BCAA: различия между версиями

Лейцин, изолейцин и валин являются наиболее [[Гидрофобность|гидрофобными]] протеиногенными аминокислотами, это свойство определяет их роль в структуре белков. Гидрофобные аминокислотные остатки (а значит, в том числе и аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями) встречаются в относительно большом количестве во внутренних частях водорастворимых [[Глобулярные белки|глобулярных белков]], на поверхности [[Домен белка|доменов]] [[Мембранные белки|мембранных белков]], взаимодействующих с [[Липиды|липидами]] [[Клеточная мембрана|мембран]], на поверхностях контактов между отдельными [[Альфа-спираль|α-спиралями]], входящими в состав [[Фибриллярные белки|фибриллярного белка]]. Остатки аминокислот с разветвлёнными боковыми цепями участвуют в гидрофобных взаимодействиях&nbsp;— слабых взаимодействиях, которые наряду с [[Водородная связь|водородными связями]], [[Ионная связь|ионными связями]] и [[Силы Ван-дер-Ваальса|Ван-дер-Ваальсовыми взаимодействиями]] обеспечивают стабильность [[Третичная структура|третичной структуры]] белка. Помимо такой общей структурной роли, аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями могут выполнять и специфические функции: эти аминокислоты важны для связывания молекул [[кислород]]а [[миоглобин]]ом и [[гемоглобин]]ом, а также для связывания субстрата и [[Катализ|каталитической]] активности различных [[Ферменты|ферментов]]<ref name="Brosnan" />.