Enzimszubsztrát

A biokémia legismertebb enzimkinetikai modellje szerint az enzimatikus reakció sebessége egyetlen szubsztrát esetén a szubsztrát koncentrációjának függvénye:

${\displaystyle v={\frac {d[P]}{dt}}={\frac {V_{\max }{[S]}}{K_{m}+[S]}}.}$ 

ahol ${\displaystyle V_{\max }}$  az a maximális sebesség, amely maximális szubsztrátkoncentrációnál jön létre. Ez gyakorlatilag szubsztrátra nézve telített oldatnak felel meg. A Michaelis konstans ${\displaystyle K_{m}}$  az a szubsztrátkoncentráció, amelynél a reakció sebessége a ${\displaystyle V_{\max }}$  fele. Ha az enzimreakció sebességét a szubsztrát-koncentráció függvényében meghatározzuk és az eredményeket a koordináta-rendszerben ábrázoljuk, akkor egy hiperbolát kapunk.

Az enzim aktív centruma, azaz a szubsztrátkötő hely a kapcsolat létrejötte előtt is már megfelel a szubsztrát alakjának, készen áll a szubsztrát fogadásához. A kapcsolódás során az enzim geometriája nem változik.

A szubsztrát és a szubsztrátkötő hely közötti kölcsönhatás formálja ki a kapcsolat létrejöttéhez szükséges optimális szerkezetet, azaz a kapcsolódás során megváltozik az enzim geometriája.