитори според механизма на действието си биват конкурентни, неконкурентни и безконкурентни.

== Кинетика на ензимното инхибиране ==
'''Стационарна кинетика на обратимото конкурентно инхибиране'''
Обратимото конкурентно (компетитивно) инхибиране се характеризира със следните основни черти:
•	При този процес субстратът и инхибиторът се конкурират за едно и също място (активния център) в ензимната молекула. Ако концентрацията на субстрата е висока, влиянието на инхибитора може въобще да не се прояви и обратно – ако тя е много ниска, инхибиторът се свързва изцяло с ензима.
•	Такъв тип инхибиране е възможно само поради обстоятелството, че конкурентните инхибитори по химичен строеж са аналози на истинските (нормалните) субстрати, поради което могат да се свързват със същите функционални групи в активния център на ензима, с които реагира и субстратът.
•	Конкурентният инхибитор при този процес може да реагира със свободния ензим, но не и с ензим – субстратния комплекс.
•	При този процес се променя константата на Михаелис – Ментен, но не с епроменя максималната скорост на ензимната реакция.
'''Стационарна кинетика на обратимо неконкурентно инхибиране'''

	Обратимото неконкурентно (некомпетитивно) инхибиране се характеризира със следните основни черти:
•	При този процес инхибиторът се свързва с функционални групи от ензима, отдалечени от активния му център, т.е. от мястото, където се свързва субстратът.
•	Неконкурентните инхибитори по химичен строеж не са аналози на истинските (нормалните) субстрати.
•	Неконкурентният инхибитор при този процес може да реагира както със свободния ензим, така и с ензим – субстратния комплекс, като образува троен (ензим – субстрат – инхибитор) непродуктивен комплекс (ESI).
•	Ефектът на инхибиране зависи само от концентрацията на инхибитора.
•	При този процес се променя максималната скорост на ензимната реакция, но константата на Михаелис – Ментен остава постоянна.

'''Стационарна кинетика на обратимо безконкурентно инхибиране'''	Обратимото безконкурентно (аконкурентно) инхибиране се характеризира с това, че при него инхибиторите не се свързват със свободните ензими, а само с ES – комплекси.
	При безконкурентното инхибиране се образуват два вида комплекси: ES и ESI. Повишаването на субстратната концентрация не мойе да отстрани този тип инхибиране.
	Уравнение за стационарна скорост при обратимо безконкурентно инхибиране
-->

'''Максималната скорост''' (V<sub>max</sub>) се постига при пълно насищане на ензима до отсъствието на свободни ензимни молекули.<ref name="Kolev">Колев, Д., ''Ензимология'', изд. „Наука и изкуство“, София, 1988</ref> Практически се намира, като постепенно се увеличава концентрацията на субстрата при наблюдаване на постоянна скорост (максимална скорост V<sub>max</sub> на формирането на продукт). Тогава концентрацията на ензимсубстратния комплекс е числено равна на началната концентрация на ензима. При разглеждането на кинетичните уравнения при такива условия лесно се изчислява и константата на Михаелис-Ментен (равна на субстратната концентрация, която е необходима за достигане на 1/2 от максималната скорост). '''Константата на Михаелис-Ментен''' (K<sub>m</sub>) е показател за сродството на ензима към неговия субстрат в рамките на ензимсубстратния комплекс – колкото по-голяма е тя, толкова по-лесно ензимът се освобождава от своя субстрат.

''Забележка. Константата на Михаелис-Ментен често погрешно се интерпретира като дисоциационна константа, но това е вярно само когато скоростта на превръщането на ензимсубстратния комплекс в продукт е много по-малка от скоростта на разпадането му до субстрат.''

'''Началната скорост''' (V<sub>0</sub>) е проблем за измерване, тъй като концентрацията на субстрат се променя в течение на реакцията.<ref name="Kolev">Колев, Д., ''Ензимология'', изд. „Наука и изкуство“, София, 1988</ref> За определянето ѝ се използват значителни концентрации на субстрат, надвишаващи тази на ензима. При това условие промяната на концентрацията на субстрат в първите няколко секунди от реакцията е незначителна и с подходящ математически апарат може да се определи началната скорост на реакцията.

'''Оборотното число''' (k<sub>cat</sub>, за прости реакции k<sub>cat</sub>=k<sub>2</sub>) е показател за ефективността на ензима. Това е скоростната константа на превръщането на ензимсубстратния комплекс в продукт и неговото освобождаване. Кинетичният смисъл на оборотното число е максималният брой субстратни молекули, които могат да се преработят от един активен център за една секунда.

Последният показател за характеристика на ензим е т. нар. '''константа на специфичност''' – отношението между оборотното число и константата на Михаелис-Ментен. Това позволява сравнение на каталитичната ефективност на различни ензими или преработката на различни субстрати от един ензим. Кинетичният смисъл е максималният брой на субстратни молекули, превърнати за единица време от един активен център при еднакви условия на [[афинитет]] към субстрата. Има горна граница на тази константа и това е скоростта на проста [[дифузия]] на ензима в разтвор – не е възможно да се превърнат повече молекули от достъпните за контакт в [[разтвор]]. Скоростта на дифузия на ензима от субстрата е в рамките на 10<sup>8</sup> – 10<sup>9</sup> mol<sup>-1</sup>.l. s<sup>-1</sup>. Много ензими притежават константи на специфичност в този порядък и те се означават като каталитично перфектни. Примери за такъв тип каталитично перфектни ензими са [[ацетилхолинестераза]], [[карбоанхидраза]], [[каталаза]], [[кротоназа]], [[фумараза]], [[b-лактамаза]].<ref>Fercht, A. „Structure and Mechanism in Protein Science“, 1999 p.166, W.H. Freeman and Company, New York</ref>

== Функции ==
Ензимите катализират [[биохимична реакция|биохимични реакции]]. С тяхна помощ се извършва синтез и разграждане на органичните вещества, редуциране, окисление, обмяна на веществата между организмите и околната среда.

=== Роля на ензимите в химическите реакции ===
Ензимите могат да свържат две или повече реакции, така че термодинамично най-вероятната реакция може да бъде използвана, за да доведе до термодинамично по-малко вероятна такава. Един от най-общите примери за това са ензимите, използвани за [[дефосфорилация]] на [[аденозин трифосфат]] (АТФ).

== Ензими и здраве ==
[[Файл:Phenylalanine hydroxylase brighter.jpg|мини|200п|Ензимът фениланин хидрохксилаза.]]

Ензимите са особено важни за живите организми и неправилната работа дори на един от около 2000 съществуващи в организма ензима може да доведе до заболяване. Пример на [[болест]], причинена от неправилно функциониране на ензим, е фенилкетонуриа. При нея ензимът [[фенилаланин хидрохксилаза|фенилаланин хидроксилаза]], който преработва основната аминокиселина [[фенилаланин]] в [[тирозин]], просто не работи. Това води до повишаване на нивата на фенилаланин с последици от увреждане на мозъка и забавяне на умствената дейност.<ref>[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?call=bv.View..ShowSection&rid=gnd.section.234 Phenylketonuria: NCBI Genes and Disease] Посетен на 12 юни 2008</ref>

Ензимите в човешкото тяло също се влияят от инхибитори. [[Аспирин]]ът например инхибира ензимите, преработващи простагландините (веществата, които дават сигнал на имунната система за инфекция или възпаление), и по този начин потиска [[болка]]та и [[възпаление]]то. Ензимите се използват и в ежедневните продукти като миещи препарати, където ускоряват химическите реакции при прането (например разлагане на петна от кръв или други органични вещества).

== Храносмилателни и метаболитни ензими ==
[[Хранене]]то при животните е основано на храносмилателни ензими като [[Амилаза|α-амилаза]], [[трипсин]]. Основната роля е за храносмилането на [[храна]]та и осигуряването на хранителните вещества за цялото тяло. Друг клас ензими се наричат метаболитни ензими. Тяхната роля е да катализират химическите реакции в цялото тяло, включително и приемането на [[кислород]]. Повечето от нашите клетки (с изключение на [[еритроцит]]ите) биха страдали от недостиг на кислород даже и при негов излишък без действието на ензима [[цитохром оксидаза]]. Ензимите също играят роля при контракцията на [[мускул]]ите и отпускането им. Факт е, че без тези два класа ензими животът няма как да съществува.

== Правила за наименуване на ензимите ==
Общоприето е името на ензима да се състои от описанието му, завършващо с '''-аза''', например [[алкохолдехидрогеназа]] или [[ДНК полимераза]]. Съществува систематична номенклатура на ензимите, в която всеки отделен представител притежава уникален номер (EC – номер). Това е последователност, започваща с EC ('''E'''nzyme '''C'''ommission) и 4 отделни числа, разделени с точки (напр. EC 4.3.1.17). Първото число показва класа, второто – подкласа, а последното – вида реакция, която се катализира от съответния ензим. Най-общо първото число класифицира ензимите по механизма на действието им в 6 основни класа:

* EC 1 ''[[Оксидоредуктаза|оксидоредуктази]] (Oxidoreductases)'': ензими, катализиращи [[окислително-редукционен процес|окислително-редукционните процеси]];
* EC 2 ''[[Трансфераза|трансферази]] (Transferases)'': ензими, катализиращи трансфера на функционални групи (напр. [[Метил (химия)|метилна]] или [[фосфат]]на група);
* EC 3 ''[[Хидролаза|хидролази]] (Hydrolases)'': ензими, катализиращи [[хидролизен процес|хидролизни процеси]] при различни връзки;
* EC 4 ''[[Лиаза|лиази]] (Lyases)'': ензими, катализиращи разкъсването на химични връзки, без това да става чрез [[хидролиза]] или [[окисление]];
* EC 5 ''[[Изомераза|изомерази]] (Isomerases)'': ензими, катализиращи изомеризационни промени в молекули;
* EC 6 ''[[Лигаза|лигази]] (Ligases)'': ензими, които свързват 2 молекули с [[Ковалентна връзка|ковалентни връзки]], като необходимата енергия се доставя от хидролизата на енергетично богато съединение (напр. АТФ).<ref>[http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/ ww.chem.qmul.ac.uk]</ref>

== Ензими и класове ензими ==
* ''Аденилатциклаза'': участва в пренасянето на сигнали по-скоро в разделянето им (превръщане от аденозин трифосфат АТФ в АМФ цикличен аденозин монофосфат)
* ''[[Алкохолдехидрогеназа]]'': разкъсва [[алкохол]]ите до [[алдехид]]и в човешкия [[черен дроб]], образува алкохол при ферментация на [[Мая (готварство)|мая]]
* ''Алкална фосфатаза''
* ''Амилаза'': разцепва [[нишесте]]тата в [[малтоза]], присъства в човешката [[слюнка]], а също се отделя от [[панкреас]]а
* ''Ангиотензин:'' превръщащ ензим
* ''АТФази'': тези ензими хидролизират АТФ в АДФ и неорганични фосфати
* ''АТФ-синтаза'': образува АТФ от АДФ, неорганични фосфати и някои форми на енергия
* ''Автолизин'': общо название на ензимите, които причиняват смърт на клетките
* ''Бета-галактозидаза'': виж лактаза
* ''Бета-лактамаза'': разгражда [[пеницилин]]а; така [[бактерия|бактериите]], които произвеждат beta-lactamase, стават устойчиви
* ''Каталаза'': превръща водородния пероксид в кислород и вода
* ''Хитиназа'': разкъсва хитина
* ''Холинестераза''
* ''Химозин'': съдържа се в [[стомах]]а и причинява пресичане на мляко (сирищен ензим)
* ''Химотрипсин'': разгражда белтъците
* ''Коензим Q – цитохром C-редуктаза'': участва в електронния трансфер, намалявайки цитохром C, и изпраща протони през клетъчната мембрана
* ''Цитохром C-оксидаза'': краен етап на електронния трансфер, при който кислородът се редуцира до вода
* ''Цитохром C-пероксидаза:'' взима редукционния еквивалент от цитохром C и редуцира водородния пероксид до вода
* ''Дейодиназа'': активира тироидните хормони посредством отнемане на йод
* ''Диастаза'': превръща нишестето в глюкоза
* ''[[Дихидрофолатредуктаза]]'': редуцира дихидрофолиевата киселина до тетрахидрофолиева киселина
* ''ДНК гираза''
* ''Глутаматдекарбоксилаза'': синтезира невротрансмитера ГАБК (гама-аминобутиринова киселина) в мозъка
* ''Глутатионпероксидаза'': предпазва клетките, като превръща водородния пероксид във вода
* ''[[Изомераза]]'': превръща молекулите в друга изомерна форма
* ''Кинази'': катализират трансфера на фосфатни групи
* ''[[Лактаза]] (бета-галактозидаза)'': декомпозира [[лактоза]]та в галактоза и глюкоза
* ''Лигази'': всички ензими, които могат да свържат (''лигират'') две молекули с ковалентна връзка
* ''Лиази'': всички ензими, които могат да елиминират една група от дадена молекула, за да образуват двойна връзка или обратно
* ''Моноаминоксидаза (МАО)'': оксидира определени невротрансмитери и биологически активни амини
* ''НАДН дехидрогеназа'': първият комплекс в електорнния трансфер, прехвърлящ електрони от никотинамидаденин динуклеотид (НАДН) към коензим Q
* ''Нитрогеназа''
* ''Орнитиндекарбоксилаза'': обработва орнитина като първа стъпка от производството на полиамиди
* ''Пероксидаза'': група ензими, които могат да преобразуват въглероден пероксид и подобни на него съединения
* ''Фенилаланинхидроксилаза''
* ''Фосфолипаза''
* ''Полимераза'': изгражда полимерни дълги вериги на нуклеинови киселини от техните съставки
* ''Протеаза (протеиназа, пептидаза)'': ензимите, които разрушават пептидни връзки на белтъците
* ''Протеинкинази'': ензими, които прехвърлят една фосфатна група към един аминокиселинен остатък от белтък
* ''Протеинфосфатази'': ензими, които отделят една фосфатна група от един аминокиселинен остатък от белтък
* ''[[рестрикционна ендонуклеаза|Рестрикционни ензими (рестриктази)]]'': ензими, които прекъсват ДНК или РНК на определени места
* ''Обратна транскриптаза'': използва се от ретровирусите за транскрибиране на информация от РНК върху ДНК
* ''Рибулозобифосфаткарбоксидаза'': свързва въглерода в зелените растения
* ''РНК-аза'': ензими, които могат да разделят РНК на съставящите я нуклеотиди
* ''[[Супероксид дисмутаза]]'': преобразува супероксида в кислород и въглероден пероксид
* ''Тирозинкинази'': ензими, които прехвърлят фосфатни групи към един тирозинов остатък от белтък
* ''Тирозиназа''
* ''Уреаза'': хидролизира карбамида до въглероден диоксид и амоняк
* ''Ксантиноксидаза'': оксидира хипоксантина до ксантин и след това до пикочна киселина

== Подробна класификация ==
* [[Класификация на ензими]]

== Бележки ==
{{commonscat|Enzymes}}
<references />

{{Избрана статия|137633|24 март 2005}}

[[Категория:Ензими| ]]
Шаблони, използвани на страницата:
Шаблон:Cite (преглед на кода) (полузащитен)
Шаблон:Cite journal (преглед на кода) (полузащитен)
Шаблон:Commonscat (редактиране)
Шаблон:Delink (редактиране)
Шаблон:If empty (преглед на кода) (полузащитен)
Шаблон:Избрана статия (преглед на кода) (полузащитен)
Шаблон:Източник БДС 17377 (преглед на кода) (полузащитен)
Шаблон:Стр (преглед на кода) (полузащитен)
Модул:Arguments (преглед на кода) (полузащитен)
Модул:Delink (редактиране)
Модул:If empty (редактиране)
Модул:No globals (преглед на кода) (полузащитен)
Модул:String (преглед на кода) (защитен)
Обратно към Ензим.
Взето от „https://bg.wikipedia.org/wiki/Ензим“.