Microfilamento

A actina constitui cerca de 5% da constituição proteica animal, sendo metade associada aos filamentos e a outra metade presente em monômeros. Cada filamento pode ser imaginado como uma hélice de fita dupla cuja volta completa se repete a cada 37 nm, com múltiplas interações laterais entre as duas fitas, evitando que elas se separem.^[3]

A actina é polimerizada de maneira semelhante à tubulina presente nos microtúbulos, com uma taxa de crescimento maior na extremidade mais (+) e menor na extremidade menos (-). Um filamento de actina sem proteínas associadas é inerentemente instável e pode sofrer dissociação em ambas as extremidades. Nas células vivas, monômeros de actina estão firmemente ligados ao ATP, e, quando um monômero é incorporado a um filamento, o ATP é hidrolisado, gerando ADP. Quando há um ganho na parte mais (+) simultâneo a uma perda na extremidade menos (-), ocorre um fenômeno denominado treadmilling, que resulta na "movimentação" do filamento pelo citoplasma(citosol). Quando as taxas de adição e de perda são iguais, o filamento permanece do mesmo tamanho.^[3]

No citoplasma eucariótico, existem inúmeros monômeros de actina que não são adicionados às extremidades dos microfilamentos. Isso ocorre pois as células contêm pequenas proteínas, como a timosina e a profilina, que se ligam aos monômeros de actina do citosol, impedindo que estes sejam adicionados às extremidades dos filamentos de actina.^[3]

Os microfilamentos (e outros filamentos do citoesqueleto), diferentemente da maioria dos polímeros biológicos, são unidos por ligações não covalentes fracas, o que os permitem se auto montar e desmontar rapidamente. Esta propriedade permite que os microfilamentos de actina tenham um papel importante na motilidade celular. O processo inicial de montagem dos filamentos de actina é conhecido como nucleação. Os monômeros de actina G se organizam num agregado inicial ou núcleo, o núcleo torna-se estável a partir de 3 monômeros de actina. Este processo se denomina nucleação. Este primeiro passo é lento dependendo de quantos monômeros vão se unir. As proteínas se unem de um modo onde a “cabeça” se une com a “cauda”, formando uma polaridade na estrutura do microfilamento. Esta polaridade faz que o alongamento de cada extremidade ocorra a uma taxa diferente, portanto a polimerização e despolimerização acontece mais rápido em uma das extremidades. Sendo assim, o sitio considerado positivo (+) é a extremidade com maior velocidade de polimerização e despolimerização e o sítio negativo (-) é a extremidade de menor velocidade. O ATP se liga à actina na extremidade negativa. Nesse sítio de união de ATP, é também possível ligar o ADP além do ATP. Isso faz que seja possível encontrar uma forma D (com ADP) e uma forma T (com ATP). Quando a molécula adota a forma T, o microtúbulo tende a crescer, em quanto na forma D se encurta^[1].