Izvorni kôd stranice GALE

Nemate dopuštenje da uredite ovu stranicu, iz sljedećeg razloga:

Your IP address is in a range that has been blocked on all Wikimedia Foundation wikis.

The block was made by ‪EPIC‬. The reason given is Open proxy/Webhost: See the help page if you are affected.

Start of block: 09:48, 2 juli 2024
Expiry of block: 09:48, 2 juli 2025

Your current IP address is 206.189.44.186. The blocked range is 206.189.32.0/20.

Navedite sve gornje podatke u upite ili zahtjeve za deblokadu. Ako smatrate da ste greškom blokirani, dodatne informacije i uputstva možete pronaći na stranici o globalnoj smjernici "Zabranjeni otvoreni proksiji".

U suprotnom, zahtjev za blokadu postavite na Meta-Wikiju. You could also send an email to the stewards VRT queue at stewards@wikimedia.org including all above details.

Možete vidjeti i kopirati izvorni kôd ove stranice.

{{infokutija gen}}
{{Infokutija protein
| Ime = UDP-glukoza 4-epimeraza
|Symbol=GALE
| EC_number = 5.1.3.2
| CAS_number = 9032-89-7
| IUBMB_EC_number = 5/1/3/2
| GO_code = 0003978
| slika = Human GALE bound to NADH and UDP-glucose.png
| width =
| opis = Homodimer ljudske UDP-glukoza 4-epimeraza vezan za <span style="color:Goldenrod;">NADH</span> i <span style="color:magenta;">UDP-glukozi</span>. Domeni: <span style="color:blue;">[[N-terminal]]</span> and <span style="color:green;">[[C-terminal]]</span>.
}}
{{infokutija protein
|Ime=UDP-galaktoza-4-epimeraza
|caption=Ljudska GALE vezana za <span style="color:blue;">NAD+</span> i <span style="color:Goldenrod;">UDP-GlcNAc</span>, sa <span style="color:green;">N-</span> i <span style="color:cyan;"> označenim C-terminalnim</span> domenima. <span style="color:magenta;">Asn 207</span> savija se za smještaj UDP-GlcNAc unutar [[aktivno mjesto|aktivnog mjesta]].
|image=Human GALE bound to NAD+ and UDP-GlcNAc.png
|width=
|HGNCid=4116
|Symbol=GALE
|AltSymbols=
|EntrezGene=2582
|OMIM=606953
|RefSeq=NM_000403
|UniProt=Q14376
|PDB=
|ECnumber=5.1.3.2
|Chromosome=1
|Arm=p
|Band=36
|LocusSupplementaryData=-p35
}}
{{Pfam_box 
| Symbol =GALE
| Ime = NAD-ovisna epimeraza/dehidrataza
| image = 
| width = 
| caption = 
| Pfam= PF01370
| InterPro= IPR001509
| SMART= 
| Prosite =          
| SCOP =     
| TCDB =  
| OPM family= 
| OPM protein= 
| PDB= 
|Membranome superfamily =330
}}

'''UDP-glukoza 4-epimeraza'''  [[enzim]] ([[EC broj|EC 5.1.3.2]]),  koji je kod [[ljudi]]   [[kodon|kodiran]] [[gen]]om  '''GALE''' sa  [[hromosom 1|hromosoma 1]].                             
Znana je i kao '''UDP-galaktoza 4-epimeraza''' ili '''GALE''',  homodimerna epimeraza koja se nalazi u ćelijama [[bakterija]], [[gljiva]], [[biljke|biljaka]] i [[sisar]]a. Ovaj enzim izvodi završni korak u [[Leloir put]]u [[metabolizam|metabolizma]]  [[galaktoza|galaktoze]], katalizujući reverzibilnu konverziju [[UDP-galaktoza]] u [[UDP-glukoza|UDP-glukozu]].<ref name="Leloir">{{cite journal |vauthors=Holden HM, Rayment I, Thoden JB | title = Structure and function of enzymes of the Leloir pathway for galactose metabolism | journal = J. Biol. Chem. | volume = 278 | issue = 45 | pages = 43885–8 |date=novembar 2003 | pmid = 12923184 | doi = 10.1074/jbc.R300025200 | doi-access = free }}</ref> GALE čvrsto vezuje [[nikotinamid adenin-dinukleotid]] (NAD+), kofaktor potreban za katalitsku aktivnost.<ref name="Liu_1996">{{cite journal |vauthors=Liu Y, Vanhooke JL, Frey PA | title = UDP-galactose 4-epimerase: NAD+ content and a charge-transfer band associated with the substrate-induced conformational transition | journal = Biochemistry | volume = 35 | issue = 23 | pages = 7615–20 |date=juni 1996 | pmid = 8652544 | doi = 10.1021/bi960102v }}</ref>

Osim toga, ljudske i neke bakterijske [[izoforme]] GALE-a reverzibilno kataliziraju stvaranje UDP-''N''-acetilgalaktozamina (UDP-GalNAc) iz UDP-''N''-acetilglukozamina ([[UDP-GlcNAc]]) u prisustvu NAD+, početni korak u sintezi [[glikoprotein]]a ili [[glikolipid]]a.<ref name="accommodate">{{cite journal |vauthors=Thoden JB, Wohlers TM, Fridovich-Keil JL, Holden HM | title = Human UDP-galactose 4-epimerase. Accommodation of UDP-N-acetylglucosamine within the active site | journal = J. Biol. Chem. | volume = 276 | issue = 18 | pages = 15131–6 |date=maj 2001 | pmid = 11279032 | doi = 10.1074/jbc.M100220200 | doi-access = free }}</ref>

== HIstorijski značaj ==

Dr. [[Luis Leloir]] objasnio je  ulogu GALE-a u metabolizmu galaktoze tokom svog mandata u Instituto de Investigaciones Bioquímicas del Fundación Campomar, u početku nazivajući ga enzimom valdenaza.<ref name="pmid14885999">{{cite journal | author = LELOIR LF | title = The enzymatic transformation of uridine diphosphate glucose into a galactose derivative | journal = Arch Biochem | volume = 33 | issue = 2 | pages = 186–90 |date=septembar 1951 | pmid = 14885999 | doi = 10.1016/0003-9861(51)90096-3| hdl = 11336/140700 | hdl-access = free }}</ref> Dr. Leloir je 1970. godine dobio [[Nobelova nagrada za hemiju|Nobelovu nagradu za hemiju]] za otkriće šećernih [[nukleotid]]a i njihove uloge u biosintezi ugljikohidrata.<ref>{{cite press release | url = http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1970/press.html | title=The Nobel Prize in Chemistry 1970 | publisher = The Royal Swedish Academy of Science | year = 1970 | access-date = 17. 5. 2010}}</ref>

== Struktura ==

GALE pripada natporodici proteina kratkolančane [[dehidrogenaze]]/[[reduktaze]] (SDR).<ref name="kavanagh">{{cite journal |vauthors=Kavanagh KL, Jörnvall H, Persson B, Oppermann U | title = Medium- and short-chain dehydrogenase/reductase gene and protein families : the SDR superfamily: functional and structural diversity within a family of metabolic and regulatory enzymes |url=https://archive.org/details/sim_cellular-and-molecular-life-sciences_2008-12_65_24/page/3895 | journal = Cell. Mol. Life Sci. | volume = 65 | issue = 24 | pages = 3895–906 |date=decembar 2008 | pmid = 19011750 | pmc = 2792337 | doi = 10.1007/s00018-008-8588-y }}</ref> Ovu porodicu karakterizira konzervirani motiv Tyr-X-X-X-Lys, neophodan za enzimsku aktivnost; jedna ili više skela [[Rossmannov nabor|Rossmannovog nabora]] i mogućnost vezivanja NAD<sup>+</sup>.<ref name="kavanagh"/>

=== [[Tercijarna struktura]] ===
GALE struktura je riješena za brojne vrste, uključujući ''[[Escherichia coli]]''<ref name="pmid10801319">{{PDB|1EK5}}; {{cite journal |vauthors=Thoden JB, Wohlers TM, Fridovich-Keil JL, Holden HM | title = Crystallographic evidence for Tyr 157 functioning as the active site base in human UDP-galactose 4-epimerase | journal = Biochemistry | volume = 39 | issue = 19 | pages = 5691–701 |date=maj 2000 | pmid = 10801319 | doi = 10.1021/bi000215l}}</ref> i ljude.<ref name="abortive">{{PDB|1XEL}}; {{cite journal |vauthors=Thoden JB, Frey PA, Holden HM | title = Molecular structure of the NADH/UDP-glucose abortive complex of UDP-galactose 4-epimerase from Escherichia coli: implications for the catalytic mechanism | journal = Biochemistry | volume = 35 | issue = 16 | pages = 5137–44 |date=april 1996 | pmid = 8611497 | doi = 10.1021/bi9601114 }}</ref> GALE postoji kao homodimer u raznim vrstama.<ref name="abortive"/>

Dok veličina podjedinice varira od 68 aminokiselina [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/ZP_05580029.1 (Enterococcus faecalis)] to 564 amino acids [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/YP_701629.1 (Rhodococcus jostii)], glavnina klastera podjedinica GALE dsuga je po 330 aminokiselina.<ref name="kavanagh"/> Svaka podjedinica sadrži dva različita domena. [[N-terminal]]ni domen sadrži 7-lančanu paralelnu β-naboranu ploču okruženu [[alfa-heliks|α-zavojnicama]].<ref name="Leloir"/> Upareni [[Rossmannov nabor]] unutar ovog domena omogućavaju GALE-u da čvrsto veže jedan NAD<sup>+</sup> kofaktor po podjedinici.<ref name="Liu_1996"/> Šestolančani [[beta-list|β-list]] i pet α-heliksa čine GALE-ov [[C-terminal]]ni domen.<ref name="Leloir"/> C-terminalni ostaci vezuju UDP, tako da je podjedinica odgovorna za pravilno pozicioniranje UDP-glukoze ili UDP-galaktoze za katalizu.<ref name="Leloir"/>

===Aktivno mjesto===
Rascjep između GALE-ovih N- i C-terminalnih domena čini [[aktivno mjesto]] enzima. Konzervirani motiv Tyr-X-X-X Lys neophodan je za GALE katalitsku aktivnost; kod ljudi, ovaj motiv je predstavljen kao Tyr 157-Gly-Lys-Ser-Lys 161,<ref name="kavanagh"/> dok je ''E. coli'' GALE sadrži Tyr 149-Gly-Lys-Ser-Lys 153.<ref name="abortive"/> Veličina i oblik GALE-ovog aktivnog mjesta varira od vrste, omogućavajući promjenjivu specifičnost GALE supstrata.<ref name=" accommodate"/> Osim toga, konformacija aktivnog mjesta unutar GALE-a specifičnog za vrstu je savitljiva; naprimjer, glomazna UDP-GlcNAc 2' N-acetil grupa je smještena unutar ljudskog GALE aktivnog mjesta rotacijom [[bočni lanac|bočnog lanca]] Asn 207 karboksamida.<ref name="accommodate"/>

{| class="wikitable"
|+ Poznati interakcije GALE ostataka ''[[E. coli]]'' sa UDP-glukozom i UDP-galaktozom.<ref name="dramatic">{{PDB|1A9Z}}; {{cite journal |vauthors=Thoden JB, Holden HM | title = Dramatic differences in the binding of UDP-galactose and UDP-glucose to UDP-galactose 4-epimerase from Escherichia coli | journal = Biochemistry | volume = 37 | issue = 33 | pages = 11469–77 |date=august 1998 | pmid = 9708982 | doi = 10.1021/bi9808969 }}</ref>
! width="200" | Ostatak
! width="600" | Funkcija
|-
| Ala 216, Phe 218 || Sidrenje [[uracil]]skog prsten za enzim.
|-
| Asp 295 || Interakcija sa hidroksilnom grupom [[riboza]] 2'.
|-
| Asn 179, Arg 231, Arg 292 || Interakcija sa  fosfatnim grupama UDP.
|-
| Tyr 299, Asn 179 || Interakcija sa 2' hidroksilnom grupom galaktoze ili 6' hidroksilnom grupom glukoze; pravilno pozicioniranje šećera unutar aktivnog mjesta.
|-
| Tyr 177, Phe 178 || Interakcija sa 3' hidroksilnom grupom galaktoze ili 6' hidroksilnom grupom glukoze; pravilno pozicionirajte šećer unutar aktivnog mjesta.
|-
| Lys 153 || Smanjenje pKa od Tyr 149, omogućavajući apstrakciju ili doniranje atoma vodika u ili iz šećerne 4' hidroksilne grupe.
|-
| Tyr 149 || Apstrakcija ili doniranje atom vodika u ili iz šećerne 4' hidroksilne grupe, katalizujući formiranje intermedijera 4-ketopiranoze.
|}

== Mehanizam ==

=== Konverzija UDP-galaktoze u UDP-glukozu ===
GALE invertuje konfiguraciju 4' hidroksilne grupe UDP-galaktoze, u seriju od četiri koraka. Nakon vezivanja UDP-galaktoze, konzervirani ostatak tirozina u aktivnom mjestu apstrahuje proton iz 4' hidroksilne grupe.<ref name="pmid10801319"/><ref name="tyr/ser">{{cite journal |vauthors=Liu Y, Thoden JB, Kim J, Berger E, Gulick AM, Ruzicka FJ, Holden HM, Frey PA | title = Mechanistic roles of tyrosine 149 and serine 124 in UDP-galactose 4-epimerase from Escherichia coli | journal = Biochemistry | volume = 36 | issue = 35 | pages = 10675–84 |date=septembar 1997 | pmid = 9271498 | doi = 10.1021/bi970430a }}</ref>

Istovremeno, 4' hidrid se dodaje na ''si''-licu NAD+, stvarajući NADH i intermedijer 4-ketopiranozu.<ref name="Leloir"/> 4-ketopiranozni intermedijer se rotira za 180° oko pirofosforilne veze između glikozilnog kisika i atoma β-fosfora, predstavljajući suprotnu stranu ketopiranoznog intermedijera od NADH.<ref name="tyr/ser"/> Prijenos hidrida sa NADH na ovo suprotno lice invertuje stereohemiju centra 4'. Konzervirani ostatak [[tirozin]]a zatim donira svoj proton, regenerirajući hidroksilnu grupu 4'.<ref name="Leloir"/>

=== Konverzija UDP-GlcNAc u UDP-GalNAc ===
Ljudske i neke bakterijske [[izoforme]] GALE-a reverzibilno kataliziraju konverziju UDP-GlcNAc u UDP-GalNAc putem identičnog mehanizma, invertirajući stereokemijsku konfiguraciju na 4' hidroksilnoj grupi šećera.<ref name="accommodate" /><ref name="pmid3948246">{{cite journal |vauthors=Kingsley DM, Kozarsky KF, Hobbie L, Krieger M | title = Reversible defects in O-linked glycosylation and LDL receptor expression in a UDP-Gal/UDP-GalNAc 4-epimerase deficient mutant | journal = Cell | volume = 44 | issue = 5 | pages = 749–59 |date=mart 1986 | pmid = 3948246 | doi = 10.1016/0092-8674(86)90841-X| s2cid = 28293937 }}</ref>

== Biološka funkcija ==
[[slika:Leloir pathway.png|thumb|right|300px| Koraci u Leloirovom putu metabolizma galaktoze: Posrednici i enzimi u Leloirovom putu metabolizma galaktoze.<ref name="Leloir" />]]

===Metabolizam galaktoze===
Ne postoje direktni katabolički putevi za [[metabolizam]] galaktoze. Galaktoza se stoga prvenstveno pretvara u [[glukoza-1-fosfat]], koji se može prebaciti u [[glikoliza|glikolizni]] ili [[inozitol]]ni put sinteze.<ref name="Lai_2009">{{cite journal |vauthors=Lai K, Elsas LJ, Wierenga KJ | title = Galactose toxicity in animals | journal = IUBMB Life | volume = 61 | issue = 11 | pages = 1063–74 |date=novembar 2009 | pmid = 19859980 | pmc = 2788023 | doi = 10.1002/iub.262 }}</ref>

GALE funkcioniše kao jedan od četiri enzima u [[Leloirov put|Leloirovom putu]] konverzije galaktoze u glukoza-1-fosfat. Prvo, [[galaktoza-mutarotaza]] pretvara β-D-galaktozu u α-D-galaktozu.<ref name="Leloir"/> Galaktokinaza zatim fosforilira α-D-galaktozu na 1' hidroksilnoj grupi, dajući [[galaktoza-1-fosfat]].<ref name="Leloir"/> U trećem koraku, [[galaktoza-1-fosfat uridiltransferaza]] katalizira reverzibilni prijenos UMP dijela sa UDP-glukoze na galaktozu-1-fosfat, stvarajući UDP-galaktozu i glukoza-1-fosfat.<ref name="Leloir" /> U završnom Leloir koraku, UDP-glukoza se regenerira iz UDP-galaktoze, pomoću GALE-a; UDP-glukoza se vraća nazad na treći korak puta.<ref name="Leloir"/> Kao takav, GALE regenerira [[supstrat (biohemija)|supstrat]] neophodan za nastavak ciklusa Leloirovog puta.

Glukoza-1-fosfat stvoren u koraku 3 Leloirovog puta može biti izomeriziran u [[glukoza-6-fosfat]] pomoću [[fosfoglukomutaza]]. Glukoza-6-fosfat lahko ulazi u [[glikoliza|glikolizu]], što dovodi do proizvodnje [[ATP]]-a i piruvata.<ref name="isbn978-978-1-4292-3502-0">{{cite book | author1 = Stryer, Lubert | author2 = Berg, Jeremy Mark | author3 = Tymoczko, John L. | title = Biochemistry (Looseleaf) | publisher = W. H. Freeman | location = San Francisco | year = 2008 | pages = [https://archive.org/details/biochemistry3rdedi00stry/page/443 443–58] | isbn = 9780716718437 | url = https://archive.org/details/biochemistry3rdedi00stry/page/443 | url-access = registration }}</ref> Nadalje, glukoza-6-fosfat može se pretvoriti u [[inozitol-1-fosfat]], pomoću [[inozitol-3-fosfat sintaza]], stvarajući prekursor potreban za biosintezu [[inozitol]]a.<ref name="pmid18216771">{{cite journal | author = Michell RH | title = Inositol derivatives: evolution and functions | journal = Nat. Rev. Mol. Cell Biol. | volume = 9 | issue = 2 | pages = 151–61 |date=februar 2008 | pmid = 18216771 | doi = 10.1038/nrm2334 | s2cid = 3245927 }}</ref>

=== Sinteza UDP-GalNAc ===
Ljudske i odabrane bakterijske [[izoforme]] GALE vežu UDP-GlcNAc, reverzibilno katalizirajući njegovu konverziju u UDP-GalNAc. Porodica [[glikoziltransferaza]] poznatih kao UDP-''N''-acetilgalaktozamin:polipeptid N-acetilgalaktozamin transferaze (ppGaNTaze) prenosi GalNAc sa UDP-GalNAc na ostatke [[glikoprotein]]skih [[serin]]a i [[treonin]]a.<ref name="pmid12634319">{{cite journal |vauthors=Ten Hagen KG, Fritz TA, Tabak LA | title = All in the family: the UDP-GalNAc:polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferases | journal = Glycobiology | volume = 13 | issue = 1 | pages = 1R–16R |date=januar 2003 | pmid = 12634319 | doi = 10.1093/glycob/cwg007 | doi-access = free }}</ref> ppGaNTaza-posreduje u regulaciji sortiranja proteina pri [[glikozilacija|glikozilaciji]],<ref name="pmid10359703">{{cite journal |vauthors=Alfalah M, Jacob R, Preuss U, Zimmer KP, Naim H, Naim HY | title = O-linked glycans mediate apical sorting of human intestinal sucrase-isomaltase through association with lipid rafts | journal = Curr. Biol. | volume = 9 | issue = 11 | pages = 593–6 |date=juni 1999 | pmid = 10359703 | doi = 10.1016/S0960-9822(99)80263-2| s2cid = 16866875 | doi-access = free }}</ref><ref name="pmid10712502">{{cite journal |vauthors=Altschuler Y, Kinlough CL, Poland PA, Bruns JB, Apodaca G, Weisz OA, Hughey RP | title = Clathrin-mediated endocytosis of MUC1 is modulated by its glycosylation state | journal = Mol. Biol. Cell | volume = 11 | issue = 3 | pages = 819–31 |date=mart 2000 | pmid = 10712502 | pmc = 14813 | doi = 10.1091/mbc.11.3.819}}</ref><ref name="pmid11822873">{{cite journal |vauthors=Breuza L, Garcia M, Delgrossi MH, Le Bivic A | title = Role of the membrane-proximal O-glycosylation site in sorting of the human receptor for neurotrophins to the apical membrane of MDCK cells | journal = Exp. Cell Res. | volume = 273 | issue = 2 | pages = 178–86 |date=februar 2002 | pmid = 11822873 | doi = 10.1006/excr.2001.5442 }}</ref><ref name="pmid10364244">{{cite journal |vauthors=Naim HY, Joberty G, Alfalah M, Jacob R | title = Temporal association of the N- and O-linked glycosylation events and their implication in the polarized sorting of intestinal brush border sucrase-isomaltase, aminopeptidase N, and dipeptidyl peptidase IV | journal = J. Biol. Chem. | volume = 274 | issue = 25 | pages = 17961–7 |date=juni 1999 | pmid = 10364244 | doi = 10.1074/jbc.274.25.17961| doi-access = free }}</ref><ref name="pmid11878264">{{cite journal|author-link2=J. Evan Sadler |vauthors=Zheng X, Sadler JE | title = Mucin-like domain of enteropeptidase directs apical targeting in Madin-Darby canine kidney cells | journal = J. Biol. Chem. | volume = 277 | issue = 9 | pages = 6858–63 |date=mart 2002 | pmid = 11878264 | doi = 10.1074/jbc.M109857200| doi-access = free }}</ref> ligand signaling,<ref name="pmid11287395">{{cite journal |vauthors=Hooper LV, Gordon JI | title = Glycans as legislators of host-microbial interactions: spanning the spectrum from symbiosis to pathogenicity | journal = Glycobiology | volume = 11 | issue = 2 | pages = 1R–10R |date=februar 2001 | pmid = 11287395 | doi = 10.1093/glycob/11.2.1R| doi-access = free }}</ref><ref name="pmid11439191">{{cite journal |vauthors=Yeh JC, Hiraoka N, Petryniak B, Nakayama J, Ellies LG, Rabuka D, Hindsgaul O, Marth JD, Lowe JB, Fukuda M | title = Novel sulfated lymphocyte homing receptors and their control by a Core1 extension beta 1,3-N-acetylglucosaminyltransferase | journal = Cell | volume = 105 | issue = 7 | pages = 957–69 |date=juni 2001 | pmid = 11439191 | doi = 10.1016/S0092-8674(01)00394-4| s2cid = 18674112 | doi-access = free }}</ref><ref name="pmid11081633">{{cite journal |vauthors=Somers WS, Tang J, Shaw GD, Camphausen RT | title = Insights into the molecular basis of leukocyte tethering and rolling revealed by structures of P- and E-selectin bound to SLe(X) and PSGL-1 | journal = Cell | volume = 103 | issue = 3 | pages = 467–79 |date=oktobar 2000 | pmid = 11081633 | doi = 10.1016/S0092-8674(00)00138-0| s2cid = 12719907 | doi-access = free }}</ref> i otpornosti na [[proteoliza|proteolitski]] napad,<ref name="pmid11150611">{{cite journal |vauthors=Sauer J, Sigurskjold BW, Christensen U, Frandsen TP, Mirgorodskaya E, Harrison M, Roepstorff P, Svensson B | title = Glucoamylase: structure/function relationships, and protein engineering | journal = Biochim. Biophys. Acta | volume = 1543 | issue = 2 | pages = 275–293 |date=decembar 2000 | pmid = 11150611 | doi = 10.1016/s0167-4838(00)00232-6}}</ref><ref name="pmid11294842">{{cite journal |vauthors=Garner B, Merry AH, Royle L, Harvey DJ, Rudd PM, Thillet J | title = Structural elucidation of the N- and O-glycans of human apolipoprotein(a): role of o-glycans in conferring protease resistance | journal = J. Biol. Chem. | volume = 276 | issue = 25 | pages = 22200–8 |date=juni 2001 | pmid = 11294842 | doi = 10.1074/jbc.M102150200 | doi-access = free }}</ref> a predstvavlja prvi od koraka u [[biosinteza]]ma [[sluz]]i.<ref name="pmid12634319"/>

== Klinički značaj ==
{{glavni|Nedostatak galaktoza-epimeraze}}
Nedostatak ili disfunkcija GALE-a kod ljudi rezultira [[galaktozemija|galaktozemijom]], tip III koji može postojati u blagom (perifernom) ili težem (generaliziranom) obliku.<ref name="Lai_2009"/>

== Reference ==
{{reflist|2}}

== Dopunska literatura ==
{{refbegin |33em}}
* {{cite book | author = Leloir LF | title = Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology | year = 1953 | chapter = Enzymic isomerization and related processes | journal = Adv. Enzymol. Relat. Subj. Biochem.  | volume = 14 | pages = 193–218  | pmid = 13057717 | doi = 10.1002/9780470122594.ch6 | series = Advances in Enzymology - and Related Areas of Molecular Biology | isbn = 9780470122594 }}
* {{cite journal |vauthors=Maxwell ES, de Robichon-Szulmajster H| year = 1960 | title = Purification of uridine diphosphate galactose-4-epimerase from yeast and the identification of protein-bound diphosphopyridine nucleotide | journal = J. Biol. Chem.  | volume = 235 | issue = 2 | pages = 308–312 | doi = 10.1016/S0021-9258(18)69520-1 | doi-access = free }}
* {{cite journal |vauthors=Wilson DB, Hogness DS| title = The enzymes of the galactose operon in Escherichia coli. I Purification and characterization of uridine diphosphogalactose 4-epimerase  | journal = J. Biol. Chem. | volume = 239 | pages = 2469–81 |date=august 1964 | doi = 10.1016/S0021-9258(18)93876-7 | pmid = 14235524 | doi-access = free }}
{{refend}}

==Vanjski linkovi==
* [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK51671/  GeneReviews/NCBI/NIH/UW entry on Epimerase Deficiency Galactosemia]
* [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/omim/230350,606953,230350,606953  OMIM entries on Epimerase Deficiency Galactosemia]  
* {{MeSH name|UDPgalactose+4-Epimerase}}

{{Enzimi metabolizma fruktote i galaktoze}}
{{Racemaze u epimeraze}}
{{Enzimi}}
{{Portal|Biologija|border=no}}

[[Kategorija:EC 5.1.3]]
[[Kategorija:Enzimi poznate strukture]]
[[Kategorija:NADH-ovisni enzimi]]
[[Kategorija:Geni na hromosomu 1]]
[[Kategorija:Ljudski proteini]]
[[Kategorija:Proteomika]]

Šabloni koji su upotrebljeni na ovoj stranici:

Šablon:Cite book (pogledaj izvor) (poluzaštićeno)
Šablon:Cite journal (uredi)
Šablon:Cite press release (uredi)
Šablon:Enzimi (uredi)
Šablon:Enzimi metabolizma fruktote i galaktoze (uredi)
Šablon:Glavni (pogledaj izvor) (poluzaštićeno)
Šablon:Infobox (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Šablon:Infokutija gen (uredi)
Šablon:Infokutija protein (uredi)
Šablon:Infokutija proteinska porodica (uredi)
Šablon:Main other (uredi)
Šablon:MeSH name (uredi)
Šablon:Navbox (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Šablon:Navkutija (pogledaj izvor) (poluzaštićeno)
Šablon:PDB (uredi)
Šablon:Pfam box (uredi)
Šablon:Portal (uredi)
Šablon:Racemaze u epimeraze (uredi)
Šablon:Refbegin (uredi)
Šablon:Refbegin/styles.css (uredi)
Šablon:Refend (uredi)
Šablon:Reflist (uredi)
Šablon:Refspisak (uredi)
Šablon:Refspisak/styles.css (uredi)
Modul:Arguments (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Citation/CS1 (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Citation/CS1/COinS (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Citation/CS1/Configuration (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Citation/CS1/Date validation (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Citation/CS1/Identifiers (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Citation/CS1/Utilities (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Citation/CS1/Whitelist (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Citation/CS1/styles.css (uredi)
Modul:Hatnote (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Hatnote list (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Infobox (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Infobox/styles.css (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Infobox3cols (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:InfoboxImage (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Infokutija gen (uredi)
Modul:Main (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Navbar (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Navbar/configuration (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Navbar/styles.css (uredi)
Modul:Navbox (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:No globals (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Portal (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Portal/images/b (uredi)
Modul:String (pogledaj izvor) (zaštićeno)

Nazad na GALE.

Preuzeto iz "https://bs.wikipedia.org/wiki/GALE"