Neurolisina
 | Este artigo não cita fontes confiáveis. (Setembro de 2020) |
A neurolisina (EC 3.4.24.16) é uma metalopeptidase do zinco que cliva preferencialmente a proteína neurotensina. A clivagem é feita geralmente a seguir a um resíduo do aminoácido prolina.
A estrutura da neurolisina forma uma canaleta estreita e profunda. Essa estrutura é responsável pela alta especificidade das neuropeptidases. Além disso, estudos indicam que o comprimento de um N-terminal da carcaça ao local da hidrólise está restringido a aproximadamente dez resíduos pelo tamanho limitado da concavidade ativa do local. As características estruturais podem esclarecer a habilidade de clivagem de uma variedade de seqüências.
Ver também
[editar | editar código-fonte]Ligações externas
[editar | editar código-fonte]- C. Kent Brown, Kevin Madauss, Wei Lian, Moriah R. Beck, W. David Tolbert, and David W. Rodgers Structure of neurolysin reveals a deep channel that limits substrate access PNAS. 13 de março de 2001; 98(6): 3127–3132. [1][ligação inativa]
