Quelltext der Seite Proteinkinase R

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{{Infobox Protein
| Name            = 
| Bild            = 6d3k orange adp green mg.png
| Bild_legende    = nach {{PDB|6D3K}}, Kinasedomäne mit [[Adenosindiphosphat|ADP]] (orange) und [[Magnesium|Mg<sup>2+</sup>]] (grün)
| Andere Namen    = EIF2AK2, EIF2AK1, PKR, PPP1R83, PRKR, eukaryotic translation initiation factor 2 alpha kinase 2, LEUDEN, DYT33
| PDB             = {{PDB2|3UIU}}, {{PDB2|1QU6}}, {{PDB2|2A19}}, {{PDB2|2A1A}}
| Groesse         = 551 [[Aminosäuren]], 62.094 [[Atomare Masseneinheit|Da]]
| Kofaktor        = [[Magnesium|Mg<sup>2+</sup>]]
| Precursor       = 
| Struktur        = [[Homodimer]]
| Isoformen       = 2 (Position 2–551, 2–510)
| HGNCid          = 
| Symbol          = 
| AltSymbols      = 
| GeneCards       = EIF2AK2
| OMIM            = 176871
| UniProt         = P19525
| MGIid           = 1353449
| PubChem         = 
| CAS             = 
| CASergänzend    = 
| ATC-Code        = <!-- {{ATC|X99|XX99}} -->
| DrugBank        = 
| Wirkstoffklasse = 
| TCDB            = 
| TranspText      = 
<!--| EC-Nummer       = 2.7.11.1 es wird nur der jeweils letzte Wert durch eine Vorlage ausgewertet, daher auskommentiert-->
| EC-Nummer       = 2.7.10.2
| Kategorie       = Proteinkinase
| Peptidase_fam   = 
| Inhibitor_fam   = 
| Reaktionsart    = 
| Substrat        = [[Adenosintriphosphat|ATP]] + [[Serin|S]]/[[Threonin|T]]/[[Tyrosin|Y]] (in Proteinen)
| Produkte        = 
| MoreEC1         = 
| MoreEC2         = 
| MoreEC3         = 
| Homolog_db      = 
| Homolog_fam     = 
| Homolog_url     = 
| Taxon           = 
| Taxon_Ausnahme  = 
| Orthologe       = 
{{Protein Orthologe
| Spezies1 = Mensch
| Spezies2 = Maus
| S1_EntrezGene = 5610
| S1_Ensembl = ENSG00000055332
<!--| S1_RefseqmRNA = NM_001135651 es wird nur der jeweils letzte Wert durch eine Vorlage ausgewertet, daher auskommentiert
| S1_RefseqmRNA = NM_001135652-->
| S1_RefseqmRNA = NM_002759
<!--| S1_RefseqProtein = NP_001129123 es wird nur der jeweils letzte Wert durch eine Vorlage ausgewertet, daher auskommentiert
| S1_RefseqProtein = NP_001129124-->
| S1_RefseqProtein = NP_002750
| S1_GenLoc_db =
| S1_GenLoc_chr = 2
| S1_GenLoc_start = 37099210
| S1_GenLoc_end = 37157522
| S1_Uniprot = P19525
| S2_EntrezGene = 19106
| S2_Ensembl = ENSMUSG00000024079
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| S2_GenLoc_db =
| S2_GenLoc_chr = 17
| S2_GenLoc_start = 79159993
| S2_GenLoc_end = 79190002
| S2_Uniprot = Q03963
}}
}}
Die '''Proteinkinase R''' (PKR, R von RNA-aktiviert, auch ''eukaryotic translation initiation factor 2-alpha kinase 2'', EIF2AK2) ist ein [[Enzym]] aus der Gruppe der [[Proteinkinase]]n, das bei bestimmten [[Infektion]]en die [[Proteinbiosynthese]] hemmt. Die Proteinkinase R gehört zu den [[Restriktionsfaktor]]en, genauer zu den [[Antivirales Protein|antiviralen Proteinen]] und ist ein wichtiger Bestandteil der [[Angeborene Immunantwort|angeborenen Immunantwort]].<ref name="Uniprot P19525">{{Internetquelle |autor=[[Uniprot]] |url=https://www.uniprot.org/uniprotkb/P19525/entry |titel=P19525 |werk=uniprot.org |datum= |sprache=en |abruf=2022-09-20}}</ref>

== Eigenschaften ==
Die Proteinkinase R bindet doppelsträngige [[RNA]], die in eukaryotischen Zellen nicht vorkommt, und wird dadurch aktiviert.<ref name="Uniprot P19525" /> Die PKR besitzt eine [[Serin]]/[[Threonin]]-Kinaseaktivität.<ref name="Uniprot P19525" /> Alternativ kann PKR auch durch eine Bindung von [[PRKRA|PACT]], [[Wachstumsfaktor (Protein)|Wachstumsfaktoren]], [[Zytokin]]e, [[Oxidativer Stress|oxidativen Stress]], [[Heparin]] oder durch [[Quervernetzung]] mit [[ISG15]] aktiviert werden.<ref name="Uniprot P19525" /> Künstlich kann PKR über [[Poly I:C]] aktiviert werden.<ref name="Munir">M. Munir, M. Berg: ''The multiple faces of proteinkinase R in antiviral defense.'' In: ''Virulence.'' Band 4, Nummer 1, Januar 2013, S.&nbsp;85–89, [[doi:10.4161/viru.23134]], PMID 23314571, {{PMC|3544753}}.</ref> Bei einigen bakteriellen Infektionen wird die PKR auch aktiviert, wobei der dortige Nutzen und Schaden der PKR-Aktivierung noch diskutiert wird.<ref name="Smyth">R. Smyth, J. Sun: ''Protein Kinase R in Bacterial Infections: Friend or Foe?'' In: ''Frontiers in immunology.'' Band 12, 2021, S.&nbsp;702142, [[doi:10.3389/fimmu.2021.702142]], PMID 34305942, {{PMC|8297547}}.</ref> Ebenso wird bei bakteriellen Infektionen diskutiert, ob die Aktivierung der PKR durch bakterielle [[Nukleinsäuren]], Aktivierung von [[Toll-like-Rezeptoren]] oder durch den [[second messenger]] [[Calcium|Ca<sup>2+</sup>]] aus dem [[Endoplasmatisches Retikulum|endoplasmatischen Retikulum]] erfolgt.<ref name="Smyth" /> Die PKR wird in Bezug auf ihre Beteiligung bei einigen [[Neurodegenerative Erkrankung|neurodegenerativen Erkrankungen]] untersucht, wie [[Morbus Alzheimer]], [[Chorea Huntington]] und [[Morbus Parkinson]].<ref name="Martinez">N. W. Martinez, F. E. Gómez, S. Matus: ''The Potential Role of Protein Kinase R as a Regulator of Age-Related Neurodegeneration.'' In: ''Frontiers in aging neuroscience.'' Band 13, 2021, S.&nbsp;638208, [[doi:10.3389/fnagi.2021.638208]], PMID 33994991, {{PMC|8113420}}.</ref>

== Signaltransduktion ==
Nach Aktivierung [[dimer]]isiert die PKR und [[phosphoryliert]] sich zunächst selbst und anschließend unter anderem den eukaryotischen [[Initiationsfaktor]] der [[Translation (Biologie)|Translation]] [[eIF2α]]. Dadurch werden Proteine, deren [[mRNA]] mit dem [[Startcodon]] AUG beginnen, nicht mehr hergestellt, wohingegen [[Hitzeschockprotein]]e weiterhin gebildet werden. Daneben aktiviert die PKR den [[Transkriptionsfaktor]] [[Activating Transcription Factor 4]] (ATF-4) durch Phosphorylierung.<ref name="Uniprot P19525" /> Weiterhin phosphoryliert PKR [[IκB]], wodurch der Transkriptionsfaktor [[NF-κB]] aktiviert wird. Durch das aktivierte NFκB werden die [[Interferon]]e α/β gebildet, welche über die Aktivierung von [[IFNAR]] die Proteinsynthese hunderter Interferon-sensitiver Gene (ISG) einleiten und die angeborene Immunantwort aktivieren.<ref name="Munir" /> Darunter befinden sich [[IL-1β]], [[Interleukin-6|IL-6]], [[Interleukin-10|IL-10]], [[Interleukin 18|IL-18]] und [[TNFα]].<ref name="Smyth" /> Darüber hinaus phosphoryliert die PKR [[p53]] und hat [[apoptotisch]]e Eigenschaften, um eine virale Replikation durch einen programmierten Zelltod zu unterbinden.<ref name="Uniprot P19525" /> Daneben phosphoryliert die PKR den [[Tumorsuppressor]] [[PP2A]], DHX9, ILF3 und IRS1.<ref name="Uniprot P19525" />

Neben der Serin/Threonin-Kinaseaktivität besitzt die PKR auch eine [[Tyrosinkinase]]aktivität, die [[CDK1]] an Position 4 phosphoryliert, woraufhin CDK1 [[ubiquitiniert]] und im [[Proteasom]] abgebaut wird.<ref name="Uniprot P19525" /> Daneben aktiviert sie den p38-[[MAP-Kinase-Weg]] durch Interaktion mit [[MAP2K6]], [[C-Jun-N-terminale Kinasen]] (JNK) und die [[STAT-Proteine]] 1 und 3.<ref name="Uniprot P19525" /><ref name="Munir" />

== Aktivatoren und Inhibitoren ==
Indirekte [[Agonist (Pharmakologie)|Aktivatoren]] der PKR sind z. B. [[Bozepinib]], [[Nitazoxanid]] (führt zu Ca<sup>2+</sup>-Ausschüttung aus dem endoplasmatischen Retikulum), [[BEPP]] und [[DHBDC]].<ref name="Smyth" /> Indirekte [[Inhibitor]]en sind z. B. die ATP-Analoga C16 und [[2-Aminopurin]].<ref name="Smyth" /> Bei den Aktivatoren und Inhibitoren sind ''off-target''-Effekte (Nebenwirkungen an anderen Stellen des Stoffwechsels) oft unbekannt.<ref name="Smyth" />

== Genexpression & Gendefekte ==
Das [[Gen]] der PKR wird durch Interferone [[Induktion (Genetik)|induziert]], die im Zuge einer [[Immunantwort]] gebildet werden. Daneben wird die PKR [[Basale Transkription|konstitutiv]] in allen [[Zelltyp]]en (ubiquitär) [[Genexpression|exprimiert]].<ref name="Smyth" /> [[Mutation]]en der PKR sind mit ''Leukoencephalopathy, Developmental Delay, And Episodic Neurologic Regression Syndrome'' (LEUDEN-Syndrom) und [[Dystonie 33]] assoziiert.<ref>{{Internetquelle |autor= [[GeneCards]] |url=https://www.genecards.org/cgi-bin/carddisp.pl?gene=EIF2AK2 |titel=EIF2AK |werk=genecards.org |datum= |abruf=2022-09-20}}</ref>

== Struktur ==
Die Proteinkinase R hat zwei RNA-bindende [[Proteindomäne]]n am [[N-Terminus|''N''-Terminus]], dsRBM1 (Position 9–77) und dsRBM2 (Position 100–167), sowie eine Kinasedomäne am [[C-Terminus|''C''-Terminus]] (Position 267–538).<ref name="Uniprot P19525" /> Die Kinasedomäne bindet [[Adenosintriphosphat]] (Position 273–281 und 296) als ein [[Substrat (Biochemie)|Substrat]]<ref name="Uniprot P19525" /> und als [[Cofaktor (Biochemie)|Cofaktor]] [[Magnesium|Mg<sup>2+</sup>]], wie bei Kinasen üblich. Nach der Translation wird das Start-[[Methionin]] abgespalten und die zweite Aminosäure [[Alanin]] [[acetyliert]].<ref name="Uniprot P19525" /> Die [[Lysin]]e an den Positionen 69 und 159 können über eine [[Isopeptid]]bindung mit zwei [[Glycin]]en von ISG15 [[quervernetzt]] sein.<ref name="Uniprot P19525" /> Durch Autophosphorylierung sind [[Serin|S]]83, [[Threonin|T]]88, T89, T90 und [[Tyrosin|Y]]101 phosphoryliert.<ref name="Uniprot P19525" />

Aufgrund von [[Alternatives Spleißen|alternativem Spleißen]] entsteht bei der Translation der PKR eine zweite [[Isoform]], die ab Position 272 eine von der ersten Isoform unterschiedliche [[Aminosäuresequenz]] aufweist, nur 510 Aminosäuren lang ist und eine Masse von 57.391 [[Atomare Masseneinheit|Dalton]] besitzt.<ref name="Uniprot P19525" />

== Interaktionen ==
Die PKR besitzt [[Protein-Protein-Interaktion]]en mit:
* [[ASK1]],<ref name="pmid12473108">{{cite journal | author = Takizawa T, Tatematsu C, Nakanishi Y | title = Double-stranded RNA-activated protein kinase interacts with apoptosis signal-regulating kinase 1. Implications for apoptosis signaling pathways | journal = European Journal of Biochemistry | volume = 269 | issue = 24 | pages = 6126–32 | date =2002-12 | pmid = 12473108 | doi = 10.1046/j.1432-1033.2002.03325.x }}</ref>
* [[DNAJC3]],<ref name="pmid8576172">{{cite journal | author = Polyak SJ, Tang N, Wambach M, Barber GN, Katze MG | title = The P58 cellular inhibitor complexes with the interferon-induced, double-stranded RNA-dependent protein kinase, PKR, to regulate its autophosphorylation and activity | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 271 | issue = 3 | pages = 1702–7 | date =1996-01 | pmid = 8576172 | doi = 10.1074/jbc.271.3.1702}}</ref>
* [[ILF3]],<ref name="pmid11438536">{{cite journal | author = Saunders LR, Perkins DJ, Balachandran S, Michaels R, Ford R, Mayeda A, Barber GN | title = Characterization of two evolutionarily conserved, alternatively spliced nuclear phosphoproteins, NFAR-1 and -2, that function in mRNA processing and interact with the double-stranded RNA-dependent protein kinase, PKR | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 276 | issue = 34 | pages = 32300–12 | date =2001-08 | pmid = 11438536 | doi = 10.1074/jbc.M104207200}}</ref><ref name="pmid10320367">{{cite journal | author = Langland JO, Kao PN, Jacobs BL | title = Nuclear factor-90 of activated T-cells: A double-stranded RNA-binding protein and substrate for the double-stranded RNA-dependent protein kinase, PKR | journal = Biochemistry | volume = 38 | issue = 19 | pages = 6361–8 | date =1999-05 | pmid = 10320367 | doi = 10.1021/bi982410u }}</ref><ref name="pmid11438540">{{cite journal | author = Parker LM, Fierro-Monti I, Mathews MB | title = Nuclear factor 90 is a substrate and regulator of the eukaryotic initiation factor 2 kinase double-stranded RNA-activated protein kinase | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 276 | issue = 35 | pages = 32522–30 | date =2001-08 | pmid = 11438540 | doi = 10.1074/jbc.M104408200}}</ref><ref name="pmid10400669">{{cite journal | author = Patel RC, Vestal DJ, Xu Z, Bandyopadhyay S, Guo W, Erme SM, Williams BR, Sen GC | title = DRBP76, a double-stranded RNA-binding nuclear protein, is phosphorylated by the interferon-induced protein kinase, PKR | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 274 | issue = 29 | pages = 20432–7 | date =1999-07 | pmid = 10400669 | doi = 10.1074/jbc.274.29.20432 }}</ref>
* [[METAP2]],<ref name="pmid11123929">{{cite journal | author = Gil J, Esteban M, Roth D | title = In vivo regulation of the dsRNA-dependent protein kinase PKR by the cellular glycoprotein p67 | journal = Biochemistry | volume = 39 | issue = 51 | pages = 16016–25 | date =2000-12 | pmid = 11123929 | doi = 10.1021/bi001754t }}</ref>
* [[P53]],<ref name="pmid10348343">{{cite journal | author = Cuddihy AR, Wong AH, Tam NW, Li S, Koromilas AE | title = The double-stranded RNA activated protein kinase PKR physically associates with the tumor suppressor p53 protein and phosphorylates human p53 on serine 392 in vitro | journal = Oncogene | volume = 18 | issue = 17 | pages = 2690–702 | date =1999-04 | pmid = 10348343 | doi = 10.1038/sj.onc.1202620}}</ref>
* [[PPP1CA]],<ref name="pmid12138106">{{cite journal | author = Tan SL, Tareen SU, Melville MW, Blakely CM, Katze MG | title = The direct binding of the catalytic subunit of protein phosphatase 1 to the PKR protein kinase is necessary but not sufficient for inactivation and disruption of enzyme dimer formation | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 277 | issue = 39 | pages = 36109–17 | date =2002-09 | pmid = 12138106 | doi = 10.1074/jbc.M205109200}}</ref>
* [[PRKRA]],<ref name="pmid11985496">{{cite journal | author = Huang X, Hutchins B, Patel RC | title = The C-terminal, third conserved motif of the protein activator PACT plays an essential role in the activation of double-stranded-RNA-dependent protein kinase (PKR) | journal = The Biochemical Journal | volume = 366 | issue = Pt 1 | pages = 175–86 | date =2002-08 | pmid = 11985496 | pmc = 1222748 | doi = 10.1042/BJ20020204 }}</ref><ref name="pmid9687506">{{cite journal | author = Patel RC, Sen GC | title = PACT, a protein activator of the interferon-induced protein kinase, PKR | journal = The EMBO Journal | volume = 17 | issue = 15 | pages = 4379–90 | date =1998-08 | pmid = 9687506 | pmc = 1170771 | doi = 10.1093/emboj/17.15.4379 }}</ref>
* [[STAT1]],<ref name="pmid9135145">{{cite journal | author = Wong AH, Tam NW, Yang YL, Cuddihy AR, Li S, Kirchhoff S, Hauser H, Decker T, Koromilas AE | title = Physical association between STAT1 and the interferon-inducible protein kinase PKR and implications for interferon and double-stranded RNA signaling pathways | journal = The EMBO Journal | volume = 16 | issue = 6 | pages = 1291–304 | date =1997-03 | pmid = 9135145 | pmc = 1169727 | doi = 10.1093/emboj/16.6.1291 }}</ref><ref name="pmid11278865">{{cite journal | author = Wong AH, Durbin JE, Li S, Dever TE, Decker T, Koromilas AE | title = Enhanced antiviral and antiproliferative properties of a STAT1 mutant unable to interact with the protein kinase PKR | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 276 | issue = 17 | pages = 13727–37 | date =2001-04 | pmid = 11278865 | doi = 10.1074/jbc.M011240200 }}</ref>
* [[TARBP2]].<ref name="pmid7568151">{{cite journal | author = Cosentino GP, Venkatesan S, Serluca FC, Green SR, Mathews MB, Sonenberg N | title = Double-stranded-RNA-dependent protein kinase and TAR RNA-binding protein form homo- and heterodimers in vivo | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 92 | issue = 21 | pages = 9445–9 | date =1995-10 | pmid = 7568151 | pmc = 40818 | doi = 10.1073/pnas.92.21.9445 | bibcode = 1995PNAS...92.9445C}}</ref><ref name="pmid11438532">{{cite journal | author = Daher A, Longuet M, Dorin D, Bois F, Segeral E, Bannwarth S, Battisti PL, Purcell DF, Benarous R, Vaquero C, Meurs EF, Gatignol A | title = Two dimerization domains in the trans-activation response RNA-binding protein (TRBP) individually reverse the protein kinase R inhibition of HIV-1 long terminal repeat expression | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 276 | issue = 36 | pages = 33899–905 | date =2001-09 | pmid = 11438532 | doi = 10.1074/jbc.M103584200}}</ref>
* [[TRAF5]]<ref name="Uniprot P19525" />

== Immunevasion ==
Verschiedene Viren bilden zur [[Immunevasion]] Stoffe zur Hemmung der PKR:

{| class="wikitable sortable"
|+ Virale Abwehrmechanismen gegen die PKR
|-
! Typ !! Virus !! Molekül
|-
|rowspan="3"| Ablenkungs-dsRNA || [[Adenovirus]] || [[VAI RNA]]<ref name="Dzananovic">E. Dzananovic, S. A. McKenna, T. R. Patel: ''Viral proteins targeting host protein kinase R to evade an innate immune response: a mini review.'' In: ''Biotechnology & genetic engineering reviews.'' Band 34, Nummer 1, April 2018, S.&nbsp;33–59, [[doi:10.1080/02648725.2018.1467151]], PMID 29716441.</ref>
|-
| [[Epstein-Barr-Virus]] || [[EBER]]
|-
| [[HIV]] || [[Trans-activation Response Element|TAR]]<ref name="Uniprot P19525" />
|-
|rowspan="3"| PKR-Abbau || [[Poliovirus]] || [[2Apro|2A<sup>pro</sup>]]
|-
| [[Toskanavirus]]<ref name="Uniprot P19525" /> ||
|-
| [[Rift-Valley-Fieber|Rift-Valley-Virus]] || NSS<ref name="Uniprot P19525" />
|-
|rowspan="3"| Maskierung der viralen dsRNA || [[Vacciniavirus]] || [[E3L]]<ref name="Uniprot P19525" />
|-
| [[Reoviridae]] || [[Sigma 3|σ3]]
|-
| [[Influenzavirus]] || [[Nichtstrukturprotein 1 (Influenzavirus A)|NS1]]<ref>{{Internetquelle |autor=[[UniProt]] |url=https://www.uniprot.org/uniprotkb/P03496/entry |titel=P03496 |werk=uniprot.org |datum= |sprache=en |abruf=2022-09-20}}</ref>
|-
|rowspan="2"| Verhinderung der Dimerisierung || Influenzavirus || [[DNAJC3|p58<sup>IPK</sup>]]
|-
| [[Hepatitis-C-Virus]] || [[NS5A]]<ref name="Uniprot P19525" />
|-
|rowspan="2"| Pseudosubstrate || Vacciniavirus || [[K3L]]
|-
| HIV || [[Tat (HIV)|Tat]]<ref name="Uniprot P19525" />
|-
| Dephosphorylierung des Substrats || [[Herpes-simplex-Viren]] || [[ICP34.5]]
|-
|}

== Literatur ==
* H. C. Yim, B. R. Williams: ''Protein kinase R and the inflammasome.'' In: ''Journal of interferon & cytokine research : the official journal of the International Society for Interferon and Cytokine Research.'' Band 34, Nummer 6, Juni 2014, S.&nbsp;447–454, [[doi:10.1089/jir.2014.0008]], PMID 24905201.
* Y. S. Lee, N. Kunkeaw, Y. S. Lee: ''Protein kinase R and its cellular regulators in cancer: An active player or a surveillant?'' In: ''Wiley interdisciplinary reviews. RNA.'' Band 11, Nummer 2, 03 2020, S.&nbsp;e1558, [[doi:10.1002/wrna.1558]], PMID 31231984.

== Einzelnachweise ==
<references />

{{Normdaten|TYP=s|GND=4796102-8}}

[[Kategorie:Proteinkinase]]
[[Kategorie:Virologie]]
[[Kategorie:Zellbiologie]]
[[Kategorie:Resistenzfaktor]]
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 2 (Mensch)]]

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