Izvorni kôd stranice Alfa-heliks

Nemate dopuštenje da uredite ovu stranicu, iz sljedećeg razloga:
Your IP address is in a range that has been blocked on all Wikimedia Foundation wikis.
The block was made by ‪EPIC‬. The reason given is Open proxy/Webhost: See the help page if you are affected.
Start of block: 09:48, 2 juli 2024
Expiry of block: 09:48, 2 juli 2025
Your current IP address is 206.189.44.186. The blocked range is 206.189.32.0/20.
Navedite sve gornje podatke u upite ili zahtjeve za deblokadu. Ako smatrate da ste greškom blokirani, dodatne informacije i uputstva možete pronaći na stranici o globalnoj smjernici "Zabranjeni otvoreni proksiji".
U suprotnom, zahtjev za blokadu postavite na Meta-Wikiju. You could also send an email to the stewards VRT queue at stewards@wikimedia.org including all above details.
Možete vidjeti i kopirati izvorni kôd ove stranice.
[[Datoteka:Polypeptide forming an alpha helix, with hydrogen bonds in magenta.gif|thumb|Trodimenzijska struktura alfa-heliksa u proteinu krambinu]]
'''Alpha heliks''' ('''α-heliks''')  ili '''alfa-spirala''' je čest [[strukturni motiv|motiv]] u [[sekundarna struktura proteina|sekundarnoj strukturi]] [[protein]]a i predstavlja desnoruko [[spirala|spiralnu]] konformaciju u kojoj svaka okosnica [[amin (hemija)|N-H]] grupa ima [[vodikova veza|vodikove veze]] sa okosnicom, [[karbonil|C=O]] grupom [[aminokiselina]], sa  tri ili četiri [[ostatak (biohemija)|ostatka]]  duž proteinske sekvence.

Alfa-heliks naziva se i klasično kao '''Pauling-Corey-Bransonov α-heliks'''. Za ovaj tip zavojnica također se koristi i naziv '''3.6<sub>13</sub>–heliks''', označavajući prosječni broj ostataka po spiralnom zavoju, s 13 atoma koji su uključeni u prsten koji tvori vodikova veza.

Među tipovima lokalne strukture u proteinima, α-heliks je najekstremnija i najpredvidljivija u nizu, kao i najrasprostranjenija

== Otkriće ==
{{Multiple image
| width = 180
| align = 
| direction = vertical
| image1 = alpha helix neg60 neg45 sideview.png
| caption1 = Bočni prikaz α-hliksa ostataka [[alanin]]a u pojedinostima [[atom]]a. <br>Dvije vodikove veze za istu peptidnu grupu istaknute su u magenta boji; udaljenost H do O je oko  2 Å . Lanac [[protein]]a ovdje ide prema gore, odnosno njegov [[N-kraj]] nalazi se na dnu, a [[C-kraj]] na vrhu. <br>Bočni lanci (crni stubovi) blago su nagnuti prema dolje, prema N-kraju, dok se peptidni kisici (crveni) usmjeravaju prema gore, a peptidni NH (plavi sa sivim kvržicama) prema dolje.|image2 = alpha helix neg60 neg45 topview.png
| caption2 = Pogled odozgo na isti hrlikd koji je prikazanu gore. Četiri [[karbonil]] grupe usmjerene prema gledatelju, razmaknute su približno 100° u krugu, što odgovara 3,6 [[aminokiselina|aminokiselinskih]] ostataka po zavoju heliksa. 
}}
Ranih 1930-ih, [[William Astbury]] pokazao je da je došlo do drastičnih promjena u [[X-zrake|rendgenskom snimanju]] [[difrakcija vlakana|difrakcije vlakana]] vlažne vune ili vlakana kose, nakon značajnog istezanja. Podaci sugeriraju da su nerazvučena vlakna imala smotanu molekulsku strukturu s karakterističnim ponavljanjem ≈ 5,1 Å.

Astbury je za vlakna u početku predložio strukturu previjenog lanca. Kasnije se pridružio drugim istraživačima (posebno američkom hemičaru [[Maurice Loyal Huggins|Mauriceu Hugginsu]]) predlažući da su:
* nerazvučene molekule proteina tvorile heliks (koju je nazvao α-oblik)
* zbog istezanja spirala se odmotala, formirajući produženo stanje (koje je nazvao β-oblik).

Iako netačni u svim pojedinostima, Astburyjevi modeli ovih oblika bili su u biti tačni i odgovaraju modernim elementima [[sekundarna struktura proteina|sekundarne strukture]], α-heliksa i [[Beta-list|β-lanca]] (zadržana je Astburyjeva nomenklatura) , koje su razvili [[Linus Pauling]], [[Robert Corey]] i [[Herman Branson]],  1951. (vidi dolje); taj rad pokazivao je i desni i lijevi heliks, iako je 1960. kristalna struktura [[mioglobin]]a<ref>{{cite journal|vauthors = Kendrew JC, Dickerson RE, Strandberg BE, Hart RG, Davies DR, Phillips DC, Shore VC|title = Structure of myoglobin: A three-dimensional Fourier synthesis at 2&nbsp;Å resolution|journal = [[Nature]]|volume = 185|issue = 4711|pages = 422–7|date = februar 1960|pmid = 18990802|doi = 10.1038/185422a0|bibcode = 1960Natur.185..422K }}</ref> pokazala da je desnoruki oblik uobičajen. [[Hans Neurath]] prvi je pokazao da Astburyjevi modeli ne mogu biti u detaljima tačni, jer su uključivali sukobe atoma.<ref>{{cite journal|vauthors = Neurath H|year = 1940|title = Intramolecular folding of polypeptide chains in relation to protein structure|journal = Journal of Physical Chemistry|volume = 44|pages = 296&ndash;305|doi = 10.1021/j150399a003|issue = 3}}</ref> Neurathov članak i podaci Astburyja nadahnuli su [[Hugh Stott Taylor|H. S. Taylora]],<ref>{{cite journal|vauthors = Taylor HS|year = 1942|title = Large molecules through atomic spectacles|journal = Proceedings of the American Philosophical Society|volume = 85|issue = 1|pages = 1&ndash;12|jstor = 985121}}</ref> [[Maurice Loyal Huggins|Maurice Huggins]]<ref>{{cite journal|vauthors = Huggins M|year = 1943|title = The structure of fibrous proteins|journal = Chemical Reviews|volume = 32|pages = 195&ndash;218|doi = 10.1021/cr60102a002|issue = 2}}</ref> i [[William Lawrence Bragg|Bragga]] sa suradnicima<ref>{{cite journal|vauthors = Bragg WL, Kendrew JC, Perutz MF|year = 1950|title = Polypeptide chain configurations in crystalline proteins|journal = Proceedings of the Royal Society of London. Series A. Mathematical and Physical Sciences| volume = 203|pages = 321&ndash;?|doi = 10.1098/rspa.1950.0142|issue = 1074|bibcode = 1950RSPSA.203..321B }}</ref> da predlože modele [[keratin]]a koji donekle nalikuju modernom α-heliksu.

Dva ključna razvojma koraka u modeliranju suvremene strukture α-heliksa bila su: pravilna geometrija veze, zahvaljujući [[kristalografija|određivanje kristalne strukture]] [[aminokiselina]] i [[peptid]]a i Paulingovo predviđanje ''planarnih'' [[peptidna veza|peptidnih veza]] , kao i njegovo odustajanje od pretpostavke o integralnom broju ostataka po zavoju heliksa. Ključna spoznaja  pojavila se u rano proljeće 1948. godine, kada se Pauling prehladio i legao u krevet. Dosađujući se, nacrtao je polipeptidni lanac na traci papira,  otprilike tačnih dimenzija i presavio ga u zavojnicu, vodeći računa da održava ravne peptidne veze. Nakon nekoliko pokušaja izradio je model s fizički vjerojatnim vodikovim vezama. Pauling je zatim surađivao s Coreyem i Bransonom kako bi potvrdio svoj model prije objave.<ref>{{cite journal|vauthors = Pauling L, Corey RB, Branson HR|title = The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain|journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume = 37|issue = 4|pages = 205–11|date = april 1951|pmid = 14816373|pmc = 1063337|doi = 10.1073/pnas.37.4.205|bibcode = 1951PNAS...37..205P  }}</ref> Pauling je 1954. dobio svoju prvu [[Nobelova nagrada za hemiju|Novelovu nagradu]] "za istraživanje prirode hemijske veze i njene primjene na rasvjetljavanje strukture kompleksnih supstanci" <ref>{{Cite web|url=http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1954/ |title = The Nobel Prize in Chemistry 1954}}</ref>, kao što je istaknuto, uključujući i strukturu α-zavojnice.

== Struktura ==
Zbog svoje strukture, sa izuzetkom biljnog GCR2, svi receptori povezani sa G-proteinima pripadaju nadporodici [[beta list|heptaheliksnim]] [[transmembranski protein]]ima (uobičajeni sinonimi: sedam receptora za transmembranski domen, 7-TM receptori i heptahelskiki receptori). Sastoje se od [[proteinska podjedinica|podjedinice]] sa sedam ([[grčki jezik|grčki]] '''''hepta''''') (transmembranskih) heliksnih struktura, koje obuhvataju [[ćelijska membrana|ćelijsku membranu]] i povezane su s tri unutarćelijske i tri vanćelijske petlje. Receptori povezani sa G-proteinima imaju vanćelijski ili transmembranski domen vezanja za [[ligand]]e. G-protein se veže za ćelijsku unutrašnju (unutarćelijsku) stranu receptora. Kako bi se međusobno upoređivale strukture različitih receptora povezanih sa G-proteinima, razvijen je [[Ballesteros-Weinsteinov sistem]] nomenklature.
 
Dugo vremena, struktura receptora povezanih sa G-proteinima mogla se predvidjeti samo na osnovu analogije sa poznatom strukturom bakterijrskog rodopsina. Trodimenzijsko utvrđivanje strukture receptora vezanog za G-protein kod  [[kičmenjaci|kičmenjaka]], [[rodopsin]]a [[domaće životinje|domaće stoke]] postignuto je 2000. Godine,  [[analiza rentgenske strukture|analizom rendgenske strukture]].<ref>K. Palczewski, T. Kumasaka, T. Hori, C. A. Behnke, H. Motoshima, B. A. Fox, I. Le Trong, D. C. Teller, T. Okada, R. E. Stenkamp, M. Yamamoto, M. Miyano: ''Crystal structure of rhodopsin: A G protein-coupled receptor.'' In: ''Science.'' Band 289, Nummer 5480, August 2000, S.&nbsp;739–745, PMID 10926528.</ref> S druge strane, kristalizacija i objašnjenje strukture ostalih receptora povezanih sa G-proteinima teža je,  zbog njihovih fizičko-kemijskih svojstava i zbog male gustine receptora u membrani. Stoga je tek 2007. godine mogla biti utvrđena kristalna struktura ligandom aktiviranog receptora vezanog za G-protein (ljudski)  [[Β2-adrenoceptor|β<sub>2</sub>–adrenoceptor]]  pomoću tehničkih trikova kao što je upotreba stabilizirajućih [[antitijelo|antitijela]] ili fuzija sa proteinima koji se lahko kristaliziraju.<ref>{{cite journal|author=S. G. Rasmussen +|title=Crystal structure of the human β<sub>2</sub> adrenergic G-protein-coupled receptor |journal=[[Nature]] |year=2007 |volume=450 |issue=7168 |pages=383–387 |pmid=17952055}}</ref><ref>{{cite journal|title=High-resolution crystal structure of an engineered human beta2-adrenergic G protein-coupled receptor |author=V. Cherezov + |journal=Science|year=2007 |volume=318 |issue=5854 |pages=1258–1265 |pmid=17962520}}</ref>
<gallery>
   1L9H (Bovine Rhodopsin) 2.png|[[Rodopsin]]
   2Y03 (ADRB1 bound to isoprenaline).png|β<sub>1</sub>–Adrenoceptor
   Beta-2 adrenergic receptor.png|β<sub>2</sub>–Adrenoceptor
   3RZE.png|[[Histamin]]-H<sub>1</sub>–receptor
   3UON.png|M<sub>2</sub>–acetilholinreceptor
   4DAJ.png|M<sub>3</sub>–[[acetilholin]]receptor
   2YDO.png|A<sub>2A</sub>–[[adenozin]]receptor
   3V2Y.png|S1P<sub>1</sub>–receptor
   2LNL.pdb.png|CXCR1
   3ODU.png|CXCR4
   3VW7.png|PAR1
   4GRV.png|[[Neurotenzin]]-NTS<sub>1</sub>–receptor
</gallery>
U međuvremenu je uspostavljena trodimenzijska struktura, uključujući strukturu transmembranskih domena, za brojne receptore povezane sa G-proteinima, kao što je fiziološki i terapeutski važna klasa A.  Struktura je uglavnom određena uz pomoć rentgenske kristalne analize, pomoću fuzijskih proteina ili metoda termičke stabilizacije. Na taj način, između ostalog, rtazjašnjena jwe struktura [[beta-adrenoceptor|β <sub>1</sub>–adrenoceptor]]. Struktura beta (1) -adrenergičnog receptora vezanog za G-protein. A <sub>2A</sub>-[[adenozinski receptor]]i. Na taj način, između ostalog, struktura [[beta-adrenoceptor|β<sub>1</sub>-adrenoceptori]],<ref>T. Warne +: Structure of a beta(1)-adrenergic G-protein-coupled receptor. ''[[Nature]]''. 2008 Jun 25. Epub ahead of print, PMID 18594507</ref> A<sub>2A</sub>–[[adenozinreceptor]]a,<ref>V Jaakola et al.: ''The 2.6Å Crystal Structure of a Human A<sub>2A</sub> Adenosine Receptor Bound to an Antagonist''. In: ''Science'', Epub 2008 Oct 2, PMID 18832607</ref> D<sub>3</sub>–[[dopaminreceptor]]a,<ref>[[Proteinska banka podataka|PDB]]: [http://www.pdb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=3PBL 3PBL Structure Summary]</ref> d [[opioidrceptor]]a κ,<ref name="Wu (2012)">{{cite journal|author=H. Wu  +|title=Structure of the human κ-opioid receptor in complex with JDTic |journal=[[Nature]] |year=2012 |volume=485 |issue=7398 |pages=327–332 |doi=10.1038/nature10939 |pmid=22437504}}</ref> μ,<ref>A Manglik et al. (2012) PMID 22437502</ref> δ,<ref>S. Granier et + (2012) PMID 22596164</ref> nociceptin,<ref>A. A. Thompson, W. Liu, E. Chun, V. Katritch, H. Wu, E. Vardy, X. P. Huang, C. Trapella, R. Guerrini, G. Calo, B. L. Roth, V. Cherezov, R. C. Stevens: ''Structure of the nociceptin/orphanin FQ receptor in complex with a peptide mimetic.'' In: ''Nature.'' Band 485, Nummer 7398, Mai 2012, S.&nbsp;395–399, [[doi:10.1038/nature11085]], PMID 22596163.</ref> S1P<sub>1</sub>–receptora,<ref>{{cite journal|author=M. A. Hanson + |title=Crystal structure of a lipid G protein-coupled receptor |journal=Science |year=2012 |volume=335 |issue=6070 |pages=851–855 |doi=10.1126/science.1215904 |pmid=22344443}}</ref> [[muskarinski acetilholinski receptor|muskarinskog acetilholinskog receptor]] M<sub>2</sub><ref>{{cite journal|author=K. Haga + |title=Structure of the human M2 muscarinic acetylcholine receptor bound to an antagonist |journal=[[Nature]] |year=2012 |volume=482 |issue=7386 |pages=547–551 |doi=10.1038/nature10753 |pmid=22278061}}</ref> und M<sub>3</sub>,<ref>A. C. Kruse, J. Hu, A. C. Pan, D. H. Arlow, D. M. Rosenbaum, E. Rosemond, H. F. Green, T. Liu, P. S. Chae, R. O. Dror, D. E. Shaw, W. I. Weis, J. Wess, B. K. Kobilka: ''Structure and dynamics of the M3 muscarinic acetylcholine receptor.'' In: ''Nature.'' Band 482, Nummer 7386, Februar 2012, S.&nbsp;552–556, [[doi:10.1038/nature10867]], PMID 22358844.</ref> [[Histaminki-H1-rezeptor|Histaminski-H<sub>1</sub>-receptori]],<ref>{{cite journal|author=T. Shimamura + |title=Structure of the human histamine H1 receptor in complex with doxepin |journal=[[Nature]] |year=2012 |volume=475 |issue=7354 |pages=65–70 |doi=10.1038/nature10236 |pmid=21697825}}</ref> [[serotoninski receptor]]i [[5-HT1B-receptor|5-HT<sub>1B</sub>]]  i [[5-HT2B-receptor|5-HT<sub>2B</sub>]],<ref name="pmid23519210">{{cite journal|author=C. Wang, Y. Jiang, J. Ma + |title=Structural Basis for Molecular Recognition at Serotonin Receptors |journal=Science |volume= |issue= |pages= |year=2013 |pmid=23519210 |doi=10.1126/science.1232807}}</ref> [[hemokinski receptor]]i [[CCR5]]
[[Slika:Rhodopsin numbering.png|mini| Shematski prikaz strukture i numeriranja zavojnica GPCR ([[rodopsin]])]]

=== Geometrija i vodikova veza ===
Aminokiseline u α-heliksu raspoređene su u strukturu desnoruke [[sprala|zavojnica]], pri čemu svaki aminokiselinski ostatak odgovara zavoju od 100 ° u zavojnici (tj. zavojnica ima 3,6 ostataka po zavoju), a prevedena sekvenca ima 1,5  Å  nm, duž zavojne osi. Dunitz <ref>{{cite journal|vauthors = Dunitz J |year = 2001|title = Pauling's Left-Handed α-Helix|journal = Angewandte Chemie International Edition|volume = 40|pages = 4167&ndash;4173|doi = 10.1002/1521-3773(20011119)40:22<4167::AID-ANIE4167>3.0.CO;2-Q|issue = 22| pmid = 29712120 }}</ref> ga opisuje kako Paulingov prvi članak na tu temu zapravo prikazuje lijevoruku zavojnicu, enantiomer prave strukture. Kratki komadići ljevoruke zavojnice javljaju se ponekad s velikim sadržajem ahiralnih [[glicin]]skih  [[aminokiselina]], ali su nepovoljni za ostale normalne, biološke [[aminokiselina|<small> L</small>– aminokiseline]]. Visina alfa-heliksa  (vertikalna udaljenost između uzastopnih zavoja heliksa) je 5,4 Å, što je umnožak 1,5 x 3,6. Ono što je najvažnije je da [[amino grupa|NH]] grupa aminokiseline formira [[vodikova veza|vodikovu vezu]] sa [[karbonil|C = O]] grupom aminokiselinskih ostataka ranije rezidua. Ovo se ponavlja u ''i''&nbsp;+&nbsp;4 → ''i'' vodikova veza je najistaknutije obilježje  α-heliksa. Službena međunarodna nomenklatura <ref>{{cite journal|author = IUPAC-IUB Commission on Biochemical Nomenclature|year = 1970|title = Abbreviations and symbols for the description of the conformation of polypeptide chains|journal = Journal of Biological Chemistry|volume = 245|pages = 6489–6497}}</ref><ref name="qmul_ppep1">{{cite web |title=Polypeptide Conformations 1 and 2 |url=http://www.sbcs.qmul.ac.uk/iupac/misc/ppep1.html |website=www.sbcs.qmul.ac.uk |accessdate=5. 11. 2018}}</ref> specificira dva načina definiranja α-heliksa, pravilo 6.2 u smislu ponavljanja torzijskih uglova '''φ''', '''ψ''' (vidi dolje) i pravilo 6.3 u pogledu kombiniranog uzorka visine nagiba i vodika. α-heliksi se mogu identificirati u strukturi proteina pomoću nekoliko računskih metoda, od kojih je jedna [[DSSP (protein)|DSSP]].<ref>{{cite journal|vauthors = Kabsch W, Sander C|title = Dictionary of protein secondary structure: pattern recognition of hydrogen-bonded and geometrical features|journal = Biopolymers|volume = 22|issue = 12|pages = 2577–637|date = decembar 1983|pmid = 6667333|doi = 10.1002/bip.360221211 }}</ref>

[[Slika:Alpha vs 310 helix end views.jpg|thumb|left|300px|Kontrast ispoljenih krajnjih dijelova heliksa između α (četverouglovi) i 3<sub>10</sub> (trouglovi)]]
Slične strukture uključuju [[heliks 310|3<sub>10</sub>heliks]] (''i''&nbsp;&nbsp; 3 → '' i '' vodikova veza) i [[Pi-heliks|π-heliks]] ('' i''&nbsp; + &nbsp; 5 → ''i'' vodikova veza). α-heliks može se opisati kao zavojnica od 3,6 <sub>13</sub>, jer razmak ''i''&nbsp;&nbsp;4 dodaje još tri atoma u H-vezanu petlju, u odnosu na čvršću 3<sub>10</sub>heliks, a u jedan prsten α-heliksa prosječno su uključene  3,6 aminokiseline. Indeksi se odnose na broj atoma (uključujući i vodik) u zatvorenoj petlji, formiranoj vodikovom vezom.<ref name="Anatax">{{cite journal|vauthors = Richardson JS|title = The anatomy and taxonomy of protein structure|journal = Advances in Protein Chemistry|volume = 34|pages = 167–339|year = 1981|pmid = 7020376|doi = 10.1016/S0065-3233(08)60520-3|isbn = 9780120342341 }}</ref>

[[Slika:Ramachandran plot general 100K.jpg|thumb|right|250px| [[Ramachandranov plot]] (''φ'',&nbsp;''ψ'' plot), sa tačkama podataka za ostatke α-heliksa koji čine gusti dijagonalni skup ispod i lijevo od centra, oko globalnog minimuma energije za okosnicu konformacija.<ref>{{cite journal|vauthors = Lovell SC, Davis IW, Arendall WB, de Bakker PI, Word JM, Prisant MG, Richardson JS, Richardson DC|title = Structure validation by Calpha geometry: phi,psi and Cbeta deviation|journal = Proteins|volume = 50|issue = 3|pages = 437–50|date = februar 2003|pmid = 12557186|doi = 10.1002/prot.10286 }}</ref>]]
Ostaci u α-heliksa obično usvajaju oblik okosnice (''φ'',&nbsp;''ψ'') [[diedarski ugao|diedarskog ugla]] ogo (−60°,&nbsp;−45°),  kao što je prikazano na slici desnos. Općenitije govoreći, usvajaju dvostrane uglove, takve da je zbir  ''ψ '' diedarskog ugla jednog ostatka i ''φ'' diedarskog ugla  ''slijedećeg'' ostatka oko −105°. Kao posljedica toga, α-heliksni dvostruki uglovi, općenito, padaju na dijagonalnu prugu na [[Ramachandranov dijagram|Ramachandranovog dijagrama]] (nagiba –1), u rasponu od (x –90°,&nbsp; –15°) do (–35°,&nbsp;–70°). Za usporedbu, zbroj dvostranih uglova za zavojnicu3<sub>10 </sub> iznosi otprilike –75 °, dok je za heliks π, približno –130°. Opća formula za kut rotacije '' Ω '' po ostatku bilo koje polipeptidne zavojnice sa '' trans '' izomerima data je jednadžbom<ref>{{citation|vauthors = Dickerson RE, Geis I| year = 1969|title = Structure and Action of Proteins|publisher = Harper, New York }}</ref><ref>{{cite book|chapter = Structural Organization of Proteins|first = Matjaž|last = Zorko|pages = 36–57|title = Introduction to Peptides and Proteins|editor1-first = Ülo|editor1-last = Langel|editor2-first = Benjamin F.|editor2-last = Cravatt|editor3-first = Astrid|editor3-last = Gräslund|editor4-first = Gunnar|editor4-last = von Heijne|editor7-first = Matjaž|editor7-last = Zorko|editor5-first = Tiit|editor5-last = Land|editor6-first = Sherry|editor6-last = Niessen|publisher = CRC Press|location = Boca Raton|year = 2010|chapter-url = https://books.google.com/books?id=GA3SBQAAQBAJ&pg=PA40|isbn = 9781439882047}}</ref>

:{{math|3 cos ''Ω'' {{=}} 1 − 4 cos<sup>2</sup> {{sfrac|''φ'' + ''ψ''|2}}}}

α-heliks je čvrsto zbijen; gotovo nema slobodnog prostora unutar zavojnice. Aminokiselinski [[bočni lanac|bočni lanci]] nalaze se na vanjskoj strani zavojnice i usmjeravaju se otprilike "prema dolje" (tj. prema [[N-kraj]]u), poput grana zimzelenog stabla ([[božićno drvce]] efekt). Ova usmjerenost se ponekad koristi u preliminarnim mapama elektronske gustine niske rezolucije za određivanje smjera proteinske okosnice/kičme.<ref>{{cite journal|vauthors = Terwilliger TC|title = Rapid model building of alpha-helices in electron-density maps|journal = Acta Crystallographica Section D|volume = 66|issue = Pt 3|pages = 268–75|date = mart 2010|pmid = 20179338|pmc = 2827347|doi = 10.1107/S0907444910000314 }}</ref>

=== Stabilnost===
Heliksi u proteinima mogu biti u rasponu od četiri do preko četrdeset ostataka, ali tipska spirala sadrži oko deset [[aminokiselina]] (oko tri zavoja). Općenito, kratki [[peptid|polipeptidi]] ne pokazuju puno α-spiralne strukture u rastvoru, jer [[entropija|entropijski]] trošak povezan sa preklapanjem polipeptidnog lanca nije kompenziran dovoljnom količinom stabilizacijskih interakcija . Općenito se smatra da su okosnice [[vodikova veza|vodikovih veza]] α-heliksa nešto slabije od onih koje se nalaze u [[beta-list|β-listovima]] i da ih molekule  vode lahko napadaju. Međutim, u više hidrofobnim okruženjima kao što je [[ćelijska membrana|plazmatska membrana]] ili u prisustvu surastvarača kao što je [[trifluoroetanol]] (TFE) ili izoliranih od rastvarača u plinskoj fazi,<ref>{{cite journal|vauthors = Hudgins RR, Jarrold MF|year = 1999|title = Helix Formation in Unsolvated Alanine-Based Peptides: Helical Monomers and Helical Dimers|journal = Journal of the American Chemical Society|volume = 121|pages = 3494&ndash;3501|doi = 10.1021/ja983996a|issue = 14}}</ref> [[oligopeptid]]i lahko usvajaju stabilnu α-heliksnu strukturu. Nadalje, umrežene veze mogu se ugraditi u peptid kako bi konformacijski stabilizirale spiralne nabore. Umrežene veze stabiliziraju spiralno stanje,  entropijski destabilizirajući rasklopljeno stanje i uklanjanjem entalpijskih stabiliziranih nabora "mamaca", koji se natječu s rormom u potpuno spiralnom stanju.<ref>{{cite journal|vauthors = Kutchukian PS, Yang JS, Verdine GL, Shakhnovich EI|title = All-atom model for stabilization of alpha-helical structure in peptides by hydrocarbon staples|journal = Journal of the American Chemical Society|volume = 131|issue = 13|pages = 4622–7|date = april 2009|pmid = 19334772|pmc = 2735086|doi = 10.1021/ja805037p }}</ref> Pokazano je da su α-heliksni spojevi stabilniji, robusniji na mutacije i da se u prirodnim proteinima mogu oblikovati od β-lanaca,<ref>{{cite journal|vauthors = Abrusan G, Marsh JA|title = Alpha helices are more robust to mutations than beta strands|journal = PLOS Computational Biology|volume = 12|issue = 12|pages = e1005242|date = 2016|pmid = 27935949|doi = 10.1371/journal.pcbi.1005242|bibcode = 2016PLSCB..12E5242A|pmc=5147804}}</ref> a također i u veštački dizajniranim proteinima.<ref>{{cite journal|vauthors = Rocklin GJ et al.|title = Global analysis of protein folding using massively parallel design, synthesis, and testing|journal = Science|volume = 357|issue = 6347|pages = 168–175|date = 2017|pmid = 28706065|doi = 10.1126/science.aan0693|bibcode = 2017Sci...357..168R|pmc=5568797}}</ref>

[[Slika:Helix electron density myoglobin 2nrl 17-32.jpg|thumb|right|220px|α-heliks  u konturama elektronske gustine ultravisoke rezolucije, s atomima kisika u crvenoj, atomima dušika u plavoj boji i vodikovim vezama (zelene isprekidane linije)  ([[proteinska banka podataka|PDB]] datoteka 2NRL, 17-32). [[N-kraj]] je ovdje, na vrhu.]]

== Eksperimentalno određivanje ==
Budući da je α-heliks definiran svojim vodikovim vezama i konformacijom okosnice, najdetaljniji eksperimentalni dokaz za α-spiralnu strukturu potiče od atomske rezolucije putem  [[X-zrake|X- kristalografije]] kao što je primjer prikazan desno. Jasno je da svi kičmeni karbonilni kisici usmjeravaju prema dolje (prema [[C-kraj]]u), ali se lagano razilaze, a H-veze su približno paralelne osi zavojnice. Proteinske strukture iz [[NMR|NMR spektroskopije]] također dobro pokazuju helikse, sa karakterističnim zapažanjima [[Overhauserov nuklearni efekt|Overhauserovog uklearnoga efekt]] (NOE) sprega između atoma na susjednim spiralnim zavojima. U nekim slučajevima, pojedinačne vodikove veze mogu se posmatrati direktno kao mala skalarna sprega u NMR.

Postoji nekoliko metoda niže rezolucije za dodjeljivanje opće spiralne strukture. [[Hemijski pomak|Hemijski pomaci]] [[Protein NMR|NMR-a]]  (posebno C<sup>α</sup>, C<sup>β</sup> i C') i [[rezidualna dipolarna sprega]] s su često karakteristične za spirale. Krajnje-UV (170–250 nbsp; nm) [[kružni dihroizam]] heliksnog spektra je također idiosinkratski, pokazujući izraženi dvostruki minimum oko 208 i 222&nbsp;nm. [[Infracrvena svjetlost|Infracrvena]] spektroskopija se rijetko koristi, jer α-heliksni spektar liči na  spektroskopijske [[slučajni heliks|slučajne zavojnice]] (iako bi se one mogle razaznati, naprimjer, [[razmjena vodonik-deuterij|razmjenon vodik-deuterij]]). Konačno, krio[[elektronska mikroskopija]] je sada sposobna razaznati pojedinačne α-helikse unutar proteina, iako je njihovo dodjeljivanje ostacima još uvijek aktivno područje istraživanja.

Dugi homopolimeri [[aminokiselina]] često tvore helikse ako su topljivi. Tako duge, izolirane zavojnice mogu se otkriti i drugim metodima, kao što su [[dielektrična relaksacija]], [[dvostruko lomljenje protoka]] i mjerenja [[difuzijska|konstantas|difuzijske konstante]]. Strožije rečeno, ovi metodi otkrivaju samo karakteristični [[Prolatni sferoid|prolat]] (duga cigara) hidrodinamični oblik zavojnice ili njen veliki [[Molekularni dipolni moment|dipolni moment]].

== Aminokiselinske sklonosti ==
Različite sekvence aminokiselina imaju različite sklonosti za formiranje α-heliksne strukture. [[Metionin]], [[alanin]], [[leucin]], [[glutamat]] i [[lizin]] nenapunjeni ("MALEK" u [[aminokiselina|aminokiselinskim]] 1-slovnim kodovima) svi imaju posebno visoke sklonosti formiranju heliksa, dok su [[prolin]] i [[glicin]]  manje skloni stvaranju heliksa.<ref name="pmid9649402">{{cite journal|vauthors = Pace CN, Scholtz JM|title = A helix propensity scale based on experimental studies of peptides and proteins|journal = Biophysical Journal|volume = 75|issue = 1|pages = 422–7|date = juli 1998|pmid = 9649402|pmc = 1299714|doi = 10.1016/S0006-3495(98)77529-0|bibcode = 1998BpJ....75..422N }}</ref>[[Prolin]] ili prekida ili otežava formiranje heliksa, kako zbog toga što ne može donirati [[amid]]nu [[vodikova veza|vodikovu vezu]] (bez amidnog vodika), tako i zbog toga što njegov [[bočni lanac]] sterno ometa okosnicu prethodnog zavoja, unutar heliksa, što forsira zavoj od oko 30° u heliksnoj  osi.<ref name = "Anatax" /> Međutim, prolin se često doživljava kao ''prvi'' ostatak heliksa, pretpostavlja se zbog njegove strukturne krutosti. S druge krajnosti, [[glicin]] također ima tendenciju da poremeti helikse, jer njegova velika konformaciona fleksibilnost čini entropijski skupim usvajanje relativno ograničene α-spiralne strukture.

=== Standardne aminokiselinske sklonosti α -heliksa===
Procijenjene razlike u [[Gibbsova slobodna energija|slobodna energija]], Δ (Δ''G ''), procijenjena u [[kcal / mol]] po ostatku u α-heliksnoj konfiguraciji, u odnosu na proizvoljno postavljeni alanin na nulu. Veći brojevi (pozitivnije slobodne energije) su manje favorizirani. Moguća su značajna odstupanja od ovih prosječnih brojeva, ovisno o identitetu susjednih ostataka.
:{| class="wikitable sortable"
|+Razlike u slobodnoj energiji, po ostatku<ref name="Pace">{{Cite news|author1=Pace, C. Nick |author2=Scholtz, J. Martin |title=A Helix Propensity Scale Based on Experimental Studies of Peptides and Proteins |journal=Biophysical Journal |year=1998 |volume=75 |pages=422–427 |doi=10.1016/s0006-3495(98)77529-0|bibcode=1998BpJ....75..422N }}</ref>
<br>
!rowspan=2| Aminokiselina
!rowspan=2 class="unsortable"| 3.<br>slovo
!rowspan=2 class="unsortable"| 1.<br>slovo
!colspan=2| Heliksni trošak
|-
![[Kilokalorija po molu|kcal/mol]]
![[Kilodžula po molu|kJ/mol]]
|- 
| [[Alanin]]
| Ala
| A
| {{convert|0.00|kcal/mol|kJ/mol|2|disp=table}}
|- 
| [[Arginin]]
| Arg
| R
|{{convert|0.21|kcal/mol|kJ/mol|2|disp=table}}
|- 
| [[Asparagin]]
| Asn
| N
| {{convert|0.65|kcal/mol|kJ/mol|2|disp=table}}
|- 
| [[Asparaginska kiselina]]
| Asp
| D
| {{convert|0.69|kcal/mol|kJ/mol|2|disp=table}}
|- 
| [[Cistein]]
| Cys
| C
| {{convert|0.68|kcal/mol|kJ/mol|2|disp=table}}
|- 
| [[Glutaminska kiselina]]
| Glu
| E
| {{convert|0.40|kcal/mol|kJ/mol|2|disp=table}}
|- 
| [[Glutamin]]
| Gln
| Q
| {{convert|0.39|kcal/mol|kJ/mol|2|disp=table}}
|- 
| [[Glicin]]
| Gly
| G
| {{convert|1.00|kcal/mol|kJ/mol|2|disp=table}}
|- 
| [[Histidin]]
| His
| H
| {{convert|0.61|kcal/mol|kJ/mol|2|disp=table}}
|- 
| [[Izoleucin]]
| Ile
| I
| {{convert|0.41|kcal/mol|kJ/mol|2|disp=table}}
|- 
| [[Leucin]]
| Leu
| L
| {{convert|0.21|kcal/mol|kJ/mol|2|disp=table}}
|- 
| [[Lizin]]
| Lys
| K
| {{convert|0.26|kcal/mol|kJ/mol|2|disp=table}}
|- 
| [[Metionin]]
| Met
| M
| {{convert|0.24|kcal/mol|kJ/mol|2|disp=table}}
|- 
| [[Fenilalanin]]
| Phe
| F
| {{convert|0.54|kcal/mol|kJ/mol|2|disp=table}}
|- 
| [[Prolin]]
| Pro
| P
| {{convert|3.16|kcal/mol|kJ/mol|2|disp=table}}
|- 
| [[Serin]]
| Ser
| S
| {{convert|0.50|kcal/mol|kJ/mol|2|disp=table}}
|- 
| [[Treonin]]
| Thr
| T
| {{convert|0.66|kcal/mol|kJ/mol|2|disp=table}}
|- 
| [[Triptofan]]
| Trp
| W
| {{convert|0.49|kcal/mol|kJ/mol|2|disp=table}}
|- 
| [[Tirozin]]
| Tyr
| Y
| {{convert|0.53|kcal/mol|kJ/mol|2|disp=table}}
|- 
| [[Valin]]
| Val
| V
| {{convert|0.61|kcal/mol|kJ/mol|2|disp=table}}
|}

== Dipolni moment ==
Sveukupni  [[dipolni moment]] α-heliksa, zbog agregiranog učinka pojedinačnih mikrodipolova iz [[karbonil]] grupa peptidne veze usmjeren je  duž osi zavojnice.<ref>{{cite journal|vauthors = Hol WG, van Duijnen PT, Berendsen HJ| year = 1978|title = The alpha helix dipole and the properties of proteins |journal = [[Nature]]|volume = 273|issue = 5662|pages = 443–446|doi = 10.1038/273443a0| pmid = 661956 |bibcode = 1978Natur.273..443H }}</ref> Efekti ovog makrodipola otvaraju neke kontroverze. α-heliksi se često javljaju na [[N-kraj]]evims,  vezani negativno nabijenom skupinom, ponekad sa [[aminokiselina|aminokiselinskim]] [[bočni lanac|bočnim lancem]] kao što je [[glutamat]]ni ili [[aspartat]]ni ili ponekad s fosfatnim ionom. Neki smatraju da je spiralni makrodipol elektrostatski u interakciji s takvim grupama. Drugi smatraju da je to obmanjujuće i realnije je reći da potencijal vodikove veze slobodnih NH grupa na N-kraju α-heliksa može biti zadovoljen vodikovom vezom; ovo se također može smatrati skupom interakcijom između lokalnih mikrodipola,  kao što su {{nowrap|1=C=O···H−N}}.<ref>{{cite journal|vauthors = He JJ, Quiocho FA|title = Dominant role of local dipoles in stabilizing uncompensated charges on a sulfate sequestered in a periplasmic active transport protein|journal = Protein Science|volume = 2|issue = 10|pages = 1643–7|date = oktobar 1993|pmid = 8251939|doi = 10.1002/pro.5560021010|pmc=2142251}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors = Milner-White EJ|title = The partial charge of the nitrogen atom in peptide bonds|journal = Protein Science|volume = 6|issue = 11|pages = 2477–82|date = novembar 1997|pmid = 9385654|pmc = 2143592|doi = 10.1002/pro.5560061125 }}</ref>

==Namotane zavojnice ==
Zavojnice α-heliksa su visoko stabilni oblici, u kojima se dvije ili više zavojnica umotavaju jedna oko druge u strukturu "superzavojnice". [[Namotane zavojnice]] sadrže visoko karakteristični [[motiv sekvence]] poznat kao '''[[heptadno ponavljanje]] '', u kojem se motiv ponavlja svakih sedam ostataka duž sekvence (''aminokiselinskih'' ostaka, a ne [[bazni par|parovi baza]] [[DNK]]). Prvi, a posebno četvrti ostaci (poznati kao položaji ''a'' i ''d'') su gotovo uvijek [[hidrofob]]ni; četvrti ostatak je (tipski) [[leucin]] {{snd}} iz čega nastaje naziv [[strukturni motiv]] koji se naziva '' [[leucinski zatvarač]] '', što je vrsta heliksa . Ovi hidrofobni ostaci pakuju se u unutrašnjosti snopa zavojnica. Općenito, peti i sedmi ostatak (položaji ''e'' i ''g'') imaju suprotstavljene naboje i čine mostić soli stabiliziran [[elektrostatika|elektrostatskim]] interakcijama. [[Vlaknasti proteini]] kao što je [[keratin]] ili "peteljkasti" [[miozin]] ili [[kinezin]] često usvajaju namotane zavojnice, kao i nekoliko [[proteinski dimer|dimeralizacija]] . Par zavojnica {{snd}} i četiri, tj.  – [[snop zavojnica]] {{snd}} vrlo je čest strukturni motiv u proteinima. Naprimjer, kod čovjeka javlja se u [[hormon rasta|hormonu rasta]] i nekoliko tipova [[citohrom]]a. [[Rop protein]], koji promovira replikaciju plazmida u bakterijama, zanimljiv je slučaj u kojem jedan polipeptid formira heliks, a dva monomera okupljaju se da formiraju četveroheliksni snop.

== Raspored lica ==
Aminokiseline koje čine određeni heliks mogu se ucrtati na [[spiralni točak]], prikaz koji ilustrira orijentaciju sastavnih aminokiselina (takav dijagram potražite u članku za [[leucinski zatvarač]]. Često u [[protein|loptastim proteinima]], kao i u specijaliziranim strukturama, kao što su heliksi i [[leucinski zatvarač]], α-heliks će pokazivati  dva "lica" {{snd}} od kojih jedno sadrži pretežno [[hidrofob]]ne aminokiseline orijentirane prema unutrašnjosti proteina, u [[hidrofobno jezgro|hidrofobnom jezgru]] i one koje sadrže pretežno [[polaritet (hemija)|polarne]] aminokiseline, koje su  orijentirane prema [[rastvarač]]u – izloženoj površini proteina.

Promjene u orijentaciji vezanja javljaju se i kod facijski organiziranih [[oligopeptid]]a. Ovaj obrazac je posebno čest kod  [[antimikrobni peptid|antimikrobnih peptida]], a napravljeni su mnogi modeli koji opisuju kako  to utiče na njihovu funkciju. Zajedničko mnogim od njih je da hidrofobno lice antimikrobnog peptida stvara pore u plazemskoj membrani, nakon povezivanja sa masnim lancima u jezgru membrane.<ref>{{Cite journal|last1=Kohn|first1=Eric M.|last2=Shirley|first2=David J.|last3=Arotsky|first3=Lubov|last4=Picciano|first4=Angela M.|last5=Ridgway|first5=Zachary|last6=Urban|first6=Michael W.|last7=Carone|first7=Benjamin R.|last8=Caputo|first8=Gregory A.|date=4. 2. 2018|title=Role of Cationic Side Chains in the Antimicrobial Activity of C18G|journal=Molecules|language=en|volume=23|issue=2|pages=329|doi=10.3390/molecules23020329|pmid=29401708|pmc=6017431}}</ref><ref>{{Cite journal|last=Toke|first=Orsolya|date=2005|title=Antimicrobial peptides: new candidates in the fight against bacterial infections|journal=Biopolymers|volume=80|issue=6|pages=717–735|doi=10.1002/bip.20286|issn=0006-3525|pmid=15880793}}</ref>

== Sklopovi većih razmjera ==
[[Slika: 1GZX Haemoglobin.png |thumb| 220px|Molekula [[hemoglobin]]a ima četiri podjedinice koje vežu [[hem]], a svaka je uglavnom napravljena od α-heliksa.]]
[[Mioglobin]] i [[hemoglobin]], prva dva proteina čije su strukture utvrđene rendgenskim [[kristalografija|kristalografskim]] snimkom imaju vrlo slične nabore koji čine oko 70% α-heliksa, a ostatak nije ponavljajuće područje ili "petlje" koje povezuju zavojnice. U klasifikaciji proteina prema njihovom dominantnom naboru, 
[https://web.archive.org/web/20070911012207/http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/ Structural Classification of Proteins] baza podataka održava veliku kategoriju posebno za sve α-proteine.

Hemoglobin tada ima još veće razmjere [[Kvaternarna struktura proteina|kvaternarne strukture]], u kojoj se funkcijska molekula koja veže kisik sastoji od četiri podjedinice.

== Funkcija ==
[[Slika:Coiled-coil TF Max on DNA.jpg|thumb|left|220px|Leucinski  rajferšlusi  namotanih-uvijenih heliksa & [[Bazni heliks-petlja-heliks|DNK-vezujući heliksi]]: [[transcripcijski faktor]] [[Max]] ([[Proteinska baza podataka|PDB]] fajl 1HLO)]]
[[Slika:1gzm opm.png|thumb|right|220px|Goveđi rodopsin ([[Proteinsks baza podataka|PDB]]  fajl 1GZM), sa snopom od sedam spirala koje prelaze membranu (površine membrane označene vodoravnim linijama)]]

=== Vezanje DNK  ===
α-Heliksi imaju posebno značenje u motivima vezanja [[DNK]], uključujući motive [[heliks zavojnice]], [[leucinski zatvarač]] i motive  [[cinkov prst|cinkovog prsta]] . To je zbog pogodne strukture u kojoj je prečnik α-heliksa oko 12 Å , uključujući prosječni skup bočnih lanaca, približno jednak širini glavnog žlijeba u B-obliku [[DNK]], a također i zbog toga što dimeri [[heliksna zavojnica|heliksne sirale]] (ili leucinski zatvarač) mogu lahko postaviti par interakcijskih površina, kako bi kontaktirali tip simetričnog ponavljanja, uobičajenog u dvostrukoj spiralnoj [[DNK]].<ref>Branden & Tooze, poglavlje 10</ref> Primjer oba aspekta je [[faktor transkripcije]] Max (vidi sliku s lijeve strane), koji ima spiralnu spiralnu zavojnicu za dimenzioniranje, postavljajući drugi par spirala za interakciju u dva uzastopna zavoja glavnog utora DNK.

=== Raspon membrane ===
α-Heliksi  su također najčešći element proteinske strukture koji prelazi kroz biološke membrane ([[transmembranski protein]]),<ref>Branden & Tooze, chapter 12.</ref> pretpostavlja se jer spiralna struktura može zadovoljiti sve okosnične vodikove veze, ne ostavljajući polarne grupe izložene membrani, ako su bočni lanci hidrofobni. Proteini su ponekad usidreni u jednoj zavojnici koja se proteže kroz membranu, ponekad u paru, a ponekad u snopu zavojnica, koji se klasično sastoji od sedam zavojnica raspoređenih gore-dolje u prstenu kao što je [[rodopsin]] s (vidi slika desno) ili za [[G-protein spregnuti receptor]] (GPCR).

=== Mehanička svojstva ===
α-Heliksi pod aksijalnom zateznom deformacijom, karakterističnim stanjem opterećenja koje se pojavljuje u mnogim nitima i tkivima bogatim alfa-heliksom, rezultira svojstvenim trofaznim ponašanjem modula tanke ugaone tangente.<ref>{{cite journal|vauthors = Ackbarow T, Chen X, Keten S, Buehler MJ|title = Hierarchies, multiple energy barriers, and robustness govern the fracture mechanics of alpha-helical and beta-sheet protein domains|journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume = 104|issue = 42|pages = 16410–5|date = oktobar 2007|pmid = 17925444|pmc = 2034213|doi = 10.1073/pnas.0705759104|bibcode = 2007PNAS..10416410A }}</ref>  Faza I odgovara režimu male deformacije tokom kojeg se heliks homogeno rasteže, nakon čega slijedi faza II, u kojoj se alfa-spiralni zavoji prekidaju, posredstvom pucanja skupina H-veza. Faza III tipski je povezana sa rastezanjem velike deformacije kovalentne veze.

== Dinamička svojstva ==
Alfa-heliksi u proteinima mogu imati [[niskofrekventno kolektivno kretanje u proteinima i DNK|niskofrekventno]] kretanje nalik harmonici, kako je uočeno u [[Ramanova spektroskopija|Ramanovoj spektroskopiji]]<ref name="pmid7115900">{{cite journal|vauthors = Painter PC, Mosher LE, Rhoads C|title = Low-frequency modes in the Raman spectra of proteins|journal = Biopolymers|volume = 21|issue = 7|pages = 1469–72|date = juli 1982|pmid = 7115900|doi = 10.1002/bip.360210715 }}</ref> i analizom putem kvazikontinuiranog modela.<ref name="pmid6362659">{{cite journal|vauthors = Chou KC|title = Identification of low-frequency modes in protein molecules|journal = The Biochemical Journal|volume = 215|issue = 3|pages = 465–9|date = decembar 1983|pmid = 6362659|pmc = 1152424|doi = 10.1042/bj2150465 }}</ref><ref name="pmid6428481">{{cite journal|vauthors = Chou KC|title = Biological functions of low-frequency vibrations (phonons). III. Helical structures and microenvironment|journal = Biophysical Journal|volume = 45|issue = 5|pages = 881–9|date = maj 1984|pmid = 6428481|pmc = 1434967|doi = 10.1016/S0006-3495(84)84234-4|bibcode = 1984BpJ....45..881C }}</ref> Heliksi koji nisu stabilizirani tercijarnim interakcijama pokazuju dinamično ponašanje, što se uglavnom može pripisati habanju zavojnica s krajeva.<ref>{{cite journal|vauthors = Fierz B, Reiner A, Kiefhaber T|title = Local conformational dynamics in alpha-helices measured by fast triplet transfer|journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume = 106|issue = 4|pages = 1057–62|date = januar 2009|pmid = 19131517|pmc = 2633579|doi = 10.1073/pnas.0808581106|bibcode = 2009PNAS..106.1057F }}</ref>

== Tranzicija heliks – namotaj ==
Homopolimeri aminokiselina (kao što je [[polilizin]]) mogu imati α-heliksnu strukturu na niskoj temperaturi koja se „topi“ na visokim temperaturama. Nekada se smatralo da je ovaj ''prijelaz spiralne zavojnice'' analogan proteinu [[Denaturacija (biohemija)|denaturacije]]. [[Statistička mehanika]] ovog prijelaza može se modelirati elegantnim metodom zvanim [[tranzicijska matrica]], koju karakteriziraju dva parametra: sklonost pokretanju  i sklonost proširenju heliksa.

== U umjetnosti == 
[[Slika:AlphaHelixForLinusPauling.jpg|thumb|250px|[[Julian Voss-Andreae]]ov ''Alfa heliks  Linusu Paulingu'' (2004), čelik presvučen prahom, visina {{cvt|10|ft|0}}. Skulptura stoji ispred [[Linus Pauling|Paulingove]] kuće iz djetinjstva na 3945 SE Hawthorne Boulevard u [[Portland]]u, [[Oregon]], SAD.]]

Najmanje pet umjetnika u svom radu izričito se poziva na α-heliks: Julie Newdoll u slikarstvu i [[Julian Voss-Andreae]], [[Bathsheba Grossman]], Byron Rubin i Mike Tyka u skulpturi.

Umjetnica iz San Francisca Julie Newdoll,<ref name=":0">{{Cite web|url=http://www.brushwithscience.com/AboutContact.html|title=Julie Newdoll Scientifically Inspired Art, Music, Board Games|website=www.brushwithscience.com|access-date=6. 4. 2016}}</ref> koja je diplomirala mikrobiologiju,  iz  oblasti „malih“ umjetnosti, specijalizirala se za slike inspirisane mikroskopskim snimcima i molekulama od 1990. Na njenoj slici "Uspon alfa-heliksa" (2003) nalaze se ljudske figure poredane u spiralnom aranžmanu. Prema umjetniku, "cvijeće odražava različite tipove bočnih lanaca koje svaka aminokiselina drži u svijetu".<ref name=":0" />

[[Julian Voss-Andreae]] je kipar njemačkog porijekla sa diplomom eksperimentalne fizike i skulpture. Od 2001. Voss-Andreae stvara "proteinske skulpture"<ref>{{cite journal|vauthors = Voss-Andreae J|year = 2005|title = Protein Sculptures: Life's Building Blocks Inspire Art|journal = Leonardo|volume = 38|pages = 41&ndash;45|doi = 10.1162/leon.2005.38.1.41}}</ref> zasnovane na strukturi proteina, a α-heliks je jedan od njegovih omiljenih objekata. Voss-Andreae je napravio skulpture od α-heliksa od različitih materijala, uključujući bambus i cijela stabla. Spomenik Voss-Andreae stvoren 2004. godine za proslavu sjećanja na [[Linus Pauling|Pulinga]], otkrivača α-heliksa, izrađen je od velike čelične grede preuređene u strukturu α-heliksa, jarkocrvena skulptura stoji ispred Paulingove kuće iz djetinjstva u [[Portland]]u, [[Oregon]].

[[Trakasti dijagram]]i α-heliksa istaknuti su element u laserski ugraviranim kristalnim skulpturama proteinskih struktura koje je stvorio umjetnik [[Bathsheba Grossman]], kao što su [[insulin]], [[hemoglobin]], i [[DNK-polimeraza]].<ref>{{Cite web|url=http://www.bathsheba.com/artist/|website=Bathsheba Sculpture |title=About the Artist|last=Grossman|first=Bathsheba|access-date=6. 4. 2016}}</ref>  Byron Rubin je bivši kristalograf proteina, a danas je profesionalni vajar  metalnih figura proteina, nukleinskih kiselina i molekula lijekova {{snd}}, od kojih mnogi sadrže α-helikse, kao što je [[subtilizin]], [[ljudski hormon rasta]] i [[fosfolipaza A2]].<ref>{{cite web|url = http://02e06c9.netsolhost.com/wp/?page_id=21|title=About|website=molecularsculpture.com|access-date = 6. 4. 2016}}</ref>

Mike Tyka je računarski biohemičar na Univerzitetu u Washingtonu, koji radi sa [[David Baker|Davidom Bakerom]]. Tyka izrađuje skulpture molekula proteina od 2010.,  od bakra i čelika, uključujući [[ubikvitin]] i [[tetramer]] [[kalijev kanal|kalijevog kanala]].<ref>{{Cite web|url=http://www.miketyka.com/#.about#.gallerypic|title=About|last=Tyka|first=Mike|date=|website=www.miketyka.com|access-date=6. 4. 2016}}</ref>

== Također pogledajte==
* [[Beta-list]]
* [[Presavijanje (hemija)]]
* [[Pi-heliks]]

== Reference ==
{{reflist|33em}}

== Dopunska literatura ==
{{refbegin|33em}}
* {{cite book|last1 = Tooze|first1 = John|last2 = Brändén|first2 = Carl-Ivar|title = Introduction to protein structure|publisher = Garland Pub|location = New York|year = 1999|isbn = 0-8153-2304-2}}.
* {{cite journal|vauthors = Eisenberg D|title = The discovery of the alpha-helix and beta-sheet, the principal structural features of proteins|journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume = 100|issue = 20|pages = 11207–10|date = septembar 2003|pmid = 12966187|pmc = 208735|doi = 10.1073/pnas.2034522100|bibcode = 2003PNAS..10011207E }}
* {{cite journal|doi = 10.1038/127663b0|last1 = Astbury|first1 = WT|last2 = Woods|first2 = HJ|year = 1931|title = The Molecular Weights of Proteins|journal = [[Nature]]|volume = 127|issue = 3209| pages = 663–665 |bibcode = 1931Natur.127..663A }}
* {{cite journal|last1 = Astbury|first1 = WT|last2 = Street|first2 = A| year = 1931|title = X-ray studies of the structures of hair, wool and related fibres. I. General|journal = Trans. R. Soc. Lond.|volume = A230|pages = 75–101|bibcode = 1932RSPTA.230...75A|doi = 10.1098/rsta.1932.0003|doi-access = free }}
* {{cite journal|doi = 10.1039/tf9332900193|last1 = Astbury|first1 = WT|year = 1933|title = Some Problems in the X-ray Analysis of the Structure of Animal Hairs and Other Protein Fibers|journal = Trans. Faraday Soc.|volume = 29|issue = 140| pages = 193–211}}
* {{cite journal|last1 = Astbury|first1 = WT|last2 = Woods|first2 = HJ|year = 1934|title = X-ray studies of the structures of hair, wool and related fibres. II. The molecular structure and elastic properties of hair keratin|journal = Philosophical Transactions of the Royal Society of London Series A| volume =  232| issue = 707–720| pages = 333–394|doi = 10.1098/rsta.1934.0010|bibcode = 1934RSPTA.232..333A|doi-access = free }}
* {{cite journal|last1 = Astbury|first1 = WT|last2 = Sisson|first2 = WA|year = 1935|title = X-ray studies of the structures of hair, wool and related fibres. III. The configuration of the keratin molecule and its orientation in the biological cell|journal = Proceedings of the Royal Society|volume = A150|issue = 871| pages = 533–551|bibcode = 1935RSPSA.150..533A|doi = 10.1098/rspa.1935.0121|doi-access = free }}
* {{cite journal|doi = 10.1002/bip.1967.360050708|last1 = Sugeta|first1 = H|last2 = Miyazawa|first2 = T|year = 1967|title = General Method for Calculating Helical Parameters of Polymer Chains from Bond Lengths, Bond Angles, and Internal-Rotation Angles|journal = Biopolymers|volume = 5|issue = 7| pages = 673–679 }}
* {{cite journal|vauthors = Wada A|title = The alpha-helix as an electric macro-dipole|journal = Advances in Biophysics|volume = |issue = |pages = 1–63|year = 1976|pmid = 797240|doi =  }}
* {{cite journal|vauthors = Chothia C, Levitt M, Richardson D|title = Structure of proteins: packing of alpha-helices and pleated sheets|journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume = 74|issue = 10|pages = 4130–4|date = oktobar 1977|pmid = 270659|pmc = 431889|doi = 10.1073/pnas.74.10.4130|bibcode = 1977PNAS...74.4130C }}
* {{cite journal|vauthors = Chothia C, Levitt M, Richardson D|title = Helix to helix packing in proteins|journal = Journal of Molecular Biology|volume = 145|issue = 1|pages = 215–50|date = januar 1981|pmid = 7265198|doi = 10.1016/0022-2836(81)90341-7 }}
* {{cite journal|vauthors = Hol WG|title = The role of the alpha-helix dipole in protein function and structure|journal = Progress in Biophysics and Molecular Biology|volume = 45|issue = 3|pages = 149–95|year = 1985|pmid = 3892583|doi = 10.1016/0079-6107(85)90001-X }}
* {{cite journal|vauthors = Barlow DJ, Thornton JM|title = Helix geometry in proteins|journal = Journal of Molecular Biology|volume = 201|issue = 3|pages = 601–19|date = juni 1988|pmid = 3418712|doi = 10.1016/0022-2836(88)90641-9 }}
* {{cite journal|vauthors = Murzin AG, Finkelstein AV|title = General architecture of the alpha-helical globule|journal = Journal of Molecular Biology|volume = 204|issue = 3|pages = 749–69|date = decembar 1988|pmid = 3225849|doi = 10.1016/0022-2836(88)90366-X }}
{{refend}}

== Vanjski linkovi ==
* [http://www.cbs.dtu.dk/services/NetSurfP/ NetSurfP ver. 1.1 – Protein Surface Accessibility and Secondary Structure Predictions]
* [http://www.fxsolver.com/browse/formulas/Alpha+helix+%28rotational+angle%29 α-helix rotational angle calculator]
* [http://www.brushwithscience.com/ Artist Julie Newdoll's website]
* [http://www.JulianVossAndreae.com/ Artist Julian Voss-Andreae's website]

{{DEFAULTSORT:Alpha Helix}}
[[Kategorija:Proteinski strukturni motivi]]
[[Kategorija:Spirale]]
[[Kategorija:DNK]]
[[Kategorija:Proteini]]
Šabloni koji su upotrebljeni na ovoj stranici:
Šablon:Citat (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Šablon:Citat/styles.css (uredi)
Šablon:Citation (uredi)
Šablon:Cite book (pogledaj izvor) (poluzaštićeno)
Šablon:Cite journal (uredi)
Šablon:Cite news (uredi)
Šablon:Cite web (uredi)
Šablon:Convert (uredi)
Šablon:Convert/ft (uredi)
Šablon:Cvt (uredi)
Šablon:Dotjeraj citate (uredi)
Šablon:Math (uredi)
Šablon:Multiple image (uredi)
Šablon:Multiple image/styles.css (uredi)
Šablon:Nowrap (uredi)
Šablon:Refbegin (uredi)
Šablon:Refbegin/styles.css (uredi)
Šablon:Refend (uredi)
Šablon:Reflist (uredi)
Šablon:Refspisak (uredi)
Šablon:Refspisak/styles.css (uredi)
Šablon:Sfrac (uredi)
Šablon:Sfrac/styles.css (uredi)
Šablon:Snd (uredi)
Šablon:Spaced en dash (uredi)
Šablon:Webarchive (uredi)
Modul:Arguments (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Citation/CS1 (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Citation/CS1/COinS (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Citation/CS1/Configuration (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Citation/CS1/Date validation (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Citation/CS1/Identifiers (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Citation/CS1/Utilities (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Citation/CS1/Whitelist (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Citation/CS1/styles.css (uredi)
Modul:Convert (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Convert/data (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Convert/text (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Multiple image (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:No globals (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Trim quotes (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Unsubst (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Webarchive (pogledaj izvor) (zaštićeno)
Modul:Webarchive/data (pogledaj izvor) (poluzaštićeno)
Nazad na Alfa-heliks.
Preuzeto iz "https://bs.wikipedia.org/wiki/Alfa-heliks"